Da?nai kartu su vitaminais, mineralais ir kitais ?mogaus organizmui naudingais elementais minimos med?iagos, vadinamos fermentais. Kas yra fermentai ir kokias funkcijas jie atlieka organizme, kokia j? prigimtis ir kur jie yra?

Tai baltymin?s prigimties med?iagos, biokatalizatoriai. Be j? neb?t? nei k?diki? maisto, nei gatav? dribsni?, nei giros, nei fetos s?rio, nei s?rio, nei jogurto, nei kefyro. Jie veikia vis? ?mogaus k?no sistem? veikl?. Nepakankamas ar per didelis ?i? med?iag? aktyvumas neigiamai veikia sveikat?, tod?l reikia ?inoti, kas yra fermentai, kad i?vengtum?te problem?, kylan?i? d?l j? tr?kumo.

Kas tai yra?

Fermentai yra baltym? molekul?s, kurias sintetina gyvos l?stel?s. Kiekvienoje l?stel?je j? yra daugiau nei ?imtas. ?i? med?iag? vaidmuo yra mil?ini?kas. Jie turi ?takos chemini? reakcij? grei?iui esant tam tikram organizmui tinkamoje temperat?roje. Kitas ferment? pavadinimas yra biologiniai katalizatoriai. Chemin?s reakcijos greitis padid?ja d?l jos atsiradimo palengvinimo. Kaip katalizatoriai reakcijos metu jie nesunaudojami ir nekei?ia jos krypties. Pagrindin?s ferment? funkcijos yra tai, kad be j? visos reakcijos gyvuose organizmuose vykt? labai l?tai, o tai labai paveikt? gyvybingum?.

Pavyzd?iui, kramtant maist?, kuriame yra krakmolo (bulves, ry?ius), burnoje atsiranda saldus skonis, susij?s su amilaz?s – fermento, skaidan?io seil?se esant? krakmol? – veikla. Pats krakmolas yra beskonis, nes yra polisacharidas. Jo skilimo produktai (monosacharidai): gliukoz?, maltoz?, dekstrinai yra saldaus skonio.

Visi jie skirstomi ? paprastus ir sud?tingus. Pirmieji susideda tik i? baltym?, o antrieji susideda i? baltymo (apofermento) ir nebaltymin?s (kofermento) dalies. B, E, K grupi? vitaminai gali b?ti kofermentai.

Ferment? klas?s

Tradici?kai ?ios med?iagos skirstomos ? ?e?ias grupes. I? prad?i? jie buvo pavadinti pagal substrat?, kur? veikia tam tikras fermentas, prie jo ?aknies pridedant gal?n? -ase. Taigi tie fermentai, kurie hidrolizuoja baltymus (baltymus), prad?ti vadinti proteinaz?mis, riebalai (liposai) – lipaz?mis, krakmolas (amilonas) – amilaz?mis. Tada pana?ias reakcijas katalizuojantys fermentai gavo pavadinimus, nurodan?ius atitinkamos reakcijos tip? – acilaz?s, dekarboksilaz?s, oksidaz?s, dehidrogenaz?s ir kt. Dauguma ?i? pavadinim? tebevartojami ir ?iandien.

V?liau Tarptautin? biochemijos s?junga ?ved? nomenklat?r?, pagal kuri? ferment? pavadinimas ir klasifikacija tur?t? atitikti katalizuojamos chemin?s reakcijos tip? ir mechanizm?. ?is ?ingsnis atne?? palengv?jim? sisteminant duomenis, susijusius su ?vairiais metabolizmo aspektais. Reakcijos ir jas katalizuojantys fermentai skirstomi ? ?e?ias klases. Kiekviena klas? susideda i? keli? poklasi? (4-13). Pirmoji fermento pavadinimo dalis atitinka substrato pavadinim?, antroji – katalizuojamos reakcijos tip? su gal?ne -ase. Kiekvienas fermentas pagal klasifikacij? (CF) turi savo kodo numer?. Pirmasis skaitmuo atitinka reakcijos klas?, kitas – poklas?, o tre?ias – poklas?. Ketvirtasis skaitmuo nurodo fermento eil?s numer? jo poklasyje. Pavyzd?iui, jei EC 2.7.1.1, tai fermentas priklauso 2 klasei, 7 poklasiui, 1 poklasiui. Paskutinis skai?ius rodo ferment? heksokinaz?.

Reik?m?

Jei kalbame apie tai, kas yra fermentai, negalime ignoruoti j? reik?m?s ?iuolaikiniame pasaulyje. Jie pla?iai naudojami beveik visuose ?mogaus veiklos sektoriuose. J? paplitimas yra d?l to, kad jie gali i?laikyti savo unikalias savybes u? gyv? l?steli? rib?. Pavyzd?iui, medicinoje naudojami lipazi?, proteazi? ir amilazi? grupi? fermentai. Jie skaido riebalus, baltymus, krakmol?. Paprastai ?is tipas yra ?trauktas ? tokius vaistus kaip Panzinorm ir Festal. ?ie vaistai pirmiausia naudojami vir?kinimo trakto ligoms gydyti. Kai kurie fermentai gali i?tirpinti kraujo kre?ulius kraujagysl?se, padeda gydyti p?lingas ?aizdas. Ypating? viet? v??io gydymui u?ima ferment? terapija.

D?l savo geb?jimo skaidyti krakmol? fermentas amilaz? pla?iai naudojamas maisto pramon?je. Toje pa?ioje srityje naudojamos lipaz?s, skaidan?ios riebalus, ir proteaz?s, skaidan?ios baltymus. Amilaz?s fermentai naudojami alaus, vyno ir kepimo gamyboje. Proteaz?s naudojamos ruo?iant paruo?tas ko?es ir mink?tinant m?s?. S?rio gamyboje naudojamos lipaz?s ir ?liu?o fermentas. Be j? neapsieina ir kosmetikos pramon?. Jie ?traukti ? skalbimo miltelius ir kremus. Pavyzd?iui, ? skalbimo miltelius dedama amilaz?s, kuri skaido krakmol?. Baltym? d?mes ir baltymus skaido proteaz?s, o lipaz?s i?valo audin? nuo aliejaus ir riebal?.

Ferment? vaidmuo organizme

U? med?iag? apykait? ?mogaus organizme atsakingi du procesai: anabolizmas ir katabolizmas. Pirmasis u?tikrina energijos ir reikaling? med?iag? ?sisavinim?, antrasis – atliek? produkt? skaidym?. Nuolatin? ?i? proces? s?veika turi ?takos angliavandeni?, baltym? ir riebal? pasisavinimui bei gyvybini? organizmo funkcij? palaikymui. Metabolinius procesus reguliuoja trys sistemos: nerv?, endokrinin?s ir kraujotakos. Jie gali normaliai funkcionuoti ferment? grandin?s pagalba, kuri savo ruo?tu u?tikrina ?mogaus prisitaikym? prie i?orini? ir vidini? aplinkos s?lyg? poky?i?. Fermentai apima ir baltyminius, ir nebaltyminius produktus.

Vykstant biochemin?ms organizmo reakcijoms, kuriose dalyvauja fermentai, jie patys n?ra suvartojami. Kiekvienas i? j? turi skirting? chemin? strukt?r? ir unikal? vaidmen?, tod?l kiekvienas inicijuoja tik tam tikr? reakcij?. Biocheminiai katalizatoriai padeda tiesiajai ?arnai, plau?iams, inkstams ir kepenims pa?alinti i? organizmo toksinus ir atliekas. Jie taip pat padeda kurti od?, kaulus, nerv? l?steles ir raumen? audinius. Gliukozei oksiduoti naudojami specifiniai fermentai.

Visi organizme esantys fermentai skirstomi ? metabolinius ir vir?kinimo. Metabolizmas dalyvauja toksin? neutralizavime, baltym? ir energijos gamyboje, pagreitina biocheminius procesus l?stel?se. Pavyzd?iui, superoksido dismutaz? yra galingas antioksidantas, kuris nat?raliai randamas daugumoje ?ali? augal?, kop?st?, Briuselio kop?st? ir brokoli?, kvie?i? daig?, ?oleli? ir mie?i?.

Ferment? aktyvumas

Kad ?ios med?iagos pilnai atlikt? savo funkcijas, b?tinos tam tikros s?lygos. J? veiklai pirmiausia ?takos turi temperat?ra. Padid?jus, padid?ja chemini? reakcij? greitis. Padid?jus molekuli? grei?iui, jos turi didesn? galimyb? susidurti viena su kita, tod?l padid?ja reakcijos ?vykimo galimyb?. Optimali temperat?ra u?tikrina did?iausi? aktyvum?. D?l baltym? denat?racijos, kuri atsiranda optimaliai temperat?rai nukrypus nuo normos, chemin?s reakcijos greitis ma??ja. Kai temperat?ra pasiekia nu?alim?, fermentas nedenat?ruojasi, o yra inaktyvuojamas. Greito u??aldymo metodas, pla?iai naudojamas ilgalaikiam produkt? saugojimui, sustabdo mikroorganizm? augim? ir vystym?si, o po to inaktyvuojami viduje esantys fermentai. D?l to maistas nesuyra.

Ferment? veiklai ?takos turi ir aplinkos r?g?tingumas. Jie dirba esant neutraliam pH. Tik dalis ferment? veikia ?armin?je, stipriai ?armin?je, r?g?tin?je ar stipriai r?g?tin?je aplinkoje. Pavyzd?iui, ?liu?o fermentas skaido baltymus labai r?g?tin?je ?mogaus skrand?io aplinkoje. Ferment? gali paveikti inhibitoriai ir aktyvatoriai. Juos aktyvuoja kai kurie jonai, pavyzd?iui, metalai. Kiti jonai slopina ferment? aktyvum?.

Hiperaktyvumas

Per didelis ferment? aktyvumas turi pasekmi? viso organizmo funkcionavimui. Pirma, tai padidina fermento veikimo greit?, o tai savo ruo?tu sukelia reakcijos substrato tr?kum? ir chemin?s reakcijos produkto pertekliaus susidarym?. Substrat? tr?kumas ir ?i? produkt? kaupimasis smarkiai pablogina sveikatos b?kl?, sutrikdo gyvybines organizmo funkcijas, sukelia lig? vystym?si ir gali baigtis ?mogaus mirtimi. Pavyzd?iui, ?lapimo r?g?ties kaupimasis sukelia podagr? ir inkst? nepakankamum?. D?l substrato tr?kumo produkto pertekliaus nebus. Tai veikia tik tais atvejais, kai galima apsieiti be vieno ir kito.

Ferment? aktyvumo pertekliaus prie?astys yra kelios. Pirmoji yra gen? mutacija; ji gali b?ti ?gimta arba ?gyta veikiant mutagenams. Antras veiksnys – vitamino ar mikroelemento perteklius vandenyje ar maiste, kuris b?tinas fermento funkcionavimui. Vitamino C perteklius, pavyzd?iui, d?l padid?jusio kolageno sintez?s ferment? aktyvumo, sutrikdo ?aizd? gijimo mechanizmus.

Hipoaktyvumas

Tiek padid?j?s, tiek suma??j?s ferment? aktyvumas neigiamai veikia organizmo veikl?. Antruoju atveju galimas visi?kas veiklos nutraukimas. ?i s?lyga smarkiai suma?ina fermento chemin?s reakcijos greit?. D?l to substrato kaupim?si papildo produkto tr?kumas, o tai sukelia rimt? komplikacij?. Sutrikus organizmo gyvybin?ms funkcijoms, pablog?ja sveikata, vystosi ligos, gali b?ti mirtis. Amoniako kaupimasis arba ATP tr?kumas sukelia mirt?. Oligofrenija i?sivysto d?l fenilalanino kaupimosi. ?ia taip pat galioja principas, kad nesant fermento substrato reakcijos substratas nesikaups. B?kl?, kai kraujo fermentai neatlieka savo funkcij?, blogai veikia organizm?.

Svarstomos kelios hipoaktyvumo prie?astys. Gen? mutacija, ?gimta ar ?gyta, yra pirmoji. B?kl? galima i?taisyti naudojant gen? terapij?. Galite pabandyti i? maisto pa?alinti tr?kstamo fermento substratus. Kai kuriais atvejais tai gali pad?ti. Antras veiksnys – vitamino ar mikroelemento tr?kumas maiste, b?tino fermento funkcionavimui. ?ios prie?astys yra sutrikusi vitamino aktyvacija, aminor?g??i? tr?kumas, acidoz?, inhibitori? atsiradimas l?stel?je ir baltym? denat?racija. Ferment? aktyvumas taip pat ma??ja ma??jant k?no temperat?rai. Kai kurie veiksniai turi ?takos vis? tip? ferment? veikimui, o kiti veikia tik tam tikr? tip? funkcij?.

Vir?kinimo fermentai

?mogus m?gaujasi valgymo procesu ir kartais nepaiso to, kad pagrindinis vir?kinimo u?davinys – maisto pavertimas med?iagomis, kurios gali tapti energijos ?altiniu ir organizmo statybine med?iaga, ?sisavindamos ? ?arnyn?. Baltym? fermentai palengvina ?? proces?. Vir?kinimo med?iagas gamina vir?kinimo organai, dalyvaujantys maisto skaidymo procese. Ferment? veikimas yra b?tinas norint i? maisto gauti reikiam? angliavandeni?, riebal?, amino r?g??i?, kurios yra b?tinos maistin?s med?iagos ir energija normaliam organizmo funkcionavimui.

Norint normalizuoti sutrikus? vir?kinim?, kartu su maistu rekomenduojama vartoti reikiamas baltymines med?iagas. Jei persivalgote, galite i?gerti 1-2 tabletes po valgio arba valgio metu. Vaistin?se parduodama daug ?vairi? ferment? preparat?, kurie padeda pagerinti vir?kinimo procesus. Vartodami vienos r??ies maistines med?iagas tur?tum?te j? sukaupti. Jei turite problem? kramtant ar ryjant maist?, valgydami tur?tum?te vartoti ferment?. Reik?mingos j? vartojimo prie?astys taip pat gali b?ti tokios ligos kaip ?gytos ir ?gimtos fermentopatijos, dirgliosios ?arnos sindromas, hepatitas, cholangitas, cholecistitas, pankreatitas, kolitas, l?tinis gastritas. Ferment? preparatus reikia vartoti kartu su vaistais, turin?iais ?takos vir?kinimo procesui.

Enzimopatologija

Medicinoje yra visas skyrius, kuriame ie?koma ry?io tarp ligos ir tam tikro fermento sintez?s tr?kumo. Tai yra fermentologijos sritis – fermentopatologija. Taip pat reik?t? atsi?velgti ? nepakankam? ferment? sintez?. Pavyzd?iui, paveldima liga fenilketonurija i?sivysto d?l to, kad prarandamas kepen? l?steli? geb?jimas sintetinti ?i? med?iag?, kuri katalizuoja fenilalanino pavertim? tirozinu. ?ios ligos simptomai yra psichikos sutrikimai. D?l laipsni?ko toksini? med?iag? kaupimosi paciento organizme nerim? kelia tokie po?ymiai kaip v?mimas, nerimas, padid?j?s dirglumas, nesidom?jimas niekuo, didelis nuovargis.

Gimus vaikui patologija nepasirei?kia. Pirminius simptomus galima pasteb?ti nuo dviej? iki ?e?i? m?nesi? am?iaus. Antrajai k?dikio gyvenimo pusei b?dingas ry?kus protinio vystymosi atsilikimas. 60 % pacient? i?sivysto idiotizmas, ma?iau nei 10 % serga tik lengvu oligofrenijos laipsniu. L?steli? fermentai neatlieka savo funkcij?, ta?iau tai gali b?ti i?taisyta. Laiku diagnozavus patologinius poky?ius, galima sustabdyti ligos vystym?si iki brendimo. Gydymas susideda i? fenilalanino suvartojimo su maistu apribojimo.

Fermentiniai preparatai

Atsakant ? klausim?, kas yra fermentai, galima pasteb?ti du apibr??imus. Pirmasis – biocheminiai katalizatoriai, antrasis – vaistai, kuriuose j? yra. Jie sugeba normalizuoti skrand?io ir ?arnyno aplinkos b?kl?, u?tikrinti galutini? produkt? suskaidym? ? mikrodaleles, pagerinti ?sisavinimo proces?. Jie taip pat u?kerta keli? gastroenterologini? lig? atsiradimui ir vystymuisi. Garsiausias i? ferment? yra vaistas Mezim Forte. Jame yra lipaz?s, amilaz?s ir proteaz?s, kurios padeda suma?inti skausm? sergant l?tiniu pankreatitu. Kapsul?s vartojamos kaip pakaitinis gydymas, kai kasa gamina nepakankamai reikaling? ferment?.

?ie vaistai pirmiausia vartojami valgio metu. Kapsuli? ar table?i? skai?i? nustato gydytojas, remdamasis nustatytais absorbcijos mechanizmo pa?eidimais. Geriau juos laikyti ?aldytuve. Ilgai vartojant vir?kinimo fermentus, priklausomyb? neatsiranda, ir tai neturi ?takos kasos veiklai. Renkantis vaist?, tur?tum?te atkreipti d?mes? ? datos, kokyb?s ir kainos santyk?. Fermentinius preparatus rekomenduojama gerti sergant l?tin?mis vir?kinimo sistemos ligomis, persivalgius, esant periodin?ms skrand?io problemoms, taip pat apsinuodijus maistu. Da?niausiai gydytojai skiria tabletin? vaist? "Mezim", kuris gerai pasirod? vidaus rinkoje ir u?tikrintai i?laiko savo pozicij?. Yra ir kit? ?io vaisto analog?, ne ma?iau ?inom? ir daugiau nei prieinam?. Vis? pirma, daugelis ?moni? teikia pirmenyb? tablet?ms Pakreatin arba Festal, kuri? savyb?s yra tokios pat kaip ir brangesn?s j? kolegos.

Fermentai yra rutuliniai baltymai, padedantys vykti visiems l?steli? procesams. Kaip ir visi katalizatoriai, jie negali pakeisti reakcijos, bet padeda j? pagreitinti.

Ferment? lokalizacija l?stel?je

L?stel?s viduje atskiri fermentai, kaip taisykl?, yra ir veikia grie?tai apibr??tose organel?se. Ferment? lokalizacija yra tiesiogiai susijusi su funkcija, kuri? da?niausiai atlieka tam tikra l?stel?s dalis.

Beveik visi glikolitiniai fermentai yra citoplazmoje. Trikarboksir?g?ties ciklo fermentai yra mitochondrij? matricoje. Veikliosios hidroliz?s med?iagos yra lizosomose.

Atskiri gyv?n? ir augal? audiniai bei organai skiriasi ne tik ferment? visuma, bet ir veikla. ?i audini? savyb? klini?kai naudojama diagnozuojant tam tikras ligas.

Taip pat yra su am?iumi susijusi? ypatybi?, susijusi? su audini? ferment? veikla ir rinkiniu. Jie ai?kiausiai matomi embriono vystymosi metu audini? diferenciacijos metu.

Ferment? nomenklat?ra

Yra kelios pavadinim? sistemos, kuri? kiekviena skirtingai atsi?velgia ? ferment? savybes.

• Trivialus. Med?iag? pavadinimai pateikiami remiantis atsitiktin?mis charakteristikomis. Pavyzd?iui, pepsinas (pepsis - "vir?kinimas", graik? k.) ir tripsinas (tripsis - "skystinti", graik? k.)
• Racionalus. Fermento pavadinim? sudaro substratas ir gal?n? „-ase“. Pavyzd?iui, amilaz? pagreitina (amilo - „krakmolas“, graiki?kai).
• Maskva. J? 1961 m. pri?m? tarptautin? ferment? nomenklat?ros komisija V tarptautiniame biochemijos kongrese. Med?iagos pavadinim? sudaro substratas ir reakcija, kuri? katalizuoja (pagreitina) fermentas. Jei ferment? funkcija yra perkelti atom? grup? i? vienos molekul?s (substrato) ? kit? (akceptori?), katalizatoriaus pavadinimas apima chemin? akceptoriaus pavadinim?. Pavyzd?iui, fermentas alaninas: 2-oksoglutarato aminotransferaz? dalyvauja aminogrup?s perk?limo i? alanino ? 2-hidroksiglutaro r?g?t? reakcijoje. Pavadinimas atspindi:
• substratas - alaninas;
• akceptorius - 2-oksoglutaro r?g?tis;
• amino grup? perkeliama reakcijoje.

Tarptautin? komisija sudar? vis? ?inom? ferment? s?ra??, kuris nuolat atnaujinamas. Taip yra d?l nauj? med?iag? atradimo.

Ferment? klasifikacija

Fermentai gali b?ti skirstomi ? grupes dviem b?dais. Pirmajame si?lomos dvi ?i? med?iag? klas?s:

• paprastas - susideda tik i? baltym?;
• kompleksas – turi baltymin? dal? (apoferment?) ir nebaltymin? dal?, vadinam? kofermentu.

Nebaltymin?je kompleksinio fermento dalyje gali b?ti vitamin?. S?veika su kitomis med?iagomis vyksta per aktyv?j? centr?. Visa fermento molekul? procese nedalyvauja.

Ferment?, kaip ir kit? baltym?, savybes lemia j? strukt?ra. Priklausomai nuo to, katalizatoriai pagreitina tik savo reakcijas.

Antruoju klasifikavimo metodu med?iagos skirstomos pagal tai, koki? funkcij? atlieka fermentai. Rezultatas yra ?e?ios klas?s:

• oksidoreduktaz?s;
• transferaz?s;
• hidrolaz?s;
• izomeraz?s;
• liaz?s;
• ligaz?s

Tai yra visuotinai priimtos grup?s, jos skiriasi ne tik reakcij? tipais, reguliuojan?iais jose esan?ius fermentus. ?vairi? grupi? med?iagos turi skirting? strukt?r?. Tod?l ferment? funkcijos l?stel?je negali b?ti vienodos.

Oksidoreduktaz?s – redoksas

Pagrindin? pirmosios grup?s ferment? funkcija yra pagreitinti redokso reakcijas. B?dingas bruo?as: geb?jimas formuoti oksidacini? ferment? grandines, kuriose elektronai arba vandenilio atomai perkeliami i? paties pirmojo substrato ? galutin? akceptori?. ?ios med?iagos atskiriamos pagal veikimo princip? arba darbo viet? reakcijoje.

1. Aerobin?s dehidrogenaz?s (oksidaz?s) pagreitina elektron? arba proton? perdavim? tiesiai ? deguonies atomus. Anaerobiniai atlieka tuos pa?ius veiksmus, bet reakcijose, kurios vyksta neperduodant elektron? ar vandenilio atom? deguonies atomams.
2. Pirmin?s dehidrogenaz?s katalizuoja vandenilio atom? pa?alinimo i? oksiduotos med?iagos (pirminio substrato) proces?. Antrinis - paspartinti vandenilio atom? pa?alinim? i? antrinio substrato; jie buvo gauti naudojant pirmin? dehidrogenaz?.

Kitas bruo?as: b?dami dviej? komponent? katalizatoriai su labai ribotu koferment? (aktyvi? grupi?) rinkiniu, jie gali pagreitinti ?vairiausias oksidacijos-redukcijos reakcijas. Tai pasiekiama naudojant daugyb? variant?: tas pats kofermentas gali prisijungti prie skirting? apoferment?. Kiekvienu atveju gaunama speciali oksidoreduktaz?, turinti savo savybes.

Yra dar viena ?ios grup?s ferment? funkcija, kurios negalima ignoruoti - jie pagreitina chemini? proces?, susijusi? su energijos i?siskyrimu, atsiradim?. Tokios reakcijos vadinamos egzotermin?mis.

Transferaz?s – ve??jai

?ie fermentai atlieka molekulini? liku?i? ir funkcini? grupi? perdavimo reakcij? pagreitinimo funkcij?. Pavyzd?iui, fosfofruktokinaz?.

Pagal perkelt? grup? yra a?tuonios katalizatori? grup?s. Pa?velkime tik ? kelet? i? j?.

1. Fosfotransferaz?s – padeda perne?ti liku?ius.Pagal paskirt? jos skirstomos ? poklasius (alkoholis, karboksilas ir kt.).
2. Aminotransferaz?s – pagreitina reakcijas
3. Glikoziltransferaz?s – perne?a glikozilo liku?ius i? fosforo esterio molekuli? ? mono- ir polisacharid? molekules. Jie suteikia oligo- arba polisacharid? skilimo ir sintez?s reakcijas augaluose ir gyv?nuose. Pavyzd?iui, jie dalyvauja sacharoz?s skilimo reakcijoje.
4. Aciltransferaz?s perne?a karboksir?g?ties liku?ius ? aminus, alkoholius ir aminor?g?tis. Acilkofermentas-A yra universalus acilo grupi? ?altinis. Jis gali b?ti laikomas aktyvia aciltransferazi? grupe. Da?niausiai toleruojama grup? yra acto r?g?tis.

Hidrolaz?s – suskaidomos su vandeniu

?ioje grup?je fermentai veikia kaip organini? jungini?, kuriuose dalyvauja vanduo, skilimo reakcij? (re?iau sintez?s) katalizatoriai. ?ios grup?s med?iag? yra l?stel?se ir vir?kinimo sultyse. Katalizatoriaus molekul?s vir?kinimo trakte susideda i? vieno komponento.

?i? ferment? vieta yra lizosomos. Jie atlieka apsaugines ferment? funkcijas l?stel?je: skaido per membran? patekusias svetimas med?iagas. Jie taip pat sunaikina tas med?iagas, kuri? l?stelei nebereikia, d?l kuri? lizosomos buvo pramintos tvarkdariais.

Kitas j? „slapyvardis“ yra l?steli? savi?udyb?s, nes jos yra pagrindin? l?steli? autoliz?s priemon?. Jei atsiranda infekcija, prasideda u?degiminiai procesai, lizosom? membrana tampa pralaidi ir hidrolaz?s patenka ? citoplazm?, sunaikindamos visk? savo kelyje ir sunaikindamos l?stel?.

Yra keletas ?ios grup?s katalizatori? tip?:

• esteraz?s – atsakingos u? alkoholio esteri? hidroliz?;
• glikozidaz?s – pagreitina glikozid? hidroliz?, priklausomai nuo to, kur? izomer? jie veikia, i?skiria a- arba v-glikozidazes;
• peptidin?s hidrolaz?s – atsakingos u? peptidini? jung?i? hidroliz? baltymuose, o tam tikromis s?lygomis u? j? sintez?, ta?iau ?is baltym? sintez?s b?das gyvoje l?stel?je nenaudojamas;
• amidaz?s – yra atsakingos u? r?g??i? amid? hidroliz?, pavyzd?iui, ureaz? katalizuoja karbamido skilim? ? amoniak? ir vanden?.

Izomeraz?s – molekul?s transformacija

?ios med?iagos pagreitina poky?ius vienoje molekul?je. Jie gali b?ti geometriniai arba strukt?riniai. Tai gali atsitikti ?vairiais b?dais:

• vandenilio atom? perk?limas;
• fosfat? grup?s jud?jimas;
• atomini? grupi? i?sid?stymo erdv?je pasikeitimas;
• dvigubos jungties jud?jimas.

Organin?s r?g?tys, angliavandeniai arba aminor?g?tys gali b?ti izomerizuojamos. Izomeraz?s gali paversti aldehidus ? ketonus ir, atvirk??iai, paversti cis form? ? trans form? ir atvirk??iai. Norint geriau suprasti ?ios grup?s ferment? funkcij?, b?tina ?inoti izomer? skirtumus.

Liaz? nutraukia ry?ius

?ie fermentai pagreitina nehidrolizin? organini? jungini? skaidym? per ry?ius:

• anglis-anglis;
• fosforas-deguonis;
• anglis-siera;
• anglis-azotas;
• anglis-deguonis.

Tokiu atveju i?siskiria tokie paprasti produktai kaip vanduo ir amoniakas, o dvigubos jungtys u?sidaro. Nedaug i? ?i? reakcij? gali vykti prie?inga kryptimi, atitinkami fermentai tinkamomis s?lygomis katalizuoja ne tik skilimo, bet ir sintez?s procesus.

Liaz?s klasifikuojamos pagal tai, kokio tipo ry?ys jos nutr?ksta. Jie yra sud?tingi fermentai.

Ligaz?s kry?minis ry?ys

Pagrindin? ?ios grup?s ferment? funkcija yra pagreitinti sintez?s reakcijas. J? ypatumas yra med?iag?, galin?i? suteikti energijos biosintez?s procesui, k?rimo ir skilimo derinys. Pagal susidariusio ry?io tip? yra ?e?i poklasiai. Penki i? j? yra identi?ki liaz?s pogrupiams, o ?e?toji yra atsakinga u? azoto ir metalo jungties suk?rim?.

Kai kurios ligaz?s dalyvauja ypa? svarbiuose l?steli? procesuose. Pavyzd?iui, DNR ligaz? dalyvauja dezoksiribonukleino r?g?ties replikacijoje. Jis kry?mi?kai sujungia vienos grandin?s pertraukas, kad sukurt? naujas fosfodiesterio jungtis. B?tent ji sujungia Okazaki fragmentus.

Tas pats fermentas aktyviai naudojamas gen? in?inerijoje. Tai leid?ia mokslininkams susieti gabalus, kuri? jiems reikia, kad sukurt? unikalias dezoksiribonukleino r?g?ties grandines. ? juos galite ?d?ti bet koki? informacij?, taip sukurdami gamykl? reikaling? baltym? gamybai. Pavyzd?iui, ? bakterijos DNR galite ?terpti gabal?l?, atsaking? u? insulino sintez?. O kai l?stel? i?ver?ia savo baltymus, ji taip pat gamins nauding? med?iag?, reikaling? medicininiams tikslams. Belieka j? i?valyti, ir tai pad?s daugeliui sergan?i? ?moni?.

Did?iulis ferment? vaidmuo organizme

Jie gali padid?ti daugiau nei de?imt kart?. Tai tiesiog b?tina normaliam l?stel?s funkcionavimui. O fermentai dalyvauja kiekvienoje reakcijoje. Tod?l ferment? funkcijos organizme yra ?vairios, kaip ir visi vykstantys procesai. O ?i? katalizatori? veikimo sutrikimas sukelia rimt? pasekmi?.

Fermentai pla?iai naudojami maisto, lengvojoje pramon?je, medicinoje: naudojami s?ri?, de?r?, konserv? gamyboje, ?eina ? kompozicij?, taip pat naudojami fotografini? med?iag? gamyboje.

?mogaus k?nas susideda i? daugyb?s gyv? l?steli?. L?stel? laikoma gyvo organizmo vienetu, j? sudaro strukt?riniai k?nai, tarp kuri? vyksta biochemin?s reakcijos. Svarbus komponentas, kontroliuojantis cheminius procesus, yra fermentai.

Ferment? vaidmuo organizme

Fermentas yra baltymas, greitinantis chemines reakcijas, daugiausia veikiantis kaip aktyvatorius organizme skaidant ir formuojant naujas med?iagas.

Fermentai tarnauja kaip biochemini? reakcij? katalizatoriai. Jie ?ymiai pagreitina gyvenimo proces?. Jie kontroliuoja irimo, sintez?s, med?iag? apykaitos, kv?pavimo, kraujotakos procesus, be j? nevyksta reakcijos ? raumen? susitraukim? ir nervini? impuls? laidum?. Kiekvienas strukt?rinis elementas turi savo unikal? ferment? rinkin?, o pa?alinus arba suma?inus vieno fermento kiek? organizme vyksta reik?mingi poky?iai, d?l kuri? atsiranda patologij?.

Ferment? klasifikacija

Priklausomai nuo j? strukt?ros, yra dvi ferment? grup?s.

• Paprasti fermentai yra baltym? prigimtis. Juos gamina organizmas.
• Sud?tingi fermentai, susidedantys i? baltyminio komponento ir nebaltymin?s baz?s. Nebaltyminiai komponentai ?mogaus organizme nesintetinami ir pas mus patenka kartu su maistin?mis med?iagomis, jie vadinami kofermentais. Nebaltymin?s med?iagos, sudaran?ios fermentus, yra B grup?s vitaminai, vitaminas C ir kai kurie mikroelementai.

Fermentai klasifikuojami pagal j? atliekamas funkcijas ir katalizuojam? reakcij? tip?.

Pagal savo funkcijas fermentai skirstomi ?:

1. Vir?kinimo organas, atsakingas u? maistini? med?iag? skilimo procesus, daugiausia randamas seil?se, gleivin?se, kasoje ir skrandyje. Yra ?inomi ?ie fermentai:
   • amilaz?, ji skaido sud?tingus cukrus (krakmol?) ? paprastus, sacharoz? ir maltoz?, kurios v?liau gali dalyvauti gyvybiniuose organizmo procesuose;
   • lipaz? dalyvauja riebal? r?g??i? hidroliz?je, skaidydama riebalus ? komponentus, kuriuos absorbuoja organizmas;
   • Proteaz?s reguliuoja baltym? skilim? ? aminor?g?tis.
2. Metaboliniai fermentai kontroliuoja med?iag? apykaitos procesus l?steli? lygmenyje, dalyvauja redokso reakcijose ir baltym? sintez?je. Tai apima: adenilato ciklazes (reguliuoja energijos apykait?), proteinkinazes ir baltym? defosfotaz? (dalyvauja fosforilinimo ir defosforilinimo procese).
3. Apsaugin?s dalyvauja organizmo reakcijose, kad atsispirt? kenksmingoms bakterijoms ir virusams. Svarbus fermentas yra lizocimas, jis ardo kenksming? bakterij? membranas ir suaktyvina daugyb? imunini? reakcij?, apsaugan?i? organizm? nuo u?degimini? reakcij?.

Pagal reakcijos tip? fermentai skirstomi ? 6 klases:

1. Oksidoreduktaz?s. Didel? ferment? grup?, dalyvaujanti redokso reakcijose.
2. Transferaz?s. ?ie fermentai yra atsakingi u? atomini? grupi? perk?lim? ir dalyvauja baltym? skaidyme bei sintez?je.
3. Hidrolaz?s ardo ry?ius ir padeda vandens molekul?ms integruotis ? k?no med?iag? sud?t?.
4. Izomeraz?s katalizuoja reakcijas, kuri? metu viena med?iaga patenka ? reakcij? ir susidaro viena med?iaga, kuri v?liau dalyvauja gyvyb?s procese. Taigi izomeraz?s tarnauja kaip ?vairi? med?iag? konverteriai.
5. Liaz?s dalyvauja reakcijose, kuri? metu susidaro med?iag? apykaitos med?iagos ir vanduo.
6. Ligaz?s u?tikrina sud?ting? med?iag? susidarym? i? paprastesni?. Dalyvauti aminor?g??i?, angliavandeni?, baltym? sintez?je.

Kod?l atsiranda ferment? tr?kumas ir kas pavojinga?

Tr?kstant ferment?, prasideda bendrosios organizmo sistemos veiklos sutrikimai, d?l kuri? atsiranda rimt? lig?. Norint i?laikyti optimal? ferment? pusiausvyr? organizme, b?tina subalansuoti savo mityb?, nes ?ios med?iagos sintetinamos i? m?s? valgom? element?. Tod?l labai svarbu u?tikrinti apr?pinim? mikroelementais, vitaminais, sveikais angliavandeniais, baltymais. Daugiausia j? yra ?vie?iuose vaisiuose, dar?ov?se, liesoje m?soje, organ? m?soje ir ?uvyje, virti garuose arba kepti.

Netinkama mityba, alkoholio, greito maisto, energetini? ir sintetini? g?rim? vartojimas, taip pat maistas, kuriame yra daug da?ikli? ir skonio stiprikli?, neigiamai veikia kasos veikl?. B?tent ji sintetina fermentus, atsakingus u? maistini? med?iag? skaidym? ir transformacij?. D?l to sutrinka kasos fermentinis aktyvumas

Si?sti savo ger? darb? ?ini? baz?je yra paprasta. Naudokite ?emiau esan?i? form?

Studentai, magistrantai, jaunieji mokslininkai, kurie naudojasi ?ini? baze savo studijose ir darbe, bus jums labai d?kingi.

Paskelbta http://www.allbest.ru/

?vadas

biologinio fermento baltymas

M?s? organizme, kiek ?inoma, yra labai daug ferment?, kurie prisideda prie med?iag? apykaitos proces? (kv?pavimo, vir?kinimo, raumen? susitraukimo, fotosintez?s), kurie lemia pat? gyvyb?s proces?. Tod?l vaistai pla?iai naudojami gydant ligas, kurias lydi p?lingi-nekroziniai procesai, tromboz?s ir tromboembolija, vir?kinimo sutrikimai. Ferment? preparatai taip pat prad?ti naudoti v??io gydymui.

Fermentai vaidina gana svarb? vaidmen? daugelyje technologini? proces?. Auk?tos kokyb?s fermentai leid?ia tobulinti technologijas, suma?inti i?laidas ir net kurti naujus produktus.

?iuo metu fermentai naudojami daugiau nei 25 pramon?s ?akose: maisto pramon?je, farmacijos pramon?je, celiulioz?s ir popieriaus pramon?je, lengvojoje pramon?je, taip pat ?em?s ?kyje.

Mano ra?inio tikslas: i?samus fermento ir fermentin?s kataliz?s (biokataliz?s) s?vok? tyrimas.

1) Kas yra fermentai, kok? vaidmen? jie atlieka?

2) Ferment? strukt?ra ir veikimo mechanizmas.

3) Apsvarstykite ferment? funkcijas.

4) Fermento veikimo principas.

5) Ferment? klasifikacija.

6) Ferment? taikymo sritis.

7) Ferment? i?skyrimo metodai.

8) Veiksniai, ?takojantys ferment? reakcijas?

1. Kas yra fermentai ir kok? vaidmen? jie atlieka?

Fermentai – tai baltymin?s prigimties organin?s med?iagos, kurios sintetinamos l?stel?se ir daug kart? pagreitina jose vykstan?ias reakcijas, nevykdamos chemini? virsm?. Pana?? poveik? turin?ios med?iagos egzistuoja ir negyvojoje gamtoje ir vadinamos katalizatoriais. Fermentai kartais vadinami fermentais (i? graik? en – viduje, zyme – raugas). Visose gyvose l?stel?se yra labai didelis rinkinys ferment?, kuri? katalizinis aktyvumas lemia l?steli? funkcionavim?. Beveik kiekviena i? daugelio skirting? l?stel?je vykstan?i? reakcij? reikalauja tam tikro fermento dalyvavimo. Ferment? chemini? savybi? ir j? katalizuojam? reakcij? tyrimas yra ypatinga, labai svarbi biochemijos sritis – enzimologija.

Daugelis ferment? l?stel?je yra laisvos b?senos, tiesiog i?tirp? citoplazmoje; kitos susijusios su sud?tingomis, labai organizuotomis strukt?romis. Taip pat yra ferment?, kurie paprastai yra u? l?stel?s rib?; Taigi fermentus, katalizuojan?ius krakmolo ir baltym? skilim?, kasa i?skiria ? ?arnyn?. I?skiriamas ferment? ir daugelio mikroorganizm?.

Pirmieji duomenys apie fermentus gauti tiriant fermentacijos ir vir?kinimo procesus. L. Pasteuras labai prisid?jo tiriant fermentacij?, ta?iau tik?jo, kad tik gyvos l?stel?s gali atlikti atitinkamas reakcijas. XX am?iaus prad?ioje. E. Buchneris parod?, kad sacharoz?s fermentacij?, susidarant anglies dioksidui ir etilo alkoholiui, gali katalizuoti mieli? ekstraktas be l?steli?. ?is svarbus atradimas paskatino l?steli? ferment? i?skyrim? ir tyrim?. 1926 metais J. Sumneris i? Kornelio universiteto (JAV) i?skyr? ureaz?; tai buvo pirmasis fermentas, gautas beveik gryna forma. Nuo to laiko buvo atrasta ir i?skirta daugiau nei 700 ferment?, ta?iau daug daugiau yra gyvuose organizmuose. Atskir? ferment? identifikavimas, i?skyrimas ir savybi? tyrimas u?ima pagrindin? viet? ?iuolaikin?je enzimologijoje.

Ferment?, dalyvaujan?i? esminiuose energijos konversijos procesuose, tokiuose kaip cukr? skaidymas ir didel?s energijos junginio adenozino trifosfato (ATP) susidarymas ir hidroliz?, yra vis? tip? l?stel?se – gyv?n?, augal?, bakterij?. Ta?iau yra ferment?, kurie gaminami tik tam tikr? organizm? audiniuose. Taigi ferment?, dalyvaujan?i? celiulioz?s sintez?je, yra augal? l?stel?se, bet ne gyv?n? l?stel?se. Taigi svarbu atskirti „universalius“ fermentus nuo ferment?, b?ding? tam tikriems l?steli? tipams. Paprastai tariant, kuo labiau specializuota l?stel?, tuo didesn? tikimyb?, kad ji susintetins ferment? rinkin?, reikaling? tam tikrai l?stel?s funkcijai atlikti.

Iki ?iol ?inoma daugiau nei 3000 ferment?. Visi jie turi daugyb? specifini? savybi?, kurios i?skiria juos nuo neorganini? katalizatori?. Vien ?mogaus k?ne kas sekund? vyksta t?kstan?iai fermentini? reakcij?. Fermentai atlieka gyvybi?kai svarb? vaidmen? visuose gyvyb?s procesuose, nukreipia ir reguliuoja organizmo med?iag? apykait?.

Taip pat reik?t? pa?ym?ti, kad visa gyvoji gamta egzistuoja tik biokataliz?s d?ka. Nenuostabu, kad didysis rus? fiziologas, Nobelio premijos laureatas I.P. Pavlovas fermentus vadino gyvyb?s ne??jais.

2. Ferment? strukt?ra ir veikimo mechanizmas

Kaip ir visi baltymai, fermentai sintetinami kaip linijin? aminor?g??i? grandin?, kuri susilanksto tam tikru b?du. Kiekviena aminor?g??i? seka susilanksto ypatingu b?du, o susidariusi molekul? (baltymo rutuliukas) turi unikali? savybi?. Gali b?ti sujungtos kelios baltym? grandin?s, kad susidaryt? baltym? kompleksas. Tretin? baltym? strukt?ra sunaikinama kar??io arba tam tikr? chemini? med?iag? poveikio.

Norint katalizuoti reakcij?, fermentas turi prisijungti prie vieno ar daugiau substrat?. Fermento baltym? grandin? susilanksto taip, kad rutuliuko pavir?iuje, kuriame jungiasi substratai, susidaro tarpas arba ?dubimas. ?i sritis vadinama substrato suri?imo vieta.

Ry?iai. 1. Fermento strukt?ra

3. Ferment? funkcijos

Ferment? yra visose gyvose l?stel?se ir jie prisideda prie tam tikr? med?iag? transformacijos (substratai) kitiems (Produktai).

Fermentai veikia kaip katalizatoriai beveik visose gyvuose organizmuose vykstan?iose biochemin?se reakcijose – jie katalizuoja daugiau nei 4000 skirting? biochemini? reakcij?.

Fermentai atlieka gyvybi?kai svarb? vaidmen? visuose gyvyb?s procesuose, nukreipia ir reguliuoja organizmo med?iag? apykait?.

Kaip ir visi katalizatoriai, fermentai pagreitina tiek pirmines, tiek atvirk?tines reakcijas, suma?indami proceso aktyvavimo energij?. ?iuo atveju chemin? pusiausvyra nesislenka nei pirmyn, nei atgal.

I?skirtinis ferment? bruo?as, lyginant su nebaltyminiais katalizatoriais, yra didelis j? specifi?kumas – kai kuri? substrat? prisijungimo prie baltym? konstanta gali siekti 10? 10 mol/l ar ma?iau. Kiekviena fermento molekul? gali atlikti nuo keli? t?kstan?i? iki keli? milijon? "operacij?" per sekund?.

Pavyzd?iui, viena fermento renino molekul?, esanti ver?elio skrand?io gleivin?je, 37°C temperat?roje per 10 minu?i? sutraukia apie 106 pieno kazeinogeno molekules.

Be to, ferment? efektyvumas yra daug didesnis nei nebaltymini? katalizatori? – fermentai reakcijas pagreitina milijonus ir milijardus kart?, nebaltyminiai – ?imtus ir t?kstan?ius kart?.

4. Kaip veikia fermentai

Med?iaga, kuri transformuojasi dalyvaujant fermentui, vadinama substratu. Substratas prisijungia prie fermento, kuris pagreitina vien? chemini? jung?i? nutraukim? jo molekul?je ir kit? atsiradim?; gautas produktas atsiskiria nuo fermento.

Reakcijos metu fermentai nesusid?vi. Jie i?siskiria pasibaigus reakcijai ir yra nedelsiant paruo?ti prad?ti kit? reakcij?. Teori?kai tai gali t?stis neribot? laik?, bent jau tol, kol jie i?naudos vis? substrat?. Prakti?kai d?l j? jautrumo ir organin?s sud?ties ferment? gyvavimo trukm? yra ribota.

Remiantis vaizdine i?rai?ka, naudojama biochemin?je literat?roje, fermentas priart?ja prie substrato kaip „raktas nuo spynos“. ?i? taisykl? E. Fischeris suformulavo 1894 m., remdamasis tuo, kad fermento veikimo specifi?kum? lemia grie?tas substrato geometrin?s strukt?ros ir aktyvaus fermento centro atitikimas. Fermentas jungiasi su substratu ir sudaro trumpalaik? fermento-substrato kompleks? (susidaro tarpinis kompleksas). Ta?iau nors ?is modelis paai?kina didel? ferment? specifi?kum?, jis nepaai?kina praktikoje stebimo pereinamojo laikotarpio b?senos stabilizavimo rei?kinio. 5-ajame m?s? am?iaus de?imtmetyje ?i? stati?k? id?j? pakeit? D. Koshlando hipotez? apie sukelt? substrato ir fermento atitikim?. Jo esm? susiveda ? tai, kad erdvinis substrato strukt?ros ir aktyvaus fermento centro atitikimas susidaro j? s?veikos vienas su kitu momentu, kur? galima i?reik?ti formule „pir?tin?-ranka“. Fermentai paprastai n?ra stand?ios, o lanks?ios molekul?s. Sujungus substrat?, aktyvi fermento vieta gali pakeisti konformacij?. Aktyvios vietos aminor?g??i? ?onin?s grup?s u?ima toki? pad?t?, kuri leid?ia fermentui atlikti katalizin? funkcij?. Kai kuriais atvejais substrato molekul? taip pat kei?ia konformacij? po prisijungimo prie aktyviosios vietos. Skirtingai nuo raktinio u?rakto modelio, indukuoto pritaikymo modelis paai?kina ne tik ferment? specifi?kum?, bet ir pereinamosios b?senos stabilizavim?.

Ta?iau vis labiau tobul?jant mokslui Koshlando hipotez? pama?u kei?ia topocheminio atitikimo hipotez?. I?laikant pagrindines hipotez?s d?l substrato ir fermento derinimo pagrindines nuostatas, atkreipiamas d?mesys ? tai, kad ferment? veikimo specifi?kumas pirmiausia paai?kinamas tos substrato dalies atpa?inimu, kuri nekinta jo metu. kataliz?. Tarp ?ios substrato dalies ir fermento substrato centro atsiranda daug ta?kini? hidrofobini? s?veik? ir vandenilio jung?i?.

5. Ferment? klasifikacija

Dabar ?inoma apie 2 t?kstan?ius ferment?, ta?iau ?is s?ra?as n?ra baigtas. Priklausomai nuo katalizuojamos reakcijos tipo, visi fermentai skirstomi ? 6 klases:

Ш Fermentai, katalizuojantys oksidoreduktaz?s redokso reakcijas;

Ш Fermentai, perne?antys ?vairias grupes (metilo, amino ir fosfo grupes ir kt.) – transferaz?s.

Ш Cheminius ry?ius hidrolizuojantys fermentai – hidrolaz?s

Ш ?vairi? grupi? (NH3, CO2, H2O ir kit?) nehidrolizinio skilimo i? substrato fermentai - liaz?s.

Ш Fermentai, kurie pagreitina ry?i? sintez? biologin?se molekul?se dalyvaujant energijos donorams, pavyzd?iui, ATP, yra ligaz?s.

Ш Fermentai, katalizuojantys izomer? virsm? vienas kitu, yra izomeraz?s.

Oksidoreduktaz?s– tai fermentai, katalizuojantys redokso procesus organizme. Jie atlieka vandenilio ir elektron? perdavim? ir yra ?inomi bendrais pavadinimais kaip dehidrogenaz?s, oksidaz?s ir peroksidaz?s. ?ie fermentai skiriasi tuo, kad turi specifini? koferment? ir protezini? grupi?. Jie skirstomi ? funkcines donor? grupes, i? kuri? priima vandenil? ar elektronus, ir akceptorius, kuriems juos perduoda (CH-OH grup?, CH - NH grup?, C-NH grup? ir kt.).

Transferaz?s- tai fermentai, perne?antys atomines grupes (priklausomai nuo to, kuri? grup? jie perduoda, jie atitinkamai vadinami). Transferaz?s d?l perne?am? liku?i? ?vairov?s dalyvauja tarpiniame metabolizme.

Hidrolaz?s- tai fermentai, kurie katalizuoja ?vairi? substrat? hidrolizin? skaidym? (dalyvauja vandens molekul?s). Priklausomai nuo to, jos apima esterazes, kurios skaido esterio ry?? tarp tiolio esteri? karboksir?g??i? (lipaz?s), fosfoesterio ry?? ir pan.; glikozidaz?s, skaidan?ios glikozidines jungtis, peptidin?s hidrolaz?s, veikian?ios peptidines jungtis ir kt.

Liaz?- ?iai grupei priklauso fermentai, galintys nehidroliziniu b?du atskirti ?vairias grupes i? substrato, susidarant dviguboms jungtims arba, prie?ingai, prijungti grupes prie dvigubos jungties. Skilimo metu susidaro H2O arba CO2 arba dideli liku?iai – pavyzd?iui, acetil – CoA. Liaz?s vaidina labai svarb? vaidmen? med?iag? apykaitos procese.

Izomeraz?s- fermentai, kurie katalizuoja izomerini? form? transformacij? viena ? kit?, tai yra, atlieka ?vairi? grupi? intramolekulin? transformacij?. Tai apima ne tik fermentus, skatinan?ius abipusi? optini? ir geometrini? izomer? per?jim? reakcijas, bet ir tuos, kurie gali prisid?ti prie aldozi? pavertimo ketoz?mis.

Ligaz?s. Anks?iau ?ie fermentai nebuvo atskirti nuo liazi?, nes pastarosios da?nai reaguoja dviem kryptimis, ta?iau neseniai buvo nustatyta, kad sintez? ir skilimas daugeliu atvej? vyksta veikiant skirtingiems fermentams, ir tuo remiantis atskira ligazi? klas? (sintetaz?s). ) buvo nustatytas. Dvigubo veikimo fermentai vadinami bifunkciniais. Ligaz?s dalyvauja dviej? molekuli? sujungimo reakcijoje, tai yra sintetiniuose procesuose, kuriuos lydi ATP ar kit? makroergini? makroenergetini? ry?i? skilimas.

„Pirmasis ferment? skirstymas ? did?iausias grupes (6 klases) pagr?stas ne substrato pavadinimu, o chemin?s reakcijos, kuri? katalizuoja fermentas, pob?d?iu. Be to, klas?se fermentai skirstomi ? poklasius, vadovaujantis substrato strukt?ra. Tam tikros klas?s fermentai, veikiantys pana?iai sukonstruotus substratus, yra sugrupuoti ? poklasius. Skirstymas tuo nesibaigia. Kiekvieno poklasio fermentai skirstomi ? poklasius, kuriuose dar grie??iau nurodoma chemini? grupi?, skirian?i? substratus vienas nuo kito, strukt?ra. Poklasis yra paskutinis ?emiausias klasifikacijos lygis. Poklasiuose i?vardyti atskiri fermentai.

6. Ferment? taikymo sritis

Labai selektyv?s, gyvi organizmai naudoja fermentus ?vairioms chemin?ms reakcijoms vykdyti dideliu grei?iu; jie i?saugo savo aktyvum? ne tik l?stel?s mikroerdv?je, bet ir u? k?no rib?. Fermentai pla?iai naudojami tokiose pramon?s ?akose kaip kepimas, alaus gamyba, vyno gamyba, arbatos, odos ir kaili? gamyba, s?ri? gamyba, maisto gaminimas (m?sos perdirbimas) ir kt. Pastaraisiais metais smulkiosios chemijos pramon?je fermentai prad?ti naudoti tokioms organin?s chemijos reakcijoms kaip oksidacija, redukcija, deamininimas, dekarboksilinimas, dehidratacija, kondensacija, taip pat L serijos izomer? atskyrimui ir i?skyrimui. aminor?g?tys (chemin?s sintez?s metu susidaro raceminiai mi?iniai L- ir D-izomerai), kurios naudojamos pramon?je, ?em?s ?kyje, medicinoje. Subtili? ferment? veikimo mechanizm? ?valdymas neabejotinai suteiks neribotas galimybes gauti nauding? med?iag? did?iuliais kiekiais ir dideliu grei?iu laboratorijoje su beveik 100% i?eiga. ?iuo metu vystosi nauja mokslo ?aka – pramonin? enzimologija, kuri yra biotechnologij? pagrindas. Fermentas, kovalenti?kai prijungtas („susietas“) prie bet kurio organinio ar neorganinio polimero ne?iklio (matricos), vadinamas imobilizuotu. Ferment? imobilizacijos technika leid?ia i?spr?sti daugyb? svarbiausi? enzimologijos klausim?: u?tikrinti auk?t? ferment? veikimo specifi?kum? ir padidinti j? stabilum?, patogum? tvarkyti, pakartotinio panaudojimo galimyb? ir panaudojim? sintetin?se reakcijose sraute. Tokios technologijos panaudojimas pramon?je vadinamas in?inerine enzimologija. Nema?ai pavyzd?i? rodo did?iul? in?inerin?s enzimologijos potencial? ?vairiose pramon?s, medicinos ir ?em?s ?kio srityse. Vis? pirma, imobilizuota v-galaktozidaz?, pritvirtinta prie magnetinio mai?ymo strypo, naudojama laktoz?s cukraus kiekiui piene suma?inti, t.y. produktas, kuris nesuyra sergan?io vaiko, turin?io paveldim? laktoz?s netoleravim?, organizme. Be to, taip apdorotas pienas u??aldytas gali b?ti laikomas kur kas ilgiau ir nesutir?t?ja. Parengti maisto produkt? gamybos i? celiulioz?s projektai, imobilizuot? ferment? – celiulioz?s – pagalba j? paver?iant gliukoze, kuri? galima paversti maisto produktu – krakmolu. Naudojant ferment? technologij? i? esm?s taip pat galima gauti maisto produktus, ypa? angliavandenius, i? skystojo kuro (naftos), suskaidant j? iki gliceraldehido, o tada, dalyvaujant fermentams, i? jo sintetinti gliukoz? ir krakmol?. Neabejotinai didel? ateitis laukia fotosintez?s proceso modeliavimo naudojant in?inerin? enzimologij?, t.y. nat?ralus CO2 fiksavimo procesas; Be imobilizacijos, ?iam visai ?monijai gyvybi?kai svarbiam procesui reik?s sukurti naujus originalius metodus ir naudoti daugyb? specifini? imobilizuot? koferment?. Kaip ferment? imobilizavimo ir j? naudojimo pramon?je pavyzd? pateikiame nuolatinio aminor?g?ties alanino gavimo ir kofermento (ypa? NAD) regeneravimo proceso modelio sistemoje diagram? (2 pav.). ?ioje sistemoje pradinis substratas (pieno r?g?tis) pumpuojamas ? reaktoriaus kamer?, kurioje yra ant dekstrano imobilizuotas NAD+ ir dvi nuo NAD priklausomos dehidrogenaz?s: laktato ir alanino dehidrogenaz?s; i? prie?ingo reaktoriaus galo tam tikru grei?iu pa?alinamas reakcijos produktas – alaninas.

Ry?iai. 2. Nepertraukiamo aminor?g??i? gavimo proceso schema

Tokie reaktoriai buvo pritaikyti farmacijos pramon?je, pavyzd?iui, antireumatoidinio vaisto prednizolono sintezei i? hidrokortizono. Be to, jie gali b?ti naudojami kaip pagrindini? faktori? sintez?s ir gamybos pavyzdys, nes imobilizuot? ferment? ir koferment? pagalba galima konkre?iai atlikti susietas chemines reakcijas (?skaitant pagrindini? metabolit? biosintez?), taip pa?alinant med?iag? tr?kumas paveldim? med?iag? apykaitos defekt? atveju. Taigi, pasitelkus nauj? metodologin? po?i?r?, mokslas ?engia pirmuosius ?ingsnius „sintetin?s biochemijos“ srityje. Ne ma?iau svarbios tyrim? sritys yra l?steli? imobilizavimas ir pramonini? mikroorganizm? padermi? – vitamin? ir nepakei?iam?j? aminor?g??i? gamintoj? – k?rimas gen? in?inerijos (genetin?s in?inerijos) metodais. Biotechnologijos pritaikymo medicinoje pavyzdys yra skydliauk?s l?steli? imobilizavimas, siekiant nustatyti skydliauk? stimuliuojan?io hormono kiek? biologiniuose skys?iuose arba audini? ekstraktuose. Toliau eil?je – biotechnologinio metodo nekaloringiems saldumynams gaminti suk?rimas, t.y. Maistiniai cukraus pakaitalai, kurie gali suteikti saldumo poj?t?, netur?dami daug kalorij?. Viena i? ?i? perspektyvi? med?iag? yra aspartamas, kuris yra dipeptido aspartilfenilalanino metilo esteris (?r. anks?iau). Aspartamas yra beveik 300 kart? saldesnis u? cukr?, yra nekenksmingas ir organizme suskaidomas ? nat?raliai susidaran?ias laisvas aminor?g?tis: asparto r?g?t? (aspartat?) ir fenilalanin?. Aspartamas neabejotinai bus pla?iai naudojamas tiek medicinoje, tiek maisto pramon?je (pavyzd?iui, JAV jis naudojamas k?diki? maistui ir dedamas vietoj cukraus ? Diet Coca-Cola). Norint pagaminti aspartam? gen? in?inerijos metodais, b?tina gauti ne tik laisv? asparto r?g?t? ir fenilalanin? (pirmtakus), bet ir bakterin? ferment?, katalizuojant? ?io dipeptido biosintez?. Ateityje did?s in?inerin?s enzimologijos, kaip ir apskritai biotechnologij?, svarba. Ekspert? teigimu, per vienerius metus pasaulyje gauti chemijos, farmacijos, maisto pramon?s, medicinos ir ?em?s ?kio biotechnologini? proces? produktai iki 2000 met? sieks de?imtis milijard? doleri?. M?s? ?alyje iki 2000 m. 2000 m. L-treonino ir vitamino B2 gamyba naudojant gen? in?inerijos metodus. Iki 1998 met? tikimasi, kad bus pagaminta nema?ai ferment?, antibiotik?, b1-, b-, g-interferon?; Klinikiniai tyrimai atliekami insulino ir augimo hormono preparat?. Hibridomos technologija ?alyje buvo naudojama gaminant reagentus ferment? imunologiniams tyrimams, skirtiems daugeliui chemini? komponent? biologiniuose skys?iuose nustatyti.

7. Ferment? i?skyrimo metodai

Baltym? i?skyrimo procesas prasideda nuo audini? baltym? perk?limo ? tirpal?. Tam audinys (med?iaga), i? kurio gaunamas fermentas, kruop??iai susmulkinamas homogenizatoriuje, esant buferiniam tirpalui. Norint geriau sunaikinti l?steles, ? med?iag? ?pilama kvarcinio sm?lio, jei med?iaga sumalama skiedinyje. D?l to gaunama srutos - homogenatas. Jei i?ankstinis l?steli? organeli? frakcionavimas nebuvo atliktas, homogenate yra l?steli? fragment?, branduoli?, chloroplast? ir kit? l?steli? organeli?, tirpi? pigment? ir baltym?.

I?skiriant fermentus i? gyv? organizm? audini?, ?skaitant augalus, b?tina laikytis s?lyg?, kurios nesukelia baltym? denat?ravimo. Visi darbai atliekami esant ?emai temperat?rai (40 C) ir buferinio tirpalo pH vert?ms, kurios yra optimalios tam fermentui.

Perk?lus fermentus i? audinio ? i?tirpusi? b?sen?, homogenatas centrifuguojamas, kad b?t? atskirta netirpi med?iagos dalis, o po to atskirose centrifugos ekstrakto frakcijose i?skiriami ?ie fermentai.

Kadangi visi fermentai yra baltymai, i?gryninti fermentiniai preparatai naudojami tie patys i?skyrimo metodai, kaip ir dirbant su baltymais.

Pasirinkimo b?dai:

· baltym? nusodinimas organiniais tirpikliais;

· i?s?dymas;

· elektroforez?s metodas;

· jon? main? chromatografijos metodas;

· centrifugavimo b?das;

· gelio filtravimo b?das;

· afinin?s chromatografijos metodas arba afinin?s chromatografijos metodas;

· selektyvus denat?ravimas.

8. Veiksniai, ?takojantys ferment? reakcijas

Ferment? aktyvum?, taigi ir fermentin?s kataliz?s reakcij? greit?, ?takoja ?vair?s veiksniai:

Ш Pagrindo koncentracija ir prieinamumas. Esant pastoviam fermento kiekiui, greitis did?ja did?jant substrato koncentracijai. ?iai reakcijai galioja masinio veiksmo d?snis ir ji svarstoma atsi?velgiant ? Michaelis-Menton teorij?.

Ш Ferment? koncentracija. Ferment? koncentracija visada yra palyginti ma?a. Bet kurio fermentinio proceso greitis labai priklauso nuo fermento koncentracijos. Daugumoje maisto produkt? reakcij? greitis yra proporcingas fermento koncentracijai. I?imtis yra tada, kai reakcijos sukelia labai ?em? substrato lyg?.

Ш Reakcijos temperat?ra. Iki tam tikros temperat?ros (vidutini?kai iki 5O°C) padid?ja katalizinis aktyvumas, o kas 10°C substrato virsmo greitis padid?ja ma?daug 2 kartus. Paprastai gyv?nin?s kilm?s ferment? temperat?ra yra nuo 40 iki 50°C, o augalini? – nuo 50 iki 60°C. Optimaliausia temperat?ra yra 37 o C, kurioje procesai gyvame organizme vyksta greitai, taupant daug energijos. Ta?iau yra ferment?, kuri? temperat?ros optimalumas yra auk?tesnis, pavyzd?iui, papaino optimalus yra 8°C. Tuo pa?iu metu katalaz?s optimali veikimo temperat?ra yra nuo 0 iki -10 °C.

Sh reakcijos pH. Kiekvienam fermentui b?dingas tam tikras pH diapazonas, kuriame fermentas pasi?ymi did?iausiu aktyvumu. Ta?iau geriausios s?lygos jiems veikti yra pH vert?, artima neutraliai. Tik kai kurie fermentai gerai veikia stipriai r?g?tin?je arba stipriai ?armin?je aplinkoje. PH ?taka ferment? veikimui grind?iama tuo, kad fermento aktyviajame centre pasikei?ia ?vairi? baltym? grupi? kr?vis, d?l kurio labai pasikei?ia polipeptidin?s grandin?s konformacija.

Ш Proceso trukm?. Pirmos eil?s ferment? katalizuojamos reakcijos atveju reakcijos greitis laikui b?gant ma??ja, nes suma??ja substrato prieinamumas. Tokioms ferment? katalizuojamoms reakcijoms u?baigti reikia gana daug laiko.

Ш inhibitori? arba aktyvatori? buvimas. Chemin?s med?iagos, kurios gali tur?ti neigiam? poveik? fermentacijos reakcijai, vadinamos „inhibitoriais“. Tokios med?iagos gali b?ti metalai (varis, gele?is, kalcis) arba junginiai i? substrat?. Kai kurios med?iagos gali aktyvuoti arba stabilizuoti fermentus. Tam tikr? jon? buvimas reakcijos terp?je gali suaktyvinti aktyvaus substrato ferment? komplekso susidarym?, tokiu atveju fermentin?s reakcijos greitis padid?s. Tokios med?iagos vadinamos aktyvatoriais.

I?vada

?ioje santraukoje mes i?tyr?me vien? i? biologi?kai aktyvi? med?iag?, b?tent fermentus. Fermentai yra baltyminio pob?d?io biologinis katalizatorius, greitinantis chemines reakcijas gyvuose organizmuose ir u? j? rib?. Fermentai turi unikali? savybi?, i?skirian?i? juos nuo ?prast? organini? katalizatori?. Tai, vis? pirma, ne?prastai didelis katalizinis aktyvumas. Kita svarbi ferment? savyb? – j? veikimo selektyvumas.

Svarbi ferment? savyb?, ? kuri? b?tina atsi?velgti prakti?kai naudojant, yra stabilumas, t.y. j? geb?jimas palaikyti katalizin? aktyvum?.

D?l didelio ferment? specifi?kumo organizme nevie?patauja chaosas: kiekvienas fermentas atlieka jam grie?tai priskirtas funkcijas, nepaveikdamas daugyb?s de?im?i? ir ?imt? kit? jo aplinkoje vykstan?i? reakcij? eigos. Ferment? vaidmuo organizm? gyvenime yra didelis.

Ferment? ateitis yra labai ?domi. Nauj? ferment? atradimo ir gamybos technologija vystosi spar?iai. Anks?iau ferment? naudojimas ir gamyba i? esm?s vyst?si bandym? ir klaid? b?du. Kadangi detal?s, turin?ios ?takos ferment? chemijai ir veikimui, buvo menkai ?inomos, preparatuose buvo naudojami universaliausi? ferment? mi?iniai. Nauj? tyrim? d?ka prekin?s produkcijos gamyboje galima naudoti specifi?kesnius fermentus.

?iandien besivystan?ios technologijos kasdien atskleid?ia vis naujus gyvyb?s k?rimo stebuklus, o „biomimetika“ kaip mokslas atrenka puiki? sistem? pavyzd?ius gyv? b?tybi? organizmuose, kuriant pagal j? ?vaizd? i?radimus ?moni? labui. Mokslininkai bandys surasti cheminius ferment? analogus ir panaudoti juos naujiems pramoniniams procesams kurti.

Literat?ra

1. „Biofizin? chemija“ / A.G. Pasynskis [Tekstas] -375 p.

2. Ne?ajevas A.P., Ko?etkova A.A., Zaicevas A.N. / Maisto priedai [Tekstas] // M., 2001. - 232 p.

3. „Biochemijos pagrindai“ / G.A. Smirnova. [Tekstas] -278 p.

4. „Fermentai-gyvyb?s varikliai“ / V.I. Rozengartas. [Tekstas] -378 p.

5. „Jaunojo biologo enciklopedinis ?odynas“ / M.S. Giliarovas. [Tekstas] -488 p.

Paskelbta Allbest.ru

Pana??s dokumentai

Ferment?, baltymin?s prigimties organini? katalizatori?, greitinan?i? gyv? organizm? funkcionavimui reikalingas reakcijas, charakteristikos. Ferment? veikimo, gamybos ir naudojimo s?lygos. Ligos, susijusios su ferment? gamybos sutrikimu.

pristatymas, prid?tas 2013-10-19


Ferment? klasifikacija, j? funkcijos. Ferment? ?vardijimo taisykl?s, strukt?ra ir veikimo mechanizmas. Vieno substrato fermentini? reakcij? kinetikos apra?ymas. Indukuotos korespondencijos rakt? u?rakto modeliai. Modifikacijos, ferment? kofaktoriai.

pristatymas, prid?tas 2012-10-17


Baltym? chemin? sud?tis, prigimtis ir strukt?ra. Ferment? veikimo mechanizmas, j? aktyvavimo ir slopinimo tipai. ?iuolaikin? ferment? ir vitamin? klasifikacija ir nomenklat?ra. Biologin?s oksidacijos mechanizmas, pagrindin? kv?pavimo ferment? grandin?.

cheat lapas, prid?tas 2013-06-20


Biologinio ferment? vaidmens adrenergin?s ir peptidergin?s sistem? s?veikos mechanizmuose tyrimas. Ferment? aktyvumo nustatymas fluorometriniu metodu. ?iurki? patin? hipofiz?s, pagumburio, smegen? pusrutuli? ir keturkampio srities tyrimas.

straipsnis, prid?tas 2013-09-01


Ferment?, kaip specifini? baltym?, esan?i? visose gyvose biologini? katalizatori? l?stel?se, apibr??imas. Ferment? strukt?rin?s molekul?s erdvi?kumas, oksidoreduktaz?s, transferaz?s, hidrolaz?s, liaz?s, izomeraz?s ir ligaz?s biosintez?s procesas.

testas, prid?tas 2011-01-27


Ferment?, kaip rutulini? baltym?, susidedan?i? i? vienos ar keli? polipeptidini? grandini?, samprata. Paprast? ir sud?ting? ferment? strukt?ros ypatumai. Substratas, allosteriniai ir kataliziniai centrai paprast? ir sud?ting? ferment? strukt?roje.

pristatymas, prid?tas 2017-02-07


Fermentai (fermentai) yra kataliziniai baltymai. Ferment? charakteristikos, funkcijos ir sandaros principai. Maksimalaus aktyvumo s?lygos, kofaktoriai ir kofermentai. Ferment? pasiskirstymas organizme. Diagnostin? ?ymen?, sekrecini? ir izoferment? vert?.

pristatymas, prid?tas 2015-11-28


Biologini? membran? ferment? biologin? reik?m?, klasifikacija, tyrimas ir katalizinio aktyvumo reguliavimas, j? skirtumai nuo tirpi? ferment?. Baltym? rekonstrukcijos metodai. Lipid? funkcijos ir j? ?takos membraniniams fermentams tyrimo metodai.

kursinis darbas, prid?tas 2009-04-13


Biosintez?s, kaip organini? med?iag? susidarymo proceso, vykstan?io l?stel?se ferment? ir tarpl?stelini? strukt?r? pagalba, charakteristikos. Baltym? biosintez?s dalyviai. RNR sintez? naudojant DNR kaip ?ablon?. Ribosom? vaidmuo ir reik?m?.

pristatymas, prid?tas 2013-12-21


Fermentai, arba fermentai, yra baltym? molekul?s arba j? kompleksai, greitinantys chemines reakcijas gyvose sistemose; kofermentai ir substratai: tyrimo istorija, klasifikacija, nomenklat?ra, funkcijos. Ferment? sandara ir veikimo mechanizmas, j? biomedicinin? reik?m?.

Termin? „fermentas“ pirm? kart? pasi?l? oland? gamtininkas Van Helmontas, kuris j? panaudojo apib?dindamas ne?inom? agent?, skatinant? alkoholin? fermentacij?. I?vertus i? lotyn? kalbosfermentasrei?kia „raugas“, ?io ?od?io sinonimas graik? kalboje yra fermentas, rei?kiantis „miel?je“. Abu ?od?iai siejami su mieli? fermentacija, kuri ne?manoma be ferment?, vaidinan?i? pagrindin? vaidmen? fermentacijos procesuose – chemin?se reakcijose, susijusiose su cukr? vir?kinimu ir skaidymu, dalyvavimo. Pagal savo pob?d? fermentai yra biologiniai l?steli? viduje vykstan?i? chemini? ir biochemini? reakcij? katalizatoriai. Chemin?s reakcijos gali vykti ir nedalyvaujant fermentams, ta?iau da?nai tam reikalingos tam tikros s?lygos: auk?ta temperat?ra, sl?gis, metal? (gele?ies, cinko, vario ir platinos ir kt.), kurie gali veikti ir kaip katalizatoriai – chemini? reakcij? greitintojai. , ta?iau j? greitis be ferment? bus labai ma?as.

Fermentai m?s? organizme veikia kaip biologiniai katalizatoriai, ?imtus ir t?kstan?ius kart? pagreitindami biochemines reakcijas, prisideda prie visi?ko vir?kinimo, maistini? med?iag? ?sisavinimo ir organizmo valymo. Fermentai dalyvauja beveik visuose gyvybiniuose organizmo procesuose: padeda atkurti endoekologin? pusiausvyr?, palaiko kraujodaros sistem?, ma?ina tromb? susidarym?, normalizuoja kraujo klampum?, gerina mikrocirkuliacij?, taip pat audini? apr?pinim? deguonimi ir maistin?mis med?iagomis, normalizuoja lipid? apykait?. , ir suma?inti ma?o tankio cholesterolio sintez?. Daugiau nei trys t?kstan?iai ?iuo metu ?inom? ferment? dalyvauja visose gyvybi?kai svarbiose biochemin?se reakcijose. Ferment? tr?kumas, atsirad?s d?l genetini? sutrikim? ar kit? fiziologini? prie?as?i?, lemia blog? sveikat? ir sunkias ligas.

Daugelis ferment? gali veikti kaip skaidytojai ir reduktoriai, priklausomai nuo aplinkybi?, skaidydami biomolekules ? fragmentus arba sujungdami skilimo produktus atgal. ?mogaus organizme nuolat veikia t?kstan?iai skirting? ferment?. Tik j? pagalba galima atnaujinti l?steles, paversti maistines med?iagas energija ir statybin?mis med?iagomis, neutralizuoti med?iag? apykaitos atliekas ir pa?alines med?iagas, apsaugoti organizm? nuo lig? suk?l?j? ir u?gydyti ?aizdas. Priklausomai nuo to, kokias organizmo reakcijas katalizuoja fermentai, jie atlieka skirtingas funkcijas, da?niausiai skirstomi ? vir?kinimo Ir med?iag? apykaitos.

Vir?kinimo i?siskiria vir?kinimo trakte, sunaikina maistines med?iagas, tod?l jos patenka ? sistemin? kraujotak?. Tik esant fermentams vyksta riebal?, baltym? ir angliavandeni? apykaita. Fermentai niekada nepakei?ia vienas kito, kiekvienas i? j? atlieka savo funkcij?, pagrindiniai vir?kinimo fermentai yra amilaz?, proteaz? Ir lipaz?.

* Amilaz?- hidrolizinis fermentas, susidarantis daugiausia seili? liaukose ir kasoje, tada patenka atitinkamai ? burnos ertm? arba dvylikapir?t?s ?arnos spind? ir skatina gliukoz?s panaudojim? i? kraujo. Amilaz? dalyvauja maisto angliavandeni? vir?kinime, skaido kompleksinius angliavandenius – krakmol? ir glikogen?, u?tikrina normalaus cukraus kiekio kraujyje palaikym?. Dabar ?rodyta, kad 86% diabetu sergan?i? pacient? ?arnyne nepakanka amilaz?s. ?vair?s amilaz?s tipai veikia konkre?ius cukrus: laktaz?s skaido pieno cukr? – laktoz?, maltaz?- maltoz?, sukraza skaido runkeli? cukr? sacharoz?.

*Lipaz? yra skrand?io sultyse, kasos sekrete, taip pat maistiniuose riebaluose ir yra svarbiausias fermentas riebal? vir?kinimo procese, jis sintetinamas kasoje ir i?skiriamas ? ?arnyn?, kur skaido su maistu gaunamus riebalus. maist? ir hidrolizuoja riebal? molekules. Lipaz?s aktyvumas labai pakinta sergant kasos ligomis, v??iu ir netinkama mityba.

Metaboliniai fermentai (fermentai)katalizuoja l?steli? viduje vykstan?ius biocheminius procesus, kuri? metu vyksta ir energijos gamyba, ir organizmo detoksikacija, ir skilimo produkt? atliek? pa?alinimas. Kiekviena k?no sistema, organas ir audinys turi savo ferment? tinkl?.

Fermentai ir med?iag? apykaita

Metabolizmas ?mogaus organizme susideda i? dviej? proces?. Pirmasis procesas yra „anabolizmas“, rei?kiantis reikaling? med?iag? ir energijos ?sisavinim?. Antrasis procesas yra „katabolizmas“ – organizmo atliek? skaidymas. ?ie svarb?s procesai nuolat s?veikauja, palaikydami gyvybines organizmo funkcijas.

*Nerv? sistema- pirmoji reguliavimo sistema, skirta palaikyti med?iag? apykaitos proces? pusiausvyr?, apdoroja informacij?, gaunam? i? vis? k?no sistem?, organ? ir audini?. Atsi?velgdama ? informacijos pob?d? med?iag? apykaitos procesuose, nerv? sistema priima vienokius ar kitokius sprendimus ir nustato vienoki? ar kitoki? veiksm? program?.

* Endokrinin? sistema- antroji reguliavimo sistema, jos gaminam? hormon? d?ka suaktyv?ja arba sul?t?ja visi organizmo organuose ir audiniuose vykstantys procesai.

*Kraujotakos sistema- tre?ioji sistema, reguliuojanti med?iag? apykait?, nes kraujas perne?a hormonus ir maistines med?iagas - vitaminus, makroelementus ir mineralines druskas.

Visos ?ios sistemos savo program? ?gyvendina per ?vairi? ferment? grandin?, kurios d?ka ?mogus gali adekva?iai prisitaikyti prie besikei?ian?i? i?orin?s ir vidin?s aplinkos s?lyg?. Visi fermentai yra baltymai, susidedantys i? aminor?g??i?; nebaltymin? fermento molekul?s dalis vadinama „kofermentu“, joje gali b?ti mikroelement? ir vitamin?. Visos biochemin?s reakcijos, kuriose dalyvauja fermentai, vyksta vandenin?je aplinkoje, kurioje yra m?s? k?nas, kaip kokone. Vieni fermentai yra l?steli? plazmin?s membranos dalis, kiti i?sid?st? ir veikia l?steli? viduje, kitus i?skiria l?stel?s ir patenka ? tarpl?stelin? organ? ir audini? erdv?, patenka ? kraujotakos ir limfin? sistemas arba ? skrand?io spind?, smulkius ir. storosios ?arnos.

D?l ferment? veikimo organizmas kaupia gele??, kraujavimo metu susidaro kraujo kre?uliai, ?lapimo r?g?tis paver?iama ?lapimu, i? plau?i? pa?alinamas anglies monoksidas. Fermentai padeda kepenims, inkstams, plau?iams ir vir?kinamajam traktui pa?alinti i? organizmo atliekas ir toksinus, skatina maistini? med?iag? panaudojim?, formuoja naujus raumeninius audinius, nervines l?steles, kaulus, od?, atkuria endokrinini? liauk? audin?.

Fermentai dalyvauja beveik visuose gyvybiniuose organizmo procesuose: padeda atkurti ekologin? organizmo pusiausvyr?, gerina imunin?s sistemos veikl?, reguliuoja interferon? gamyb?, pasi?ymi antivirusiniu ir antimikrobiniu poveikiu, ma?ina tikimyb? susirgti alergin?mis ir antimikrobin?mis ligomis. autoimunin?s reakcijos. Jie taip pat palaiko kraujodaros sistem?, ma?ina trombocit? agregacij?, normalizuoja kraujo klampum?, gerina mikrocirkuliacij?, taip pat audini? apr?pinim? deguonimi ir maistin?mis med?iagomis. Sud?tingas ferment? poveikis pagerina maisto vir?kinimo ir ?sisavinimo proces?, normalizuoja lipid? apykait?, ma?ina cholesterolio sintez?, padidina didelio tankio cholesterolio kiek?, taip pat suma?ina ?alutin? poveik?, susijus? su antibiotik? ir hormonini? vaist? vartojimu.

Fermentai, kofermentai ir mikroelementai

?mogaus organizme yra apie 3000 skirting? ferment?, kuri? strukt?ra u?koduota kiekvieno individo genetikoje. Pagrindin? kiekvieno fermento funkcin? charakteristika yra greitis, kuriuo jis veikia, naikindamas, transformuodamas arba sintetindamas tam tikras med?iagas. Ferment? funkcijos yra grie?tai individualios ir kiekvienas i? j? dalyvauja tam tikro biocheminio proceso aktyvavime. Laikui b?gant fermentai praranda savo efektyvum?, tod?l juos reikia nuolat atnaujinti. Ferment? aktyvumas priklauso nuo daugelio i?orini? veiksni?: ma??jant temperat?rai ma??ja chemini? reakcij? greitis, kylant temperat?rai chemini? reakcij? greitis pirmiausia did?ja, o v?liau pradeda ma??ti, nes esant auk?tai temperat?rai, artimai virimui, vyksta denat?racija. ?vyksta – fermento baltym? molekuli? sunaikinimas. Fermentuose yra kai kuri? mikroelement? – vario, gele?ies, cinko, nikelio, seleno, kobalto, mangano ir kt.. Be mineralini? molekuli? fermentai neaktyv?s ir negali katalizuoti biochemini? reakcij?. Fermentai suaktyvinami pridedant mineralini? med?iag? atom? ? j? molekules, o prijungtas neorganin?s med?iagos atomas tampa aktyviu viso fermentinio komplekso centru, pavyzd?iui:

* Gele?is yra svarbi? oksidacini? ferment? – katalaz?s, peroksidaz?s, anglies ir azoto citochrom? – dalis, sujungia atomus, d?l to i? aminor?g??i? susidaro baltym? molekul?s, be to, gele?is i? hemoglobino molekul?s geba suri?ti deguon?, kad perne?t? j? ? audinius. ;

* Cinkas geba sujungti deguonies ir azoto atomus, taip pat sieros atomus, tod?l vir?kinimo ferment? pepsino ir tripsino aktyvavimui reikia prid?ti cinko atomo;

*Varis turi galimyb? nutraukti arba atkurti ry?ius tarp anglies ir sieros atom?;

*Kobaltas galintis ir sunaikinti, ir atkurti cheminius ry?ius tarp anglies atom?;

*Molibdenas yra azot? fiksuojan?i? ferment? dalis ir gali paversti atmosferos azot? ? suri?t? b?sen?, kuri yra gana inerti?ka med?iaga ir labai sunkiai patenka ? biochemines reakcijas.

Daugelis didel?s molekulin?s mas?s ferment? turi katalizin? aktyvum? tik esant specifin?ms ma?os molekulin?s mas?s med?iagoms, vadinamoms kofermentais (kofermentais); koferment? vaidmen? atlieka daugelis vitamin? ir mineral?, kurie yra aktyvaus fermento centro dalis ir u?tikrina jo veikim?. . Kofermentas Q10 ?mogaus organizme atlieka ypating? vaidmen? – jis yra tiesioginis proces?, skirt? energijos gamybai ?mogaus organizme, dalyvis. Kofermentas Q10 yra l?steli? komponentas, dalyvaujantis energijos gamyboje mitochondrijose, tarpl?stelin?se elektrin?se ir vaidina svarb? vaidmen? organizme gaminant adenozino trifosforo r?g?t? (ATP), kuri yra pagrindinis raumen? audinio energijos ?altinis. Kofermentas Q10 padidina raumen? audinio atsparum? did?iausioms apkrovoms, suma?ina toksin? ir skausming? hipoksijos poveik?, pagreitina med?iag? apykaitos procesus ir med?iag? apykaitos galutini? produkt? pa?alinim?. Remiantis eksperimentini? ir klinikini? tyrim? rezultatais, prieita prie i?vados, kad kofermentas Q10 turi ir veiksmingo antioksidanto bei apsaugos nuo prie?laikinio sen?jimo savybi?, gali ne tik prailginti gyvenim?, bet ir prisotinti j? energija.

Atsi?velgdami ? tai, kas i?d?styta, galime daryti i?vad?, kad pilnavertei ferment? funkcijai b?tinas nuolatinis ir nuolatinis vitamin?, makro ir mikroelement? tiekimas maiste. Tik tokiu atveju organizmo fermentai ir ferment? sistemos veiks s?kmingai.

KLINIKINIAI FERMENT? TYRIMAI

Pastar?j? de?imtme?i? tyrimais ?rodyta, kad fermentai yra b?tini normaliai organizmo imunin?s sistemos veiklai: reguliuoja interferon? gamyb?, pasi?ymi antivirusiniu ir antimikrobiniu poveikiu, taip pat ma?ina alergini? ir autoimunini? reakcij? atsiradimo tikimyb?. Gynybos mechanizmai gali i?laikyti ?mogaus organizm? sveik? tik tuo atveju, jei organizme yra pakankamai veikian?i? ferment?. Kiekvienas organizme esantis fermentas atlieka savo u?duot?: kai kurie fermentai leid?ia organizmui apsiginti aktyvindami makrofagus – baltuosius kraujo k?nelius, geban?ius atpa?inti ir sunaikinti organizme esan?ius prie?us. Kiti fermentai padeda limfocitams sukurti specifinius antik?nus, kurie suri?a „svetimus agentus“ – bakterines, virusines ir kitus, suteikdami organizmui galimyb? juos laiku neutralizuoti. Svarbiausias vaidmuoimunin?s sistemos sveikata?aisti proteolitinius fermentus, ypa?proteaz?, kuris aktyviai dalyvauja med?iag? apykaitos ir vir?kinimo procesuose, gali sunaikinti beveik visus baltymus, kurie n?ra gyv? organizmo l?steli? komponentai – virus?, bakterij? ir kit? patogen? baltymines strukt?ras. Proteaz?s fermentai pasirod? es?s puikus antivirusinis gydymas, kuris veikia keliais lygmenimis. Daugelis virus? yra apsupti apsauginiu baltyminiu apvalkalu, kur? proteaz?s gali vir?kinti, tod?l virusai tampa labiau pa?eid?iami antivirusini? vaist? poveikio. Be to, proteaz? skaido nesuvir?kintus baltymus, l?steli? ?iuk?les ir kraujo toksinus, tod?l imunin? sistema suaktyvinama kovai su bakterin?mis ir virusin?mis infekcijomis.

Da?niausia ?moni? l?tin? virusin? infekcija yra p?slelin?, i?vertus i? graik? kalbos kaip „?liau?iantis“; Herodotas ?iuo pavadinimu apib?dino p?slinius odos b?rimus, kuriuos lyd?jo nie?ulys ir kar??iavimas. Statistika teigia, kad 90% pasaulio gyventoj? yra herpeso infekcijos ne?iotojai. Herpetin? infekcija organizme egzistuoja ilg? laik?, daugiausia latentin?s formos ir pasirei?kia imunodeficito b?kli? fone odos, gleivini?, aki?, kepen? ir centrin?s nerv? sistemos pa?eidimais.

1995 metais Europos mokslininkai pirm? kart? paskelb? ferment? terapijos, kaip alternatyvaus juostin?s p?slelin?s – v?jaraupi? viruso ir juostin?s p?slelin?s gydymo metodo, tyrimo rezultatus. Tyrimas buvo atliktas su 192 pacient? grupe, i? kuri? pus? vartojo standartin? antivirusin? vaist? Acyclovir, o kitai pusei – ferment? terapij?. Atlikus tyrim? buvo padaryta i?vada, kad apskritai ferment? preparatai buvo veiksmingi identi?kai acikloviro. Nuo 1968 met? Vakar? ?alyse herpes zoster virusas s?kmingai gydomas fermentais.

I?vada: Fermentai turi plat? pritaikymo spektr? ir gali b?ti rekomenduojami ne tik vir?kinimui gerinti, esant ?miniams ir l?tiniams vir?kinimo trakto ir kepen? u?degiminiams procesams, bet ir sergant infekcin?mis ligomis, kraujagysli? patologija, b?kle prie? ir po chirurgini? intervencij?. Iki ?iol buvo atlikta daugyb? tyrim?, patvirtinan?i? ferment? veiksmingum? v??io profilaktikai ir pasveikimui.

?moni?NutricareRekomenduojamas:

Kad baltyminis maistas b?t? visi?kai pasisavintas: Papainas, bromelainas, proteaz? pagerinti savijaut? sergant ?vairiomis vir?kinamojo trakto ligomis, skaidyti kompleksinius baltymus ? aminor?g?tis, Proteaz? taip pat gali sunaikinti beveik visus baltymus, kurie n?ra gyv? organizmo l?steli? komponentai – virus?, bakterij? ir kit? patogen? baltym? strukt?ras;

Norint visi?kai pasisavinti riebalus: Bromelainas ir lipaz? i?siskiria ? ?arnyn?, kur skaido su maistu gaunamus riebalus, be to, Bromelainas veikia riebalinio audinio molekules, neleisdamas joms jungtis tarpusavyje ir kauptis riebal? sand?lyje bei dalyvauja skaidant riebalus, tod?l jis yra b?tinas gydant nutukim?;

Norint visi?kai pasisavinti angliavandenius: amilaz? dalyvauja maisto angliavandeni? vir?kinime, skaido kompleksinius angliavandenius – krakmol? ir glikogen? bei u?tikrina normalaus cukraus kiekio kraujyje palaikym?. Dabar ?rodyta, kad 86 % diabetu sergan?i? pacient? ?arnyne nepakanka amilaz?s;

Sergant vir?kinamojo trakto ligomis (viduri? u?kiet?jimas, gastritas, kolitas, skrand?io opa, helmintin?s invazijos) : Ferment? kompleksas b?tinas vir?kinimui atstatyti esant ferment? tr?kumui, disbakteriozei, dispepsijai ir beveik visoms vir?kinimo sistemos ligoms.