?o?u zaman vitamin, mineral ve insan v?cuduna faydal? di?er elementlerin yan? s?ra enzim ad? verilen maddelerden de bahsedilmektedir. Enzimler nedir, v?cutta hangi g?revleri yerine getirirler, do?as? nedir ve nerede bulunurlar?

Bunlar protein niteli?indeki maddeler, biyokataliz?rlerdir. Onlar olmasayd? bebek mamas?, haz?r tah?llar, kvas, beyaz peynir, peynir, yo?urt ve kefir olmazd?. ?nsan v?cudunun t?m sistemlerinin i?leyi?ini etkilerler. Bu maddelerin yetersiz ya da a??r? aktivitesi sa?l?k ?zerinde olumsuz etkiye sahiptir, bu nedenle eksikliklerinden kaynaklanan sorunlardan ka??nmak i?in enzimlerin ne oldu?unu bilmeniz gerekir.

Nedir?

Enzimler canl? h?creler taraf?ndan sentezlenen protein molek?lleridir. Her h?crede y?zden fazla var. Bu maddelerin rol? muazzamd?r. Belirli bir organizma i?in uygun s?cakl?klarda kimyasal reaksiyonlar?n h?z?n? etkilerler. Enzimlerin bir di?er ad? biyolojik kataliz?rlerdir. Bir kimyasal reaksiyonun meydana gelmesinin kolayla?mas? nedeniyle h?z?nda bir art?? meydana gelir. Kataliz?r olduklar?ndan reaksiyon s?ras?nda t?ketilmezler ve y?n? de?i?mezler. Enzimlerin temel i?levleri, onlar olmadan canl? organizmalardaki t?m reaksiyonlar?n ?ok yava? ilerlemesi ve bunun canl?l??? ?nemli ?l??de etkilemesidir.

?rne?in, ni?asta i?eren yiyecekleri (patates, pirin?) ?i?nerken a??zda tatl? bir tat belirir ve bu, t?k?r?kte bulunan ni?astay? par?alayan bir enzim olan amilaz?n ?al??mas?yla ili?kilidir. Ni?astan?n kendisi bir polisakkarit oldu?u i?in tats?zd?r. Par?alanma ?r?nleri (monosakaritler) tatl? bir tada sahiptir: glikoz, maltoz, dekstrinler.

Hepsi basit ve karma??k olarak ayr?lm??t?r. Birincisi sadece proteinden olu?ur, ikincisi ise bir protein (apoenzim) ve protein olmayan bir k?s?mdan (koenzim) olu?ur. B, E, K gruplar?n?n vitaminleri koenzim olabilir.

Enzim s?n?flar?

Geleneksel olarak bu maddeler alt? gruba ayr?l?r. Ba?lang??ta, belirli bir enzimin etki etti?i substrata g?re, k?k?ne -az eki eklenerek adland?r?lm??lard?. B?ylece proteinleri (proteinleri) hidrolize eden enzimlere proteinazlar, ya?lar (lipos) - lipazlar, ni?asta (amilon) - amilazlar denilmeye ba?land?. Daha sonra benzer reaksiyonlar? katalize eden enzimler, ilgili reaksiyonun t?r?n? belirten isimler ald? - asilazlar, dekarboksilazlar, oksidazlar, dehidrojenazlar ve di?erleri. Bu isimlerin ?o?u bug?n hala kullan?lmaktad?r.

Daha sonra Uluslararas? Biyokimya Birli?i, enzimlerin ad? ve s?n?fland?rmas?n?n, katalize edilen kimyasal reaksiyonun tipine ve mekanizmas?na kar??l?k gelmesi gereken terminolojiyi tan?tt?. Bu ad?m, metabolizman?n ?e?itli y?nleriyle ilgili verilerin sistemle?tirilmesinde rahatlama sa?lad?. Reaksiyonlar ve onlar? katalize eden enzimler alt? s?n?fa ayr?l?r. Her s?n?f birka? alt s?n?ftan olu?ur (4-13). Enzim ad?n?n ilk k?sm? substrat?n ad?na kar??l?k gelir, ikincisi ise -az sonuyla katalize edilen reaksiyonun tipidir. S?n?fland?rmaya (CF) g?re her enzimin kendi kod numaras? vard?r. ?lk rakam reaksiyon s?n?f?na, sonraki rakam alt s?n?fa ve ???nc? rakam ise alt alt s?n?fa kar??l?k gelir. D?rd?nc? hane, enzimin alt s?n?f?ndaki s?ras?n? g?sterir. ?rne?in EC 2.7.1.1 ise enzim 2. s?n?fa, 7. alt s?n?fa, 1. alt s?n?fa aittir. Son say? heksokinaz enzimini g?sterir.

Anlam

Enzimlerin ne oldu?undan bahsedersek, onlar?n modern d?nyadaki ?nemi sorusunu g?z ard? edemeyiz. ?nsan faaliyetinin hemen hemen t?m sekt?rlerinde geni? uygulama alan? bulmu?lard?r. Yayg?nl?klar?, benzersiz ?zelliklerini canl? h?crelerin d???nda da koruyabilmelerinden kaynaklanmaktad?r. T?pta ?rne?in lipaz, proteaz ve amilaz gruplar?ndan enzimler kullan?l?r. Ya?lar?, proteinleri ve ni?astay? par?alarlar. Kural olarak, bu t?r Panzinorm ve Festal gibi ila?lara dahildir. Bu ila?lar ?ncelikle mide-ba??rsak hastal?klar?n? tedavi etmek i?in kullan?l?r. Baz? enzimler kan damarlar?ndaki kan p?ht?lar?n? ??zebilir; cerahatli yaralar?n tedavisinde yard?mc? olurlar. Enzim tedavisinin kanser tedavisinde ?zel bir yeri vard?r.

Ni?astay? par?alama yetene?i nedeniyle amilaz enzimi g?da end?strisinde yayg?n olarak kullan?lmaktad?r. Ayn? b?lgede ya?lar? par?alayan lipazlar ve proteinleri par?alayan proteazlar kullan?l?r. Amilaz enzimleri bira yap?m?nda, ?arap yap?m?nda ve f?r?nlamada kullan?l?r. Proteazlar haz?r lapalar?n haz?rlanmas?nda ve etin yumu?at?lmas?nda kullan?l?r. Peynir ?retiminde lipazlar ve peynir mayas? kullan?lmaktad?r. Kozmetik end?strisi de onlars?z yapamaz. Y?kama tozlar?na ve kremlere dahildirler. ?rne?in ?ama??r tozlar?na ni?astay? par?alayan amilaz eklenir. Protein lekeleri ve proteinler proteazlar taraf?ndan par?alan?r ve lipazlar dokuyu s?v? ve kat? ya?lardan temizler.

Enzimlerin v?cuttaki rol?

?nsan v?cudundaki metabolizmadan iki s?re? sorumludur: anabolizma ve katabolizma. Birincisi enerjinin ve gerekli maddelerin emilmesini sa?lar, ikincisi ise at?k ?r?nlerin par?alanmas?n? sa?lar. Bu s?re?lerin s?rekli etkile?imi, karbonhidratlar?n, proteinlerin ve ya?lar?n emilimini ve v?cudun hayati fonksiyonlar?n?n korunmas?n? etkiler. Metabolik s?re?ler ?? sistem taraf?ndan d?zenlenir: sinir, endokrin ve dola??m. Bir enzim zincirinin yard?m?yla normal ?ekilde ?al??abilirler ve bu da insan?n d?? ve i? ?evre ko?ullar?ndaki de?i?ikliklere uyum sa?lamas?n? sa?lar. Enzimler hem protein hem de protein olmayan ?r?nleri i?erir.

Enzimlerin yer ald??? v?cuttaki biyokimyasal reaksiyonlar s?recinde kendileri t?ketilmez. Her birinin farkl? bir kimyasal yap?s? ve benzersiz bir rol? vard?r, dolay?s?yla her biri yaln?zca belirli bir reaksiyonu ba?lat?r. Biyokimyasal kataliz?rler rektumun, akci?erlerin, b?breklerin ve karaci?erin toksinleri ve at?k ?r?nleri v?cuttan uzakla?t?rmas?na yard?mc? olur. Ayr?ca cilt, kemik, sinir h?creleri ve kas dokusunun olu?umuna da yard?mc? olurlar. Glikozu oksitlemek i?in spesifik enzimler kullan?l?r.

V?cuttaki t?m enzimler metabolik ve sindirime ayr?l?r. Metabolik, toksinlerin n?tralizasyonunda, protein ve enerji ?retiminde rol oynar ve h?crelerdeki biyokimyasal s?re?leri h?zland?r?r. ?rne?in s?peroksit dismutaz, ?o?u ye?il bitkide, lahanada, Br?ksel lahanas?nda ve brokolide, bu?day filizlerinde, ?ifal? bitkilerde ve arpada do?al olarak bulunan g??l? bir antioksidand?r.

Enzim aktivitesi

Bu maddelerin i?levlerini tam olarak yerine getirebilmeleri i?in baz? ?artlar?n olmas? gerekmektedir. Aktiviteleri ?ncelikle s?cakl?ktan etkilenir. Art?r?ld???nda kimyasal reaksiyonlar?n h?z? artar. Molek?llerin h?zlar?n?n artmas? sonucunda birbirleriyle ?arp??ma olas?l?klar? artar ve dolay?s?yla bir reaksiyonun meydana gelme olas?l??? da artar. Optimum s?cakl?k en y?ksek aktiviteyi sa?lar. Optimum s?cakl?k normdan sapt???nda meydana gelen protein denat?rasyonu nedeniyle kimyasal reaksiyon h?z? azal?r. S?cakl?k donma noktas?na ula?t???nda enzim denat?re olmaz, inaktif hale gelir. ?r?nlerin uzun s?reli saklanmas? i?in yayg?n olarak kullan?lan h?zl? dondurma y?ntemi, mikroorganizmalar?n b?y?me ve geli?mesini durdurarak i?indeki enzimlerin etkisiz hale getirilmesini sa?lar. Sonu? olarak yiyecekler ayr??maz.

Enzim aktivitesi ayn? zamanda ortam?n asitli?inden de etkilenir. N?tr pH'ta ?al???rlar. Enzimlerin yaln?zca bir k?sm? alkali, kuvvetli alkali, asidik veya kuvvetli asidik ortamlarda ?al???r. ?rne?in peynir mayas? insan midesindeki y?ksek asidik ortamda proteinleri par?alar. Enzim, inhibit?rlerden ve aktivat?rlerden etkilenebilir. Metaller gibi baz? iyonlar taraf?ndan aktive edilirler. Di?er iyonlar?n enzim aktivitesi ?zerinde inhibit?r etkisi vard?r.

Hiperaktivite

A??r? enzim aktivitesinin t?m organizman?n i?leyi?i ?zerinde sonu?lar? vard?r. ?lk olarak, enzimin etki h?z?nda bir art??a neden olur, bu da reaksiyon substrat?n?n eksikli?ine ve kimyasal reaksiyon ?r?n?n?n fazla olu?mas?na neden olur. Substratlar?n eksikli?i ve bu ?r?nlerin birikmesi sa?l?k durumunu ?nemli ?l??de k?t?le?tirir, v?cudun hayati fonksiyonlar?n? bozar, hastal?klar?n geli?mesine neden olur ve ki?inin ?l?m?yle sonu?lanabilir. ?rne?in ?rik asit birikmesi gut ve b?brek yetmezli?ine yol a?ar. Substrat eksikli?i nedeniyle fazla ?r?n olmayacakt?r. Bu yaln?zca birinden ve di?erinden vazge?ilebildi?i durumlarda i?e yarar.

A??r? enzim aktivitesinin ?e?itli nedenleri vard?r. Birincisi bir gen mutasyonudur; do?u?tan olabilir veya mutajenlerin etkisi alt?nda edinilebilir. ?kinci fakt?r, enzimin ?al??mas? i?in gerekli olan su veya g?dadaki vitamin veya mikro elementin fazlal???d?r. ?rne?in C vitamini fazlal???, kollajen sentezi enzimlerinin artan aktivitesi yoluyla yara iyile?me mekanizmalar?n? bozar.

Hipoaktivite

Enzim aktivitesinin hem artmas? hem de azalmas? v?cudun i?leyi?ini olumsuz etkiler. ?kinci durumda, faaliyetin tamamen durdurulmas? m?mk?nd?r. Bu durum enzimin kimyasal reaksiyon h?z?n? ?nemli ?l??de azalt?r. Sonu? olarak, substrat birikimi, ?r?n eksikli?i ile tamamlan?r ve bu da ciddi komplikasyonlara yol a?ar. V?cudun hayati fonksiyonlar?ndaki rahats?zl?klar?n arka plan?nda sa?l?k bozulur, hastal?klar geli?ir ve ?l?m meydana gelebilir. Amonyak birikimi veya ATP eksikli?i ?l?me yol a?ar. Oligofreni fenilalanin birikimine ba?l? olarak geli?ir. Burada ayr?ca bir enzim substrat?n?n yoklu?unda reaksiyon substrat?n?n birikmesinin meydana gelmeyece?i ilkesi burada da ge?erlidir. Kan enzimlerinin fonksiyonlar?n? yerine getirememesi, v?cudu olumsuz etkiler.

Hipoaktivitenin ?e?itli nedenleri g?z ?n?nde bulundurulur. Konjenital veya edinilmi? gen mutasyonu ilkidir. Bu durum gen terapisi kullan?larak d?zeltilebilir. Eksik enzimin substratlar?n? yiyeceklerden hari? tutmaya ?al??abilirsiniz. Baz? durumlarda bu yard?mc? olabilir. ?kinci fakt?r, enzimin ?al??mas? i?in gerekli olan g?dada bir vitamin veya mikro elementin bulunmamas?d?r. A?a??daki nedenler vitaminin aktivasyonunun bozulmas?, amino asit eksikli?i, asidoz, h?crede inhibit?rlerin ortaya ??kmas? ve protein denat?rasyonudur. V?cut s?cakl???n?n d??mesiyle enzim aktivitesi de azal?r. Baz? fakt?rler t?m enzim t?rlerinin i?levini etkilerken, di?erleri yaln?zca belirli t?rlerin i?levini etkiler.

Sindirim enzimleri

Ki?i yemek yeme s?recinden ho?lan?r ve bazen sindirimin as?l g?revinin, yiyece?in ba??rsaklarda emilerek v?cut i?in enerji kayna?? ve yap? malzemesi haline gelebilecek maddelere d?n??t?r?lmesi oldu?u ger?e?ini g?rmezden gelir. Protein enzimleri bu s?reci kolayla?t?r?r. Sindirim maddeleri, yiyeceklerin par?alanmas? s?recinde rol alan sindirim organlar? taraf?ndan ?retilir. V?cudun normal ?al??mas? i?in gerekli besinleri ve enerjiyi olu?turan gerekli karbonhidratlar?, ya?lar?, amino asitleri g?dalardan elde etmek i?in enzimlerin etkisi gereklidir.

Bozulmu? sindirimi normalle?tirmek i?in gerekli protein maddelerinin yemeklerle ayn? anda al?nmas? tavsiye edilir. A??r? yemek yemeniz durumunda yemeklerden sonra veya yemek s?ras?nda 1-2 tablet alabilirsiniz. Eczaneler sindirim s?re?lerini iyile?tirmeye yard?mc? olan ?ok say?da farkl? enzim preparat? satmaktad?r. Bir t?r besin al?rken bunlar? stoklamal?s?n?z. Yiyecekleri ?i?nemede veya yutmada sorun ya??yorsan?z enzimleri yemeklerle birlikte almal?s?n?z. Kullan?mlar?n?n ?nemli nedenleri ayr?ca edinsel ve konjenital enzimopatiler, irritabl ba??rsak sendromu, hepatit, kolanjit, kolesistit, pankreatit, kolit, kronik gastrit gibi hastal?klar da olabilir. Enzim preparatlar? sindirim s?recini etkileyen ila?larla birlikte al?nmal?d?r.

Enzimopatoloji

T?pta bir hastal?k ile belirli bir enzimin sentez eksikli?i aras?ndaki ba?lant?y? arayan bir b?l?m vard?r. Bu enzimolojinin alan?d?r - enzimopatoloji. Yetersiz enzim sentezi de dikkate al?nmal?d?r. ?rne?in, kal?tsal hastal?k fenilketon?ri, karaci?er h?crelerinin fenilalaninin tirozine d?n???m?n? katalize eden bu maddeyi sentezleme yetene?inin kayb?n?n arka plan?nda geli?ir. Bu hastal???n belirtileri zihinsel bozukluklard?r. Toksik maddelerin yava? yava? hastan?n v?cudunda birikmesi nedeniyle kusma, anksiyete, artan sinirlilik, hi?bir ?eye ilgisizlik, ?iddetli yorgunluk gibi belirtiler rahats?z edicidir.

Bir ?ocu?un do?umunda patoloji ortaya ??kmaz. Birincil belirtiler iki ila alt? ay aras?nda fark edilebilir. Bebe?in hayat?n?n ikinci yar?s?, zihinsel geli?imde belirgin bir gecikmeyle karakterize edilir. Hastalar?n %60'?nda aptall?k geli?ir, %10'dan az? hafif derecede oligofreni ile s?n?rl?d?r. H?cre enzimleri i?levlerini yerine getiremez ancak bu d?zeltilebilir. Patolojik de?i?ikliklerin zaman?nda te?hisi, ergenli?e kadar hastal???n geli?imini durdurabilir. Tedavi diyetle fenilalanin al?m?n?n s?n?rland?r?lmas?ndan olu?ur.

Enzim preparatlar?

Enzimlerin ne oldu?u sorusuna cevap olarak iki tan?mdan bahsedebiliriz. Birincisi biyokimyasal kataliz?rler, ikincisi ise bunlar? i?eren ila?lard?r. Mide ve ba??rsaklardaki ortam?n durumunu normalle?tirebilir, nihai ?r?nlerin mikropartik?llere par?alanmas?n? sa?layabilir ve emilim s?recini iyile?tirebilirler. Ayr?ca gastroenterolojik hastal?klar?n ortaya ??kmas?n? ve geli?mesini de ?nlerler. Enzimlerin en ?nl?s? Mezim Forte ilac?d?r. Kronik pankreatitte a?r?y? azaltmaya yard?mc? olan lipaz, amilaz ve proteaz i?erir. Kaps?ller, pankreas taraf?ndan gerekli enzimlerin yetersiz ?retimi durumunda yerine koyma tedavisi olarak al?n?r.

Bu ila?lar ?ncelikle yemeklerle birlikte kullan?l?r. Kaps?l veya tablet say?s?, emilim mekanizmas?n?n tespit edilen ihlallerine ba?l? olarak doktor taraf?ndan re?ete edilir. Bunlar? buzdolab?nda saklamak daha iyidir. Sindirim enzimlerinin uzun s?reli kullan?m? ile ba??ml?l?k olu?maz ve bu pankreas?n i?leyi?ini etkilemez. ?la? se?erken tarih, kalite ve fiyat oran?na dikkat etmelisiniz. Sindirim sisteminin kronik hastal?klar?, a??r? yeme, periyodik mide problemleri ve g?da zehirlenmesi i?in enzim preparatlar?n?n al?nmas? tavsiye edilir. ?o?u zaman doktorlar, i? pazarda kendini kan?tlam?? ve konumunu g?venle koruyan Mezim tablet ilac?n? re?ete etmektedir. Bu ilac?n ba?ka analoglar? da var, daha az ?nl? de?il ve uygun fiyatl?. ?zellikle bir?ok ki?i daha pahal? muadilleriyle ayn? ?zelliklere sahip olan Pakreatin veya Festal tabletleri tercih ediyor.

Enzimler, t?m h?cresel s?re?lerin ger?ekle?mesine yard?mc? olan k?resel proteinlerdir. T?m kataliz?rler gibi reaksiyonu tersine ?eviremezler ancak h?zland?rmaya yararlar.

Enzimlerin h?credeki lokalizasyonu

H?crenin i?inde, bireysel enzimler kural olarak bulunur ve kesin olarak tan?mlanm?? organellerde hareket eder. Enzimlerin lokalizasyonu, h?crenin belirli bir b?l?m?n?n genellikle ger?ekle?tirdi?i i?levle do?rudan ili?kilidir.

Hemen hemen t?m glikolitik enzimler sitoplazmada bulunur. Trikarboksilik asit d?ng?s?n?n enzimleri mitokondriyal matristedir. Hidrolizin aktif maddeleri lizozomlarda bulunur.

Hayvanlar?n ve bitkilerin bireysel dokular? ve organlar? yaln?zca enzim k?mesinde de?il ayn? zamanda aktivitelerinde de farkl?l?k g?sterir. Dokular?n bu ?zelli?i klinik olarak baz? hastal?klar?n tan?s?nda kullan?lmaktad?r.

Dokulardaki enzimlerin aktivite ve dizili?inde de ya?a ba?l? ?zellikler vard?r. Doku farkl?la?mas? s?ras?nda embriyonik geli?im s?ras?nda en a??k ?ekilde g?r?lebilirler.

Enzim terminolojisi

Her biri enzimlerin ?zelliklerini de?i?en derecelerde dikkate alan ?e?itli adland?rma sistemleri vard?r.

• ?nemsiz. Maddelerin isimleri rastgele ?zelliklerine g?re verilmektedir. ?rne?in, pepsin (pepsis - "sindirim", Yunanca) ve trypsin (tripsis - "s?v?la?t?rma", Yunanca)
• Ak?lc?. Enzimin ad? substrat ve “-az” ekinden olu?ur. ?rne?in amilaz h?zlan?r (amilo - “ni?asta”, Yunanca).
• Moskova. 1961 y?l?nda V. Uluslararas? Biyokimya Kongresi'nde uluslararas? enzim isimlendirme komisyonu taraf?ndan kabul edildi. Bir maddenin ad? substrattan ve enzim taraf?ndan katalize edilen (h?zland?r?lan) reaksiyondan olu?ur. Enzimlerin i?levi bir grup atomu bir molek?lden (substrat) di?erine (al?c?) aktarmaksa, kataliz?r?n ad? al?c?n?n kimyasal ad?n? da i?erir. ?rne?in alanin: 2-oksoglutarat aminotransferaz enzimi, bir amino grubunun alaninden 2-hidroksiglutarik asite aktar?lmas? reaksiyonunda rol oynar. Ad? ?unu yans?t?yor:
• substrat - alanin;
• al?c? - 2-oksoglutarik asit;
• Amino grubu reaksiyonda aktar?l?r.

Uluslararas? komisyon, bilinen t?m enzimlerin s?rekli g?ncellenen bir listesini derledi. Bunun nedeni yeni maddelerin ke?fidir.

Enzimlerin s?n?fland?r?lmas?

Enzimler iki ?ekilde gruplara ayr?labilir. ?lki bu maddelerin iki s?n?f?n? ?nermektedir:

• basit - yaln?zca proteinden olu?ur;
• kompleks - bir protein k?sm? (apoenzim) ve koenzim ad? verilen protein olmayan bir k?s?m i?erir.

Kompleks enzimin protein olmayan k?sm? vitamin i?erebilir. Di?er maddelerle etkile?im aktif merkez arac?l???yla ger?ekle?ir. Enzim molek?l?n?n tamam? s?rece kat?lmaz.

Enzimlerin ?zellikleri de di?er proteinler gibi yap?lar?na g?re belirlenir. Buna ba?l? olarak kataliz?rler yaln?zca reaksiyonlar?n? h?zland?r?r.

?kinci s?n?fland?rma y?ntemi, maddeleri enzimlerin ger?ekle?tirdi?i i?leve g?re ay?r?r. Sonu? alt? s?n?ft?r:

• oksidored?ktazlar;
• transferazlar;
• hidrolazlar;
• izomerazlar;
• liyazlar;
• ligazlar

Bunlar genel olarak kabul edilen gruplard?r; yaln?zca i?lerindeki enzimleri d?zenleyen reaksiyon t?rleri a??s?ndan farkl?l?k g?stermezler. Farkl? gruplar?n maddeleri farkl? yap?lara sahiptir. Dolay?s?yla h?credeki enzimlerin g?revleri de ayn? olamaz.

Oksidored?ktazlar - redoks

Birinci gruptaki enzimlerin ana i?levi redoks reaksiyonlar?n? h?zland?rmakt?r. Karakteristik ?zelli?i: Elektronlar?n veya hidrojen atomlar?n?n ilk substrattan son al?c?ya aktar?ld??? oksidatif enzim zincirleri olu?turma yetene?i. Bu maddeler reaksiyonda ?al??ma prensibine veya i? yerine g?re ayr?l?r.

1. Aerobik dehidrojenazlar (oksidazlar), elektronlar?n veya protonlar?n do?rudan oksijen atomlar?na transferini h?zland?r?r. Anaerobik olanlar ayn? eylemleri ger?ekle?tirir, ancak elektronlar?n veya hidrojen atomlar?n?n oksijen atomlar?na aktar?lmas? olmadan ger?ekle?en reaksiyonlarda ger?ekle?ir.
2. Birincil dehidrojenazlar, oksitlenmi? maddeden (birincil substrat) hidrojen atomlar?n?n uzakla?t?r?lmas? i?lemini katalize eder. ?kincil - birincil dehidrojenaz kullan?larak elde edilen ikincil substrattan hidrojen atomlar?n?n uzakla?t?r?lmas?n? h?zland?r?r;

Di?er bir ?zellik: ?ok s?n?rl? say?da koenzim (aktif grup) i?eren iki bile?enli kataliz?rler olmalar? nedeniyle ?ok ?e?itli oksidasyon-indirgeme reaksiyonlar?n? h?zland?rabilirler. Bu, ?ok say?da se?enekle sa?lan?r: ayn? koenzim, farkl? apoenzimlere kat?labilir. Her durumda kendine has ?zelliklere sahip ?zel bir oksidored?ktaz elde edilir.

Bu grubun enzimlerinin g?z ard? edilemeyecek bir i?levi daha vard?r - enerji sal?n?m?yla ili?kili kimyasal s?re?lerin olu?umunu h?zland?r?rlar. Bu t?r reaksiyonlara ekzotermik denir.

Transferazlar - ta??y?c?lar

Bu enzimler molek?ler kal?nt?lar?n ve fonksiyonel gruplar?n transfer reaksiyonlar?n? h?zland?rma i?levini yerine getirir. ?rne?in fosfofruktokinaz.

Aktar?lan gruba g?re sekiz grup kataliz?r vard?r. Bunlardan sadece birka??na bakal?m.

1. Fosfotransferazlar - kal?nt?lar?n ta??nmas?na yard?mc? olur. Hedeflerine g?re alt s?n?flara ayr?l?rlar (alkol, karboksil ve di?erleri).
2. Aminotransferazlar - reaksiyonlar? h?zland?r?r
3. Glikosiltransferazlar - glikozil kal?nt?lar?n? fosfor ester molek?llerinden mono ve polisakarit molek?llerine aktar?r. Bitkilerde ve hayvanlarda oligo- veya polisakkaritlerin ayr??mas? ve sentezi reaksiyonlar?n? sa?larlar. ?rne?in sakkarozun par?alanma reaksiyonunda rol al?rlar.
4. Asiltransferazlar karboksilik asit kal?nt?lar?n? aminlere, alkollere ve amino asitlere aktar?r. Asil-koenzim-A, asil gruplar?n?n evrensel bir kayna??d?r. Aktif bir asiltransferaz grubu olarak d???n?lebilir. En s?k tolere edilen grup asetik asittir.

Hidrolazlar - su ile par?alan?r

Bu grupta enzimler, suyun dahil oldu?u organik bile?iklerin par?alanma reaksiyonlar? (daha az s?kl?kla sentez) i?in kataliz?r g?revi g?r?r. Bu grubun maddeleri h?crelerde ve sindirim suyunda bulunur. Gastrointestinal sistemdeki kataliz?r molek?lleri tek bile?enden olu?ur.

Bu enzimlerin yeri lizozomlard?r. H?credeki enzimlerin koruyucu i?levlerini yerine getirirler: zardan ge?en yabanc? maddeleri par?alarlar. Ayr?ca, lizozomlara d?zenli olarak lakap tak?lan, h?crenin art?k ihtiya? duymad??? maddeleri de yok ederler.

Di?er “takma adlar?” ise h?cre intiharlar?d?r ??nk? h?cre otolizinin ana arac?d?rlar. Bir enfeksiyon meydana gelirse, inflamatuar s?re?ler ba?lar, lizozom zar? ge?irgen hale gelir ve hidrolazlar sitoplazmaya girerek yoluna ??kan her ?eyi yok eder ve h?creyi yok eder.

Bu gruptan birka? t?r kataliz?r vard?r:

• esterazlar - alkol esterlerinin hidrolizinden sorumludur;
• glikosidazlar - hangi izomere etki ettiklerine ba?l? olarak glikozitlerin hidrolizini h?zland?r?r, a- veya v-glikosidazlar salg?larlar;
• peptit hidrolazlar - proteinlerdeki peptit ba?lar?n?n hidrolizinden ve belirli ko?ullar alt?nda bunlar?n sentezinden sorumludur, ancak bu protein sentezi y?ntemi canl? bir h?crede kullan?lmaz;
• Amidazlar - asit amidlerin hidrolizinden sorumludur; ?rne?in ?reaz, ?renin amonyak ve suya par?alanmas?n? katalize eder.

?zomerazlar - bir molek?l?n d?n???m?

Bu maddeler tek bir molek?l i?indeki de?i?iklikleri h?zland?r?r. Geometrik veya yap?sal olabilirler. Bu farkl? ?ekillerde ger?ekle?ebilir:

• hidrojen atomlar?n?n transferi;
• fosfat grubunun hareketi;
• atom gruplar?n?n uzaydaki konumlar?ndaki de?i?iklik;
• ?ift ba??n hareketi.

Organik asitler, karbonhidratlar veya amino asitler izomerizasyona tabi tutulabilir. ?zomerazlar aldehitleri ketonlara d?n??t?rebilir ve bunun tersine cis formunu trans formuna d?n??t?rebilir ve bunun tersi de ge?erlidir. Bu gruptaki enzimlerin i?levini daha iyi anlamak i?in izomerler aras?ndaki farklar? bilmek gerekir.

Liyazlar ba?lar? kopar?r

Bu enzimler, organik bile?iklerin ba?lar yoluyla hidrolitik olmayan par?alanmas?n? h?zland?r?r:

• karbon-karbon;
• fosfor-oksijen;
• karbon-k?k?rt;
• karbon-nitrojen;
• karbon-oksijen.

Bu durumda su ve amonyak gibi basit ?r?nler a???a ??kar ve ?ift ba?lar kapan?r. Bu reaksiyonlar?n ?ok az? ters y?nde ilerleyebilir; uygun ko?ullar alt?nda ilgili enzimler, yaln?zca ayr??ma de?il ayn? zamanda sentez s?re?lerini de katalize eder.

Liyazlar k?rd?klar? ba??n t?r?ne g?re s?n?fland?r?l?r. Bunlar karma??k enzimlerdir.

Ligazlar ?apraz ba??

Bu gruptaki enzimlerin temel i?levi sentez reaksiyonlar?n? h?zland?rmakt?r. Onlar?n ?zelli?i, biyosentetik s?recin uygulanmas? i?in enerji sa?layabilecek maddelerin yarat?lmas? ve bozunmas?n?n birle?imidir. Olu?turulan ba?lant? t?r?ne g?re alt? alt s?n?f vard?r. Bunlardan be?i liyaz alt gruplar?yla ayn?d?r ve alt?nc?s? nitrojen-metal ba??n?n olu?turulmas?ndan sorumludur.

Baz? ligazlar ?zellikle ?nemli h?cresel i?lemlerde yer al?r. ?rne?in, DNA ligaz, deoksiribon?kleik asidin replikasyonunda rol oynar. Yeni fosfodiester ba?lar? olu?turmak i?in tek zincirli k?r?lmalar? ?apraz ba?lar. Okazaki'nin par?alar?n? birle?tiren odur.

Ayn? enzim genetik m?hendisli?inde aktif olarak kullan?lmaktad?r. Bilim adamlar?n?n benzersiz deoksiribon?kleik asit zincirleri olu?turmak i?in ihtiya? duyduklar? par?alar? bir araya getirmelerine olanak tan?yor. ??lerine istedi?iniz bilgiyi koyabilir, b?ylece gerekli proteinlerin ?retimi i?in bir fabrika olu?turabilirsiniz. ?rne?in bir bakterinin DNA's?na ins?lin sentezinden sorumlu bir par?a yerle?tirebilirsiniz. H?cre kendi proteinlerini d?n??t?rd???nde t?bbi ama?lar i?in gerekli olan faydal? bir maddeyi de ?retecektir. Geriye kalan tek ?ey onu temizlemektir ve bu bir?ok hasta insana yard?mc? olacakt?r.

Enzimlerin v?cuttaki b?y?k rol?

On kattan fazla artabilirler. Bu sadece h?crenin normal ?al??mas? i?in gereklidir. Ve her reaksiyonda enzimler yer al?r. Bu nedenle enzimlerin v?cuttaki i?levleri, devam eden t?m s?re?ler gibi ?e?itlilik g?sterir. Ve bu kataliz?rlerin i?leyi?inin bozulmas? ciddi sonu?lara yol a?maktad?r.

Enzimler g?da, hafif sanayi ve t?pta yayg?n olarak kullan?lmaktad?r: peynir, sosis, konserve g?da ?retiminde ve ayr?ca foto?raf malzemelerinin ?retiminde kullan?l?rlar.

?nsan v?cudu ?ok say?da canl? h?creden olu?ur. Bir h?cre, canl? bir organizman?n bir birimi olarak kabul edilir; aralar?nda biyokimyasal reaksiyonlar?n meydana geldi?i yap?sal g?vdelerden olu?ur. Kimyasal s?re?leri kontrol eden ?nemli bir bile?en enzimlerdir.

Enzimlerin v?cuttaki rol?

Enzim, kimyasal reaksiyonlar? h?zland?ran bir proteindir; esas olarak v?cutta yeni maddelerin par?alanmas? ve olu?umu i?in bir aktivat?r g?revi g?r?r.

Enzimler biyokimyasal reaksiyonlarda kataliz?r g?revi g?r?r. Ya?am s?recini ?nemli ?l??de h?zland?r?rlar. Par?alanma, sentez, metabolizma, solunum, kan dola??m? s?re?lerini onlars?z kontrol ederler, kas kas?lmas?na ve sinir uyar?lar?n?n iletilmesine tepkiler olu?maz. Her yap?sal element kendine ?zg? bir dizi enzim i?erir ve bir enzimin i?eri?i hari? tutuldu?unda veya azalt?ld???nda v?cutta ?nemli de?i?iklikler meydana gelir ve bu da patolojilerin ortaya ??kmas?na neden olur.

Enzimlerin s?n?fland?r?lmas?

Yap?lar?na g?re iki grup enzim vard?r.

• Basit enzimler yap? olarak proteindir. V?cut taraf?ndan ?retilirler.
• Bir protein bile?eni ve protein olmayan bir bazdan olu?an kompleks enzimler. Protein olmayan bile?enler insan v?cudunda sentezlenmeyip besinlerle birlikte bize gelir; bunlara koenzim denir. Enzimleri olu?turan protein olmayan maddeler aras?nda B vitaminleri, C vitamini ve baz? mikro elementler bulunur.

Enzimler ger?ekle?tirdikleri i?levlere ve katalize ettikleri reaksiyonlar?n t?r?ne g?re s?n?fland?r?l?r.

G?revlerine g?re enzimler ikiye ayr?l?r:

1. Sindirim, esas olarak t?k?r?k, mukoza, pankreas ve midede bulunan besinlerin par?alanma s?re?lerinden sorumludur. A?a??daki enzimler bilinmektedir:
   • amilaz, karma??k ?ekerleri (ni?asta) basit ?ekerlere, sakaroz ve maltoza par?alar ve bunlar daha sonra v?cudun hayati s?re?lerine kat?labilir;
   • lipaz, ya? asitlerinin hidrolizinde rol oynar ve ya?lar? v?cut taraf?ndan emilen bile?enlere ay?r?r;
   • Proteazlar proteinlerin amino asitlere par?alanmas?n? d?zenler.
2. Metabolik enzimler h?cresel d?zeyde metabolik s?re?leri kontrol eder, redoks reaksiyonlar?na ve protein sentezine kat?l?r. Bunlar ?unlar? i?erir: adenilat siklazlar (enerji metabolizmas?n? d?zenler), protein kinazlar ve protein defosfotaz (fosforilasyon ve defosforilasyon s?recine kat?l?r).
3. Koruyucu olanlar, v?cudun zararl? bakteri ve vir?slere kar?? verdi?i tepkilerde rol oynar. ?nemli bir enzim lizozimdir; zararl? bakterilerin zarlar?n? par?alar ve v?cudu inflamatuar reaksiyonlardan koruyan bir dizi ba????kl?k reaksiyonunu aktive eder.

Reaksiyon t?r?ne g?re enzimler 6 s?n?fa ayr?l?r:

1. Oksidored?ktazlar. Redoks reaksiyonlar?na kat?lan geni? bir enzim grubu.
2. Transferazlar. Bu enzimler atomik gruplar?n transferinden sorumludur ve proteinlerin par?alanmas? ve sentezinde rol oynarlar.
3. Hidrolazlar ba?lar? par?alar ve su molek?llerinin v?cut maddelerinin bile?imine entegre olmas?na yard?mc? olur.
4. ?zomerazlar, bir maddenin reaksiyona girdi?i ve daha sonra ya?am s?recine kat?lan bir maddenin olu?tu?u reaksiyonlar? katalize eder. Dolay?s?yla izomerazlar ?e?itli maddelerin d?n??t?r?c?leri olarak g?rev yapar.
5. Liyazlar metabolik maddeler ve su ?reten reaksiyonlarda rol oynar.
6. Ligazlar daha basit maddelerden karma??k maddelerin olu?umunu sa?lar. Amino asitlerin, karbonhidratlar?n, proteinlerin sentezine kat?l?n.

Enzim eksikli?i neden olu?ur ve tehlikeli olan nedir?

Enzim eksikli?i ile v?cudun genel sisteminde ar?zalar ba?lar ve bu da ciddi hastal?klara yol a?ar. V?cuttaki enzimlerin optimal dengesini korumak i?in diyetinizi dengelemeniz gerekir ??nk? bu maddeler yedi?imiz elementlerden sentezlenir. Bu nedenle mikro elementlerin, vitaminlerin, sa?l?kl? karbonhidratlar?n ve proteinlerin tedarikinin sa?lanmas? ?ok ?nemlidir. ?o?unlukla taze meyvelerde, sebzelerde, ya?s?z etlerde, sakatatlarda ve bal?kta, buharda pi?irilmi? veya f?r?nlanm?? halde bulunurlar.

K?t? beslenme, alkol, fast food, enerji ve sentetik i?eceklerin yan? s?ra ?ok miktarda boya ve lezzet artt?r?c? i?eren yiyeceklerin t?ketimi pankreas?n i?leyi?ini olumsuz etkiler. Besinlerin par?alanmas?ndan ve d?n???m?nden sorumlu enzimleri sentezleyen odur. Pankreas?n enzimatik aktivitesindeki ar?zalar ?unlara yol a?ar:

?yi ?al??man?z? bilgi taban?na g?ndermek kolayd?r. A?a??daki formu kullan?n

Bilgi taban?n? ?al??malar?nda ve ?al??malar?nda kullanan ??renciler, lisans?st? ??renciler, gen? bilim insanlar? size ?ok minnettar olacaklard?r.

http://www.allbest.ru/ adresinde yay?nland?

girii?

biyolojik enzim proteini

Bildi?imiz kadar?yla v?cudumuzda ya?am s?recini belirleyen metabolik s?re?lere (solunum, sindirim, kas kas?lmas?, fotosentez) katk?da bulunan ?ok say?da enzim bulunmaktad?r. Bu nedenle ila?lar, p?r?lan nekrotik s?re?ler, tromboz ve tromboembolizm ve sindirim bozukluklar?n?n e?lik etti?i hastal?klar?n tedavisinde yayg?n olarak kullan?lmaktad?r. Enzim preparatlar? kanser tedavisinde de kullan?m alan? bulmaya ba?lam??t?r.

Enzimler bir?ok teknolojik s?re?te olduk?a ?nemli bir rol oynamaktad?r. Y?ksek kaliteli enzimler teknolojiyi geli?tirmeyi, maliyetleri d???rmeyi ve hatta yeni ?r?nler yaratmay? m?mk?n k?lar.

?u anda enzimler 25'ten fazla end?stride kullan?lmaktad?r: g?da end?strisi, ila? end?strisi, ka??t hamuru ve ka??t end?strisi, hafif end?stri ve ayr?ca tar?m.

Makalemin amac?: Enzim ve enzimatik kataliz (biyokataliz) kavramlar?n?n detayl? bir ?ekilde incelenmesi.

1) Enzimler nedir, rolleri nelerdir?

2) Enzimlerin yap?s? ve etki mekanizmas?.

3) Enzimlerin fonksiyonlar?n? d???n?n.

4) Enzim eyleminin ilkesi.

5) Enzimlerin s?n?fland?r?lmas?.

6) Enzimlerin uygulama alanlar?.

7) Enzimleri izole etme y?ntemleri.

8) Enzim reaksiyonlar?n? etkileyen fakt?rler?

1. Enzimler nedir ve rolleri nelerdir?

Enzimler, h?crelerde sentezlenen ve bir?ok kez kimyasal d?n???mlere u?ramadan i?lerinde meydana gelen reaksiyonlar? h?zland?ran, protein niteli?indeki organik maddelerdir. Benzer etkiye sahip maddeler cans?z do?ada da bulunur ve kataliz?r olarak adland?r?l?r. Enzimlere bazen enzimler denir (Yunanca en - i?eriden, zyme - mayadan). T?m canl? h?creler, katalitik aktivitesi h?crelerin i?leyi?ini belirleyen ?ok say?da enzim i?erir. Bir h?crede meydana gelen bir?ok farkl? reaksiyonun hemen her biri, spesifik bir enzimin kat?l?m?n? gerektirir. Enzimlerin kimyasal ?zelliklerinin ve katalize ettikleri reaksiyonlar?n incelenmesi, biyokimyan?n - enzimolojinin ?zel, ?ok ?nemli bir alan?d?r.

Pek ?ok enzim h?crede serbest haldedir, sitoplazmada basit?e ??z?nm??t?r; di?erleri karma??k, olduk?a organize yap?larla ili?kilidir. Normalde h?crenin d???nda bulunan enzimler de vard?r; B?ylece ni?asta ve proteinlerin par?alanmas?n? katalize eden enzimler pankreastan ba??rsa?a salg?lan?r. Enzimler ve bir?ok mikroorganizma taraf?ndan salg?lan?r.

Enzimlerle ilgili ilk veriler fermantasyon ve sindirim s?re?lerinin incelenmesiyle elde edildi. L. Pasteur, fermantasyon ?al??malar?na b?y?k katk? sa?lad?, ancak kar??l?k gelen reaksiyonlar? yaln?zca canl? h?crelerin ger?ekle?tirebilece?ine inan?yordu. 20. y?zy?l?n ba??nda. E. Buchner, s?krozun karbondioksit ve etil alkol olu?turmak ?zere fermantasyonunun h?cresiz maya ekstrakt? ile katalize edilebilece?ini g?sterdi. Bu ?nemli ke?if, h?cresel enzimlerin izolasyonunu ve ara?t?r?lmas?n? te?vik etti. 1926 y?l?nda Cornell ?niversitesi'nden (ABD) J. Sumner ?reaz? izole etti; neredeyse saf bi?imde elde edilen ilk enzimdi. O zamandan beri 700'den fazla enzim ke?fedildi ve izole edildi, ancak ?ok daha fazlas? canl? organizmalarda mevcut. Bireysel enzimlerin ?zelliklerinin tan?mlanmas?, izolasyonu ve incelenmesi modern enzimolojide merkezi bir yer tutar.

?ekerlerin par?alanmas? ve y?ksek enerjili bile?ik adenozin trifosfat?n (ATP) olu?umu ve hidrolizi gibi temel enerji d?n???m s?re?lerinde yer alan enzimler, t?m h?cre t?rlerinde (hayvan, bitki, bakteri) mevcuttur. Ancak yaln?zca belirli organizmalar?n dokular?nda ?retilen enzimler vard?r. Dolay?s?yla sel?loz sentezinde g?rev alan enzimler bitki h?crelerinde bulunurken hayvan h?crelerinde bulunmaz. Bu nedenle “evrensel” enzimler ile belirli h?cre tiplerine ?zg? enzimler aras?nda ayr?m yapmak ?nemlidir. Genel olarak konu?ursak, bir h?cre ne kadar uzmanla?m??sa, belirli bir h?cresel i?levi ger?ekle?tirmek i?in gereken enzim setini sentezleme olas?l??? da o kadar y?ksektir.

Bug?ne kadar 3000'den fazla enzim bilinmektedir. Hepsinin onlar? inorganik kataliz?rlerden ay?ran bir tak?m spesifik ?zellikleri vard?r. Yaln?zca insan v?cudunda her saniye binlerce enzimatik reaksiyon meydana gelir. Enzimler, v?cudun metabolizmas?n? y?nlendirerek ve d?zenleyerek t?m ya?am s?re?lerinde hayati bir rol oynar.

Ayr?ca t?m canl? do?an?n yaln?zca biyokataliz sayesinde var oldu?unu da belirtmek gerekir. B?y?k Rus fizyolog Nobel ?d?ll? I.P. Pavlov enzimleri ya?am?n ta??y?c?lar? olarak adland?rd?.

2. Enzimlerin yap?s? ve etki mekanizmas?

T?m proteinler gibi enzimler de belirli bir ?ekilde katlanan do?rusal bir amino asit zinciri olarak sentezlenir. Her amino asit dizisi ?zel bir ?ekilde katlan?r ve ortaya ??kan molek?l (protein glob?l?) benzersiz ?zelliklere sahiptir. Bir protein kompleksi olu?turmak i?in birka? protein zinciri birle?tirilebilir. Proteinlerin ???nc?l yap?s? ?s? veya belirli kimyasallara maruz kalma nedeniyle tahrip olur.

Bir reaksiyonu katalize etmek i?in bir enzimin bir veya daha fazla substrata ba?lanmas? gerekir. Enzimin protein zinciri, substratlar?n ba?land??? glob?l?n y?zeyinde bir bo?luk veya ??k?nt? olu?acak ?ekilde katlan?r. Bu b?lgeye substrat ba?lanma b?lgesi denir.

Pirin?. 1. Enzimin yap?s?

3. Enzimlerin fonksiyonlar?

Enzimler t?m canl? h?crelerde bulunur ve belirli maddelerin d?n???m?ne katk?da bulunur. (alt tabakalar) ba?kalar?na (?r?nler).

Enzimler, canl? organizmalarda meydana gelen hemen hemen t?m biyokimyasal reaksiyonlarda kataliz?r g?revi g?r?r; 4.000'den fazla farkl? biyokimyasal reaksiyonu katalize ederler.

Enzimler, v?cudun metabolizmas?n? y?nlendirerek ve d?zenleyerek t?m ya?am s?re?lerinde hayati bir rol oynar.

T?m kataliz?rler gibi enzimler de hem ileri hem de geri reaksiyonlar? h?zland?rarak s?recin aktivasyon enerjisini d???r?r. Bu durumda kimyasal denge ne ileri ne de geri kaymaz.

Enzimlerin protein olmayan kataliz?rlerle kar??la?t?r?ld???nda ay?rt edici bir ?zelli?i, y?ksek ?zg?ll?kleridir - baz? substratlar?n proteine ba?lanma sabiti 10? 10 mol/l veya daha az. Her bir enzim molek?l? saniyede birka? binden birka? milyona kadar "i?lem" ger?ekle?tirme kapasitesine sahiptir.

?rne?in, bir buza??n?n mide mukozas?nda bulunan renin enziminin bir molek?l?, 37°C s?cakl?kta 10 dakika i?inde yakla??k 106 molek?l s?t kazeinojenini keser.

Dahas?, enzimlerin verimlili?i, protein olmayan kataliz?rlerin verimlili?inden ?ok daha y?ksektir - enzimler reaksiyonlar? milyonlarca ve milyarlarca kez, protein olmayan kataliz?rler ise y?zlerce ve binlerce kez h?zland?r?r.

4. Enzimler nas?l ?al???r?

Bir enzimin varl???nda d?n???me u?rayan maddeye substrat denir. Substrat, molek?l?ndeki baz? kimyasal ba?lar?n k?r?lmas?n? ve di?erlerinin olu?mas?n? h?zland?ran bir enzime ba?lan?r; elde edilen ?r?n enzimden ayr?l?r.

Enzimler reaksiyon s?ras?nda a??nma ve y?pranmaya maruz kalmazlar. Reaksiyonun tamamlanmas?ndan sonra serbest b?rak?l?rlar ve bir sonraki reaksiyona ba?lamaya hemen haz?r olurlar. Teorik olarak bu, en az?ndan t?m alt tabakay? t?ketene kadar s?resiz olarak devam edebilir. Pratikte duyarl?l?klar? ve organik bile?imleri nedeniyle enzimlerin ?mr? s?n?rl?d?r.

Biyokimya literat?r?nde kullan?lan mecazi bir ifadeye g?re enzim, substrata “kilidin anahtar?” gibi yakla?maktad?r. Bu kural, 1894 y?l?nda E. Fischer taraf?ndan, enzimin etkisinin ?zg?ll???n?n, substrat?n geometrik yap?s? ile enzimin aktif merkezi aras?ndaki kesin yaz??ma ile belirlendi?i ger?e?ine dayanarak form?le edilmi?tir. Enzim, k?sa ?m?rl? bir enzim-substrat kompleksi (bir ara kompleksin olu?umu) olu?turmak i?in substratla birle?ir. Ancak bu model, enzimlerin y?ksek ?zg?ll???n? a??klasa da pratikte g?zlemlenen ge?i? durumu stabilizasyonu olgusunu a??klamamaktad?r. Y?zy?l?m?z?n 50'li y?llar?nda, bu statik fikrin yerini D. Koshland'?n substrat ve enzimin uyar?lm?? yaz??mas? hakk?ndaki hipotezi ald?. ?z?, substrat?n yap?s? ile enzimin aktif merkezi aras?ndaki uzamsal yaz??man?n, birbirleriyle etkile?ime girdi?i anda yarat?ld??? ve "eldiven-el" form?l?yle ifade edilebilece?i ger?e?ine dayanmaktad?r. Enzimler genellikle kat? de?il esnek molek?llerdir. Bir enzimin aktif b?lgesi, bir substrata ba?land?ktan sonra konformasyonu de?i?tirebilir. Aktif b?lgenin amino asit yan gruplar?, enzimin katalitik fonksiyonunu yerine getirmesini sa?layacak bir pozisyon al?r. Baz? durumlarda substrat molek?l? aktif b?lgeye ba?land?ktan sonra konformasyonu da de?i?tirir. Tu? kilidi modelinin aksine, uyar?lm?? uyum modeli yaln?zca enzimlerin ?zg?ll???n? de?il ayn? zamanda ge?i? durumunun stabilizasyonunu da a??klar.

Ancak bilimin artan geli?imi s?recinde, Koshland'?n hipotezinin yerini yava? yava? topokimyasal yaz??ma hipotezi al?yor. Substrat ve enzimin kar??l?kl? olarak ind?klenen ayarlanmas? hipotezinin ana h?k?mlerini korurken, enzimlerin etkisinin spesifikli?inin ?ncelikle substrat?n i?lem s?ras?nda de?i?meyen k?sm?n?n tan?nmas?yla a??kland??? ger?e?ine dikkat ?ekmektedir. kataliz. Substrat?n bu k?sm? ile enzimin substrat merkezi aras?nda ?ok say?da nokta hidrofobik etkile?imler ve hidrojen ba?lar? meydana gelir.

5. Enzimlerin s?n?fland?r?lmas?

?u anda 2 bine yak?n enzim biliniyor ancak bu liste tam de?il. Katalizlenen reaksiyonun t?r?ne ba?l? olarak t?m enzimler 6 s?n?fa ayr?l?r:

? Oksidored?ktaz?n redoks reaksiyonlar?n? katalize eden enzimler;

Ш ?e?itli gruplar? (metil, amino ve fosfo gruplar? ve di?erleri) aktaran enzimler - transferazlar.

Ш Kimyasal ba?lar? hidrolize eden enzimler - hidrolazlar

Ш Substrat - liyazlardan ?e?itli gruplar?n (NH3, CO2, H2O ve di?erleri) hidrolitik olmayan b?l?nmesinin enzimleri.

Ш ATP gibi enerji don?rlerinin kat?l?m?yla biyolojik molek?llerdeki ba?lar?n sentezini h?zland?ran enzimler ligazlard?r.

Ш ?zomerlerin birbirine d?n???m?n? katalize eden enzimler izomerazlard?r.

Oksidored?ktazlar- bunlar v?cuttaki redoks s?re?lerini katalize eden enzimlerdir. Hidrojen ve elektron transferini ger?ekle?tirirler ve yayg?n adlar?yla dehidrojenaz, oksidaz ve peroksidaz olarak bilinirler. Bu enzimler, spesifik koenzimlere ve protez gruplara sahip olmalar? bak?m?ndan farkl?l?k g?sterir. Hidrojen veya elektronlar? kabul ettikleri fonksiyonel don?r gruplar?na ve bunlar? aktard?klar? al?c?lara (CH-OH grubu, CH - NH grubu, C-NH grubu ve di?erleri) ayr?l?rlar.

Transferazlar- bunlar atomik gruplar? aktaran enzimlerdir (hangi gruba aktard?klar?na ba?l? olarak buna g?re adland?r?l?rlar). Transferazlar, aktard?klar? kal?nt?lar?n ?e?itlili?i nedeniyle ara metabolizmada rol al?rlar.

Hidrolazlar- bunlar ?e?itli substratlar?n (su molek?llerinin kat?l?m?yla) hidrolitik par?alanmas?n? katalize eden enzimlerdir. Buna ba?l? olarak, tiyol esterlerin karboksilik asitleri (lipaz) aras?ndaki ester ba??n?, fosfoester ba??n? vb. par?alayan esterazlar? i?erirler; glikozidik ba?lar? par?alayan glikosidazlar, peptid ba?lar? ?zerinde etkili olan peptid hidrolazlar ve di?erleri.

Liyazlar- bu grup, ?ift ba? olu?umuyla hidrolitik olmayan bir ?ekilde substrattan ?e?itli gruplar? ay?rabilen veya tam tersine gruplar? bir ?ift ba?a ba?layabilen enzimleri i?erir. B?l?nme s?ras?nda H2O veya CO2 veya asetil-CoA gibi b?y?k kal?nt?lar olu?ur. Liyazlar metabolik s?re?te ?ok ?nemli bir rol oynar.

?zomerazlar- izomerik formlar?n birbirine d?n???m?n? katalize eden, yani ?e?itli gruplar?n molek?l i?i d?n???m?n? ger?ekle?tiren enzimler. Bunlar sadece optik ve geometrik izomerlerin kar??l?kl? ge?i? reaksiyonlar?n? uyaran enzimleri de?il, ayn? zamanda aldozlar?n ketozlara d?n???m?ne katk?da bulunabilen enzimleri de i?erir.

Ligazlar. Daha ?nce, bu enzimler liyazlardan ayr?lmam??t?, ??nk? ikincisi s?kl?kla iki y?nde reaksiyona giriyordu, ancak son zamanlarda ?o?u durumda sentez ve par?alanman?n farkl? enzimlerin etkisi alt?nda meydana geldi?i ve bu temelde ayr? bir ligaz s?n?f? (sentetazlar) oldu?u bulundu. ) belirlendi. ?ift etkili enzimlere ?ift i?levli enzimler denir. Ligazlar, iki molek?l?n birle?me reaksiyonunda, yani ATP'nin veya di?er makroerglerin makroenerjetik ba?lar?n?n b?l?nmesinin e?lik etti?i sentetik i?lemlerde yer al?r.

“Enzimlerin en b?y?k gruplara (6 s?n?f) ilk b?l?nmesi, substrat?n ismine de?il, enzimin katalize etti?i kimyasal reaksiyonun do?as?na dayanmaktad?r. Ayr?ca s?n?flar i?inde enzimler, substrat?n yap?s?na g?re alt s?n?flara ayr?l?r. Alt s?n?flar, belirli bir s?n?f?n benzer ?ekilde yap?land?r?lm?? substratlar ?zerinde etkili olan enzimlerini birle?tirir. B?l?nme bununla bitmiyor. Her alt s?n?f?n enzimleri, substratlar? birbirinden ay?ran kimyasal gruplar?n yap?s?n?n daha da kesin bir ?ekilde belirlendi?i alt s?n?flara ayr?l?r. Alt s?n?f, s?n?fland?rman?n son en d???k seviyesidir. Alt s?n?flarda bireysel enzimler listelenmi?tir.

6. Enzimlerin kapsam?

Olduk?a se?ici olan enzimler, canl? organizmalar taraf?ndan ?ok ?e?itli kimyasal reaksiyonlar? y?ksek h?zda ger?ekle?tirmek i?in kullan?l?r; aktivitelerini yaln?zca h?crenin mikro alan?nda de?il ayn? zamanda v?cudun d???nda da korurlar. Enzimler f?r?nc?l?k, birac?l?k, ?arap yap?m?, ?ay, deri ve k?rk ?retimi, peynir yap?m?, yemek pi?irme (et i?leme) vb. end?strilerde yayg?n olarak kullan?lmaktad?r. Son y?llarda enzimler, ince kimya end?strisinde oksidasyon, indirgeme, deaminasyon, dekarboksilasyon, dehidrasyon, yo?u?ma gibi organik kimya reaksiyonlar?n? ger?ekle?tirmek ve ayr?ca L serisi izomerlerin ayr?lmas? ve izolasyonu i?in kullan?lmaya ba?land?. end?stride, tar?mda ve t?pta kullan?lan amino asitler (kimyasal sentez s?ras?nda rasemik kar???mlar L- ve D-izomerleri olu?ur). Enzim etkisinin ince mekanizmalar?na hakim olmak, hi? ??phesiz, yararl? maddelerin laboratuvarda b?y?k miktarlarda ve y?ksek h?zda neredeyse %100 verimle elde edilmesi i?in s?n?rs?z f?rsatlar sa?layacakt?r. ?u anda yeni bir bilim dal? geli?iyor - biyoteknolojinin temeli olan end?striyel enzimoloji. Herhangi bir organik veya inorganik polimerik ta??y?c?ya (matris) kovalent olarak ba?lanan ("ba?l?") bir enzime immobilize denir. Enzim immobilizasyonu tekni?i, enzimolojideki bir dizi ?nemli sorunun ??z?m?ne olanak tan?r: enzimlerin etkisinin y?ksek ?zg?ll???n?n sa?lanmas? ve stabilitelerinin artt?r?lmas?, kullan?m kolayl???, yeniden kullan?m olas?l??? ve bunlar?n ak??taki sentetik reaksiyonlarda kullan?lmas?. Bu teknolojinin end?stride kullan?lmas?na m?hendislik enzimolojisi ad? verilmektedir. Bir dizi ?rnek, end?stri, t?p ve tar?m?n ?e?itli alanlar?nda m?hendislik enzimolojisinin muazzam potansiyelini g?stermektedir. ?zellikle, manyetik bir kar??t?rma ?ubu?una ba?lanan hareketsizle?tirilmi? v-galaktosidaz, s?t?n laktoz i?eri?ini azaltmak i?in kullan?l?r; Kal?tsal laktoz intolerans? olan hasta bir ?ocu?un v?cudunda par?alanmayan bir ?r?n. Ayr?ca bu ?ekilde i?lenen s?t ?ok daha uzun s?re dondurularak saklanabilir ve koyula?maz. Sel?lozdan g?da ?r?nleri ?retmek, onu hareketsizle?tirilmi? enzimler (sel?lazlar) yard?m?yla bir g?da ?r?n?ne - ni?astaya d?n??t?r?lebilen glikoza d?n??t?rmek i?in projeler geli?tirildi. Enzim teknolojisini kullanarak, prensip olarak, s?v? yak?ttan (ya?) g?da ?r?nlerini, ?zellikle karbonhidratlar? elde etmek, onu gliseraldehite par?alamak ve daha sonra enzimlerin kat?l?m?yla ondan glikoz ve ni?astay? sentezlemek de m?mk?nd?r. Ku?kusuz, fotosentez s?recinin m?hendislik enzimolojisi kullan?larak modellenmesinde b?y?k bir gelecek var. CO2 fiksasyonunun do?al s?reci; T?m insanl?k i?in hayati ?nem ta??yan bu s?re?, immobilizasyonun yan? s?ra yeni ?zg?n yakla??mlar?n geli?tirilmesini ve bir tak?m spesifik immobilize koenzimlerin kullan?m?n? gerektirecektir. Enzimlerin immobilizasyonuna ve end?stride kullan?m?na bir ?rnek olarak, alanin amino asidinin elde edilmesi ve koenzimin (?zellikle NAD) bir model sistemde yeniden ?retilmesine y?nelik s?rekli prosesin bir diyagram?n? sunuyoruz (?ekil 2). Bu sistemde, ba?lang?? substrat? (laktik asit), dekstran ?zerinde immobilize edilmi? NAD+ ve iki NAD'ye ba?l? dehidrojenaz: laktat ve alanin dehidrojenazlar; Reakt?r?n di?er ucundan reaksiyon ?r?n? - alanin - belirli bir h?zda ??kar?l?r.

Pirin?. 2. Amino asitlerin elde edilmesi i?in s?rekli s?recin ?emas?

Bu t?r reakt?rler ila? end?strisinde, ?rne?in hidrokortizondan anti-romatoid ila? prednizolonun sentezinde uygulama alan? bulmu?tur. Buna ek olarak, temel fakt?rlerin sentezinde ve ?retiminde kullan?m i?in bir model g?revi g?rebilirler, ??nk? hareketsizle?tirilmi? enzimler ve koenzimlerin yard?m?yla e?le?tirilmi? kimyasal reaksiyonlar?n (temel metabolitlerin biyosentezi dahil) ?zel olarak ger?ekle?tirilmesi ve b?ylece ortadan kald?r?lmas? m?mk?n olur. kal?tsal metabolik kusurlarda madde eksikli?i. B?ylece bilim, yeni bir metodolojik yakla??mla “sentetik biyokimya” alan?nda ilk ad?mlar?n? at?yor. Daha az ?nemli ara?t?rma alanlar?, h?crelerin hareketsizle?tirilmesi ve vitamin ve esansiyel amino asit ?reticileri olan end?striyel mikroorganizma t?rlerinin genetik m?hendisli?i (genetik m?hendisli?i) y?ntemleriyle olu?turulmas?d?r. Biyoteknolojinin t?bbi uygulamas?n?n bir ?rne?i, biyolojik s?v?larda veya doku ekstraktlar?nda tiroid uyar?c? hormonun belirlenmesi i?in tiroid h?crelerinin hareketsizle?tirilmesidir. S?rada, kalorisiz tatl?lar ?retmek i?in biyoteknolojik bir y?ntemin yarat?lmas? yer al?yor; Kalorisi y?ksek olmadan tatl?l?k hissi sa?layabilen g?da s?n?f? ?eker ikameleri. Bu umut verici maddelerden biri, dipeptit aspartilfenilalanin'in metil esteri olan aspartamd?r (daha ?nce bak?n?z). Aspartam ?ekerden neredeyse 300 kat daha tatl?d?r, zarars?zd?r ve v?cutta do?al olarak olu?an serbest amino asitlere par?alan?r: aspartik asit (aspartat) ve fenilalanin. Aspartam ??phesiz hem t?pta hem de g?da end?strisinde geni? kullan?m alan? bulacakt?r (?rne?in ABD'de bebek mamas?nda kullan?l?yor ve Diyet Coca-Cola'ya ?eker yerine ekleniyor). Genetik m?hendisli?i y?ntemlerini kullanarak aspartam ?retmek i?in, yaln?zca serbest aspartik asit ve fenilalanin (?nc?ler) de?il, ayn? zamanda bu dipeptidin biyosentezini katalize eden bakteriyel bir enzimin de elde edilmesi gerekir. Gelecekte genel olarak biyoteknolojinin yan? s?ra m?hendislik enzimolojisinin ?nemi artacakt?r. Uzmanlara g?re d?nyada kimya, ila?, g?da end?strileri, t?p ve tar?mdaki t?m biyoteknolojik proseslerin bir y?lda elde etti?i ?r?nler, 2000 y?l?na gelindi?inde on milyarlarca dolar? bulacak. 2000 y?l?, L-treonin ve B2 vitamininin genetik m?hendisli?i y?ntemleri kullan?larak ?retimi. 1998 y?l?na gelindi?inde pek ?ok enzimin, antibiyotiklerin, b1-, b-, g-interferonlar?n ?retilmesi; ?ns?lin ve b?y?me hormonu preparatlar? klinik denemelerden ge?mektedir. Hibridoma teknolojisi, ?lkede biyolojik s?v?lardaki bir?ok kimyasal bile?enin belirlenmesine y?nelik enzim imm?noassay y?ntemleri i?in reaktifler ?retmek amac?yla kullan?lmaktad?r.

7. Enzim izolasyon y?ntemleri

Bir proteinin izole edilmesi s?reci, doku proteinlerinin ??zeltiye aktar?lmas?yla ba?lar. Bunu yapmak i?in enzimin elde edildi?i doku (materyal), bir tampon ??zeltisi varl???nda bir homojenle?tiricide iyice ezilir. H?crelerin daha iyi yok edilmesi i?in, malzeme bir har? i?inde ???t?l?rse malzemeye kuvars kumu eklenir. Sonu? olarak bir macun elde edilir - bir homojenat. H?cre organellerinin ?n fraksiyonlamas? yap?lmad?ysa homojenat, h?cre par?alar?n?, ?ekirdekleri, kloroplastlar? ve di?er h?cre organellerini, ??z?n?r pigmentleri ve proteinleri i?erir.

Bitkiler de dahil olmak ?zere canl? organizmalar?n dokular?ndan enzimler izole edilirken, protein denat?rasyonuna neden olmayan ko?ullar?n g?zlemlenmesi gerekir. T?m ?al??malar d???k bir s?cakl?kta (40 C) ve belirli bir enzim i?in optimal olan tampon ??zeltisinin pH de?erlerinde ger?ekle?tirilir.

Enzimlerin dokudan ??z?nm?? bir duruma aktar?lmas?ndan sonra, homojenat, malzemenin ??z?nmeyen k?sm?n? ay?rmak i?in santrif?j i?lemine tabi tutulur ve ard?ndan santrif?j ekstrakt?n?n ayr? fraksiyonlar?nda a?a??daki enzimler izole edilir.

T?m enzimler protein oldu?undan, safla?t?r?lm?? enzim preparatlar? elde etmek i?in proteinlerle ?al???rken kullan?lan ayn? izolasyon y?ntemleri kullan?l?r.

Se?im y?ntemleri:

· organik ??z?c?lerle protein ??keltme;

· tuzlama;

· elektroforez y?ntemi;

· iyon de?i?im kromatografisi y?ntemi;

· santrif?jleme y?ntemi;

· jel filtreleme y?ntemi;

· afinite kromatografi y?ntemi veya afinite kromatografi y?ntemi;

· se?ici denat?rasyon.

8. Enzim reaksiyonlar?n? etkileyen fakt?rler

Enzimlerin aktivitesi ve dolay?s?yla enzimatik kataliz reaksiyonlar?n?n h?z? ?e?itli fakt?rlerden etkilenir:

Ш Substrat konsantrasyonu ve kullan?labilirli?i. Sabit miktarda enzimde substrat konsantrasyonu artt?k?a h?z artar. Bu tepki kitle eylemi yasas?na tabidir ve Michaelis-Menton teorisi ?????nda de?erlendirilmektedir.

Ш Enzim konsantrasyonu. Enzimlerin konsantrasyonu her zaman nispeten d???kt?r. Herhangi bir enzimatik s?recin h?z? b?y?k ?l??de enzimin konsantrasyonuna ba?l?d?r. ?o?u g?da uygulamas?nda reaksiyonlar?n h?z? enzim konsantrasyonuyla orant?l?d?r. Bunun istisnas? reaksiyonlar?n ?ok d???k substrat seviyelerine y?nlendirilmesidir.

? Reaksiyon s?cakl???. Belirli bir s?cakl??a kadar (ortalama 50°C'ye kadar) katalitik aktivite artar ve her 10°C i?in substrat d?n???m h?z? yakla??k 2 kat artar. Genel olarak hayvansal k?kenli enzimler i?in bu s?cakl?k 40 ila 50°C aras?nda, bitki enzimleri i?in ise 50 ila 60°C aras?ndad?r. En uygun s?cakl?k 37 o C'dir; burada canl? organizmadaki i?lemler h?zl? bir ?ekilde ilerleyerek b?y?k miktarda enerji tasarrufu sa?lan?r. Ancak daha y?ksek s?cakl?k optimumuna sahip enzimler de vard?r; ?rne?in papainin optimum s?cakl??? 8°C'dir. Ayn? zamanda katalaz?n optimal etki s?cakl??? 0 ila -10°C aras?ndad?r.

Reaksiyonun pH'?. Her enzim, enzimin maksimum aktivite g?sterdi?i belirli bir pH aral??? ile karakterize edilir. Ancak bunlar?n ?al??mas? i?in en iyi ko?ullar n?tre yak?n bir pH de?eridir. Yaln?zca baz? enzimler keskin asidik veya kuvvetli alkali ortamda iyi ?al???r. PH'?n enzimlerin faaliyetleri ?zerindeki etkisi, enzimin aktif merkezindeki ?e?itli protein gruplar?n?n y?k?nde bir de?i?ikli?in meydana gelmesi ve bunun polipeptit zincirinin yap?s?nda ?nemli bir de?i?ikli?e neden olmas? ger?e?ine dayanmaktad?r.

Ш ??lemin s?resi. Birinci dereceden enzim katalizli bir reaksiyon i?in, substrat mevcudiyeti azald?k?a reaksiyon h?z? zamanla azal?r. Bu t?r enzim katalizli reaksiyonlar?n tamamlanmas? olduk?a fazla zaman gerektirir.

Ш ?nhibit?rlerin veya aktivat?rlerin varl???. Fermantasyon reaksiyonu ?zerinde zararl? etkiye sahip olabilecek kimyasallara "inhibit?rler" denir. Bu t?r maddeler metaller (bak?r, demir, kalsiyum) veya substratlardan elde edilen bile?ikler olabilir. Baz? maddeler enzimleri aktive edebilir veya stabilize edebilir. Reaksiyon ortam?nda belirli iyonlar?n varl???, aktif substrat enzim kompleksinin olu?umunu aktive edebilir, bu durumda enzimatik reaksiyonun h?z? artacakt?r. Bu t?r maddelere aktivat?rler denir.

??z?m

Bu ?zette biyolojik olarak aktif maddelerden biri olan enzimleri inceledik. Enzimler, canl? organizmalarda ve onlar?n d???nda kimyasal reaksiyonlar? h?zland?ran, protein niteli?indeki biyolojik bir kataliz?rd?r. Enzimler, onlar? geleneksel organik kataliz?rlerden ay?ran benzersiz ?zelliklere sahiptir. Bu, her ?eyden ?nce al???lmad?k derecede y?ksek katalitik aktivitedir. Enzimlerin bir di?er ?nemli ?zelli?i de eylemlerinin se?icili?idir.

Enzimlerin pratik kullan?mlar? s?ras?nda dikkate al?nmas? gereken ?nemli bir ?zelli?i stabilitedir; katalitik aktiviteyi s?rd?rme yetenekleri.

Enzimlerin y?ksek ?zg?ll??? sayesinde v?cutta kaos h?k?m s?rmez: her enzim, ortam?nda meydana gelen d?zinelerce ve y?zlerce di?er reaksiyonun gidi?at?n? etkilemeden, kesin olarak belirlenmi? i?levlerini yerine getirir. Enzimlerin organizmalar?n ya?am?ndaki rol? b?y?kt?r.

Enzimlerin gelece?i olduk?a heyecan verici. Yeni enzimlerin ke?fedilmesi ve ?retilmesi teknolojisi h?zla geli?iyor. ?nceleri enzimlerin kullan?m? ve ?retimi b?y?k ?l??de deneme yan?lma yoluyla geli?iyordu. Enzimlerin kimyas?n? ve etkisini etkileyen detaylar ?ok az bilindi?inden, preparatlarda en evrensel enzimlerin kar???mlar? kullan?ld?. Yeni ara?t?rmalar sayesinde pazarlanabilir ?r?nlerin ?retiminde daha spesifik enzimlerin kullan?lmas? m?mk?n oluyor.

G?n?m?zde geli?en teknolojiler, hayat?n yarat?l???na dair her ge?en g?n daha fazla yeni mucizeleri ortaya ??karmakta ve "biyomimetik" bir bilim olarak, canl?lar?n organizmalar?ndaki m?kemmel sistemlerden ?rnekler se?erek, insanlar?n yarar?na, onlar?n g?r?nt?s?nde bulu?lar yaratmaktad?r. Bilim insanlar? enzimlerin kimyasal analoglar?n? bulmaya ve bunlar? yeni end?striyel s?re?ler yaratmak i?in kullanmaya ?al??acaklar.

Edebiyat

1. “Biyofiziksel kimya” / A.G. Pasynsky [Metin] -375 s.

2. Nechaev A.P., Kochetkova A.A., Zaitsev A.N. / G?da katk? maddeleri [Metin] // M., 2001. - 232 s.

3. “Biyokimyan?n temelleri” / G.A. Smirnova. [Metin] -278 s.

4. “Ya?am?n enzimleri-motorlar?” / V.I. Rosengart. [Metin] -378 s.

5. “Gen? Bir Biyolo?un Ansiklopedik S?zl???” / M.S. Gilyarov. [Metin] -488 s.

Allbest.ru'da yay?nland?

Benzer belgeler

Enzimlerin ?zellikleri, canl? organizmalar?n i?leyi?i i?in gerekli reaksiyonlar? h?zland?ran, protein niteli?indeki organik kataliz?rler. Enzimlerin etki ko?ullar?, ?retimi ve kullan?m?. Bozulmu? enzim ?retimi ile ili?kili hastal?klar.

sunum, 10/19/2013 eklendi


Enzimlerin s?n?fland?r?lmas?, g?revleri. Enzim adland?rma kurallar?, yap?s? ve etki mekanizmas?. Tek substratl? enzimatik reaksiyonlar?n kineti?inin tan?m?. Uyar?lm?? yaz??malar?n tu? kilidi modelleri. Modifikasyonlar, enzim kofakt?rleri.

sunum, 17.10.2012 eklendi


Proteinlerin kimyasal bile?imi, do?as? ve yap?s?. Enzimlerin etki mekanizmas?, aktivasyon ve inhibisyon tipleri. Enzimlerin ve vitaminlerin modern s?n?fland?rmas? ve isimlendirilmesi. Solunum enzimlerinin ana zinciri olan biyolojik oksidasyonun mekanizmas?.

Hile sayfas?, 20.06.2013 eklendi


Adrenerjik ve peptiderjik sistemler aras?ndaki etkile?im mekanizmalar?nda enzimlerin biyolojik rol?n?n incelenmesi. Enzim aktivitesinin florometrik y?ntemle belirlenmesi. Erkek s??anlarda hipofiz bezi, hipotalamus, serebral hemisferler ve kuadrigeminal b?lgenin incelenmesi.

makale, 09/01/2013 eklendi


Enzimlerin tan?m?, biyolojik kataliz?rlerin t?m canl? h?crelerinde bulunan spesifik proteinlerdir. Enzimlerin yap?sal molek?l?n?n mekansall???, oksidored?ktaz, transferaz, hidrolaz, liyaz, izomeraz ve ligaz?n biyosentez s?reci.

test, 27.01.2011 eklendi


Enzimlerin bir veya daha fazla polipeptit zincirinden olu?an k?resel proteinler oldu?u kavram?. Basit ve karma??k enzimlerin yap?s?n?n ?zellikleri. Basit ve kompleks enzimlerin yap?s?nda substrat, allosterik ve katalitik merkezler.

sunum, eklendi: 02/07/2017


Enzimler (enzimler) katalitik proteinlerdir. Enzimlerin yap?s?n?n ?zellikleri, i?levi ve prensipleri. Maksimum aktivite, kofakt?rler ve koenzimler i?in ko?ullar. Enzimlerin v?cuttaki da??l?m?. ??aretleyici, salg?lay?c? ve izoenzimlerin tan?sal de?eri.

sunum, 28.11.2015 eklendi


Biyolojik membran enzimlerinin katalitik aktivitesinin biyolojik ?nemi, s?n?fland?r?lmas?, incelenmesi ve d?zenlenmesi, bunlar?n ??z?n?r enzimlerden farkl?l?klar?. Protein yeniden yap?land?rma y?ntemleri. Lipidlerin i?levleri ve bunlar?n membran enzimleri ?zerindeki etkilerini inceleme y?ntemleri.

kurs ?al??mas?, eklendi 04/13/2009


Biyosentezin ?zellikleri, enzimler ve h?cre i?i yap?lar yard?m?yla h?crelerde meydana gelen organik maddelerin olu?um s?recidir. Protein biyosentezine kat?lanlar. DNA'y? kal?p olarak kullanarak RNA sentezi. Ribozomlar?n rol? ve ?nemi.

sunum, 21.12.2013 eklendi


Enzimler veya enzimler, canl? sistemlerdeki kimyasal reaksiyonlar? h?zland?ran protein molek?lleri veya bunlar?n kompleksleridir; koenzimler ve substratlar: ?al??man?n tarih?esi, s?n?fland?rma, isimlendirme, fonksiyonlar. Enzimlerin yap?s? ve etki mekanizmas?, biyomedikal ?nemi.

"Enzim" terimi ilk olarak Hollandal? do?a bilimci Van Helmont taraf?ndan ?nerildi ve o, bu terimi alkolik fermantasyonu destekleyen bilinmeyen bir maddeyi tan?mlamak i?in kulland?. Latince'den ?evrildienzim"maya" anlam?na gelir, bu kelimenin Yunanca'daki e?anlaml?s? "mayada" anlam?na gelen enzimdir. Her iki kelime de maya fermantasyonu ile ili?kilidir; bu, fermantasyon s?re?lerinde anahtar rol oynayan enzimlerin (?ekerlerin sindirimi ve par?alanmas?yla ili?kili kimyasal reaksiyonlar) kat?l?m? olmadan m?mk?n de?ildir. Do?alar? gere?i enzimler, h?crelerin i?inde meydana gelen kimyasal ve biyokimyasal reaksiyonlar i?in biyolojik kataliz?rlerdir. Kimyasal reaksiyonlar, enzimlerin kat?l?m? olmadan meydana gelebilir, ancak ?o?u zaman bu belirli ko?ullar? gerektirir: y?ksek s?cakl?k, bas?n?, ayn? zamanda kataliz?r g?revi g?rebilen metallerin (demir, ?inko, bak?r ve platin vb.) varl??? - kimyasal reaksiyonlar? h?zland?r?c?lar ancak enzimler olmadan h?zlar? ?ok k???k olacakt?r.

V?cudumuzdaki enzimler biyolojik kataliz?r g?revi g?rerek biyokimyasal reaksiyonlar? y?zlerce ve binlerce kez h?zland?r?r, tam sindirime, besinlerin emilmesine ve v?cudun temizlenmesine katk?da bulunurlar. Enzimler v?cudun hemen hemen t?m hayati s?re?lerinde yer al?r: endoekolojik dengenin yeniden sa?lanmas?na, hematopoietik sistemin desteklenmesine, tromb?s olu?umunun azalt?lmas?na, kan viskozitesinin normalle?tirilmesine, mikrosirk?lasyonun iyile?tirilmesine, ayr?ca dokulara oksijen ve besin sa?lanmas?na, lipit metabolizmas?n?n normalle?tirilmesine yard?mc? olurlar. ve d???k yo?unluklu kolesterol sentezini azalt?r. ?u anda bilinen ?? binden fazla enzim, t?m hayati biyokimyasal reaksiyonlarda yer almaktad?r. Genetik bozukluklardan veya di?er fizyolojik nedenlerden kaynaklanan enzim eksikli?i, sa?l???n bozulmas?na ve ciddi hastal?klara yol a?ar.

Pek ?ok enzim, ko?ullara ba?l? olarak biyomolek?lleri par?alara ay?rarak veya par?alanma ?r?nlerini yeniden bir araya getirerek ayr??t?r?c? ve indirgeyici olarak g?rev yapabilir. ?nsan v?cudunda binlerce farkl? enzim s?rekli ?al??maktad?r. H?creleri yenilemek, besinleri enerjiye ve yap? malzemelerine d?n??t?rmek, metabolik at?klar? ve yabanc? maddeleri n?tralize etmek, v?cudu patojenlerden korumak ve yaralar? iyile?tirmek ancak onlar?n yard?m?yla m?mk?nd?r. Enzimlerin katalize etti?i v?cut reaksiyonlar?n?n t?r?ne ba?l? olarak, farkl? i?levleri yerine getirirler, ?o?u zaman ikiye ayr?l?rlar: sindirim Ve metabolik.

Sindirim Gastrointestinal sistemde sal?n?r, besinleri yok eder ve sistemik kan dola??m?na girmelerine izin verir. Ya?lar?n, proteinlerin ve karbonhidratlar?n metabolizmas? yaln?zca enzimlerin varl???nda ger?ekle?ir. Enzimler hi?bir zaman birbirinin yerine ge?mez, her birinin kendi g?revi vard?r, sindirimin ana enzimleri amilaz, proteaz Ve lipaz.

*Amilaz- esas olarak t?k?r?k bezlerinde ve pankreasta olu?an hidrolitik bir enzim, daha sonra s?ras?yla a??z bo?lu?una veya duodenumun l?menine girer ve kandaki glikozun kullan?m?n? te?vik eder. Amilaz, g?da karbonhidratlar?n?n sindiriminde rol oynar, karma??k karbonhidratlar? (ni?asta ve glikojen) ayr??t?r?r ve normal kan ?ekeri seviyelerinin korunmas?n? sa?lar. Diyabetli hastalar?n y?zde 86's?n?n ba??rsaklar?nda amilaz?n yetersiz oldu?u art?k kan?tland?. Farkl? amilaz t?rleri belirli ?ekerlere etki eder: laktaz s?t ?ekeri - laktozu par?alar, maltaz- maltoz, sucraza pancar ?ekeri sakkarozunu par?alar.

*Lipaz mide suyunda, pankreas salg?lar?nda ve diyet ya?lar?nda bulunur ve ya?lar?n sindirilmesi s?recindeki en ?nemli enzimdir, pankreasta sentezlenir ve ba??rsaklara salg?lan?r, burada g?dayla sa?lanan ya?lar? par?alay?p hidrolize eder. ya? molek?lleri. Lipaz aktivitesi pankreas hastal?klar?nda, kanserde ve yetersiz beslenmede ?nemli ?l??de de?i?ir.

Metabolik enzimler (enzimler)Hem enerji ?retiminin hem de v?cudun detoksifikasyonunun ve at?k bozunma ?r?nlerinin uzakla?t?r?lmas?n?n ger?ekle?ti?i h?creler i?indeki biyokimyasal s?re?leri katalize eder. V?cudun her sistemi, organ? ve dokusunun kendine ait bir enzim a?? vard?r.

Enzimler ve metabolizma

?nsan v?cudundaki metabolizma iki s?re?ten olu?ur. ?lk s?re?, gerekli maddelerin ve enerjinin emilmesi anlam?na gelen “anabolizma”d?r. ?kinci s?re?, v?cudun at?k ?r?nlerinin par?alanmas? anlam?na gelen “katabolizma”d?r. Bu ?nemli s?re?ler v?cudun hayati fonksiyonlar?n? destekleyen s?rekli etkile?im halindedir.

*Sinir sistemi- Metabolik s?re?lerin dengesini koruyan ilk d?zenleyici sistem, v?cudun t?m sistemlerinden, organlar?ndan ve dokular?ndan gelen bilgileri i?ler. Sinir sistemi, metabolik s?re?lerdeki bilginin do?as?n? dikkate alarak ?u veya bu karar? verir ve ?u veya bu eylem program?n? belirler.

* Endokrin sistemi- ?kinci d?zenleyici sistem ?retti?i hormonlar sayesinde v?cudun organ ve dokular?nda meydana gelen t?m s?re?leri aktive eder veya yava?lat?r.

* Dola??m sistem- Kan, hormonlar? ve besin maddelerini (vitaminler, makro elementler ve mineral tuzlar?) ta??d??? i?in metabolizmay? d?zenleyen ???nc? sistem.

T?m bu sistemler, ki?inin d?? ve i? ortam?n de?i?en ko?ullar?na yeterince uyum sa?layabilmesi sayesinde programlar?n? ?e?itli enzimlerden olu?an bir zincir arac?l???yla uygular. T?m enzimler amino asitlerden olu?an proteinlerdir; enzim molek?l?n?n protein olmayan k?sm?na “koenzim” denir; eser elementler ve vitaminler i?erebilir. Enzimleri i?eren t?m biyokimyasal reaksiyonlar, v?cudumuzun bulundu?u koza gibi sulu bir ortamda ger?ekle?ir. Baz? enzimler h?crelerin plazma zar?n?n bir par?as?d?r, di?erleri h?crelerin i?inde bulunur ve ?al???r, di?erleri h?creler taraf?ndan salg?lan?r ve organ ve dokular?n h?creler aras? bo?lu?una girer, dola??m ve lenfatik sistemlere veya midenin k???k ve l?menine girer. kal?n ba??rsaklar.

Enzimlerin etkisi sayesinde v?cut demir depolar, kanama s?ras?nda kan p?ht?la??r, ?rik asit idrara d?n??t?r?l?r ve akci?erlerden karbon monoksit uzakla?t?r?l?r. Enzimler karaci?er, b?brekler, akci?erler ve gastrointestinal sistemin at?k ?r?nleri ve toksinleri v?cuttan uzakla?t?rmas?na, besinlerin kullan?m?n? te?vik etmesine, yeni kas dokusu, sinir h?creleri, kemikler, cilt olu?turmas?na ve endokrin bezi dokusunu onarmas?na yard?mc? olur.

Enzimler v?cudun hemen hemen t?m ya?amsal s?re?lerinde yer al?r: V?cudun ekolojik dengesinin yeniden sa?lanmas?na, ba????kl?k sisteminin i?leyi?inin iyile?tirilmesine, interferonlar?n ?retimini d?zenlemeye, antiviral ve antimikrobiyal etkiler sergilemeye, alerjik geli?me olas?l???n? azaltmaya yard?mc? olurlar. otoimm?n reaksiyonlar. Ayr?ca hematopoetik sistemi destekler, trombosit agregasyonunu azalt?r, kan viskozitesini normalle?tirir, mikro dola??m? iyile?tirir ve ayr?ca dokulara oksijen ve besin sa?larlar. Enzimlerin karma??k etkisi, g?dan?n sindirimi ve emilimi s?recini iyile?tirir, lipit metabolizmas?n? normalle?tirir, kolesterol sentezini azalt?r, y?ksek yo?unluklu kolesterol i?eri?ini artt?r?r ve ayr?ca antibiyotik ve hormonal ila?lar?n al?nmas?yla ili?kili yan etkileri azalt?r.

Enzimler, koenzimler ve eser elementler

?nsan v?cudunda her bireyin geneti?inde yap?s? kodlanm?? olan yakla??k 3.000 farkl? enzim bulunmaktad?r. Her enzimin temel i?levsel ?zelli?i, belirli maddeleri yok etme, d?n??t?rme veya sentezleme h?z?d?r. Enzimlerin i?levleri kesinlikle bireyseldir ve her biri belirli bir biyokimyasal s?recin aktivasyonunda rol al?r. Zamanla enzimler etkinli?ini kaybeder ve bu nedenle s?rekli yenilenmeleri gerekir. Enzimlerin aktivitesi bir?ok d?? fakt?re ba?l?d?r: s?cakl?k d??t???nde kimyasal reaksiyonlar?n h?z? azal?r; s?cakl?k artt???nda, kimyasal reaksiyonlar?n h?z? ?nce artar, ancak kaynamaya yak?n y?ksek s?cakl?klarda denat?rasyon meydana geldi?inden azalmaya ba?lar. meydana gelir - enzimin protein molek?llerinin yok edilmesi. Enzimler baz? eser elementler i?erir - bak?r, demir, ?inko, nikel, selenyum, kobalt, manganez vb. Mineral molek?ller olmadan enzimler aktif de?ildir ve biyokimyasal reaksiyonlar? katalize edemezler. Enzimlerin aktivasyonu, mineral maddelerin atomlar?n?n molek?llerine eklenmesiyle ger?ekle?irken, inorganik bir maddenin ba?l? atomu t?m enzimatik kompleksin aktif merkezi haline gelir, ?rne?in:

*?t??nemli oksidatif enzimlerin bir par?as?d?r - katalaz, peroksidaz, karbon ve nitrojen sitokromlar?, protein molek?llerinin amino asitlerden olu?mas? nedeniyle atomlar? birbirine ba?lar, ayr?ca hemoglobin molek?l?ndeki demir oksijeni ba?layabilir. onu dokulara aktar?n;

*?inko oksijen ve nitrojen atomlar?n?n yan? s?ra k?k?rt atomlar?n? da ba?layabilir, bu nedenle sindirim enzimleri pepsin ve trypsin, aktivasyon i?in bir ?inko atomunun eklenmesini gerektirir;

*Bak?r karbon ve k?k?rt atomlar? aras?ndaki ba?lar? k?rma veya onarma yetene?ine sahiptir;

*Kobalt karbon atomlar? aras?ndaki kimyasal ba?lar? hem yok edebilen hem de onarabilen;

*Molibden nitrojen sabitleyici enzimlerin bir par?as?d?r ve atmosferik nitrojeni olduk?a inert bir madde olan ve b?y?k zorluklarla biyokimyasal reaksiyonlara giren ba?l? bir duruma d?n??t?rebilir.

B?y?k molek?ler a??rl??a sahip bir?ok enzim, yaln?zca koenzimler (koenzimler) ad? verilen belirli d???k molek?ll? maddelerin varl???nda katalitik aktivite g?sterir; koenzimlerin rol?, enzimin aktif merkezinin bir par?as? olan ve ?al??mas?n? sa?layan bir?ok vitamin ve mineral taraf?ndan oynan?r. . Koenzim Q10 insan v?cudunda ?zel bir rol oynar - insan v?cudunda enerji ?retmeyi ama?layan s?re?lere do?rudan kat?l?r. Koenzim Q10, mitokondri, h?cre i?i enerji santrallerinde enerji ?retiminde g?rev alan h?cresel bir bile?endir ve kas dokusunda birincil enerji kayna?? olan adenozin trifosforik asitin (ATP) v?cudun ?retiminde ?nemli bir rol oynar. Koenzim Q10, kas dokusunun pik y?klere kar?? direncini artt?r?r, hipoksinin toksik ve a?r?l? etkilerini azalt?r, metabolik s?re?leri ve metabolik son ?r?nlerin uzakla?t?r?lmas?n? h?zland?r?r. Deneysel ve klinik ?al??malar?n sonu?lar?na g?re Koenzim Q10'un ayn? zamanda etkili bir antioksidan ve erken ya?lanmaya kar?? koruyucu ?zelliklere sahip oldu?u, sadece ?mr? uzatmakla kalmay?p ayn? zamanda onu enerjiyle doyurdu?u sonucuna var?lm??t?r.

Yukar?dakileri g?z ?n?nde bulundurarak, enzimlerin tam i?levi i?in g?dalarda s?rekli ve s?rekli bir vitamin, makro ve mikro element kayna??n?n gerekli oldu?u sonucuna varabiliriz. Ancak bu durumda v?cudun enzimleri ve enzim sistemleri ba?ar?l? bir ?ekilde ?al??acakt?r.

ENZ?MLER?N KL?N?K TESTLER?

Son y?llarda yap?lan ara?t?rmalar, enzimlerin v?cudun ba????kl?k sisteminin normal i?leyi?i i?in gerekli oldu?unu kan?tlam??t?r: interferon ?retimini d?zenlerler, antiviral ve antimikrobiyal etkiler g?sterirler ve ayr?ca alerjik ve otoimm?n reaksiyonlar?n geli?me olas?l???n? azalt?rlar. Savunma mekanizmalar? insan v?cudunun sa?l?kl? kalmas?n? ancak v?cutta yeterli say?da ?al??an enzim varsa sa?layabilir. V?cuttaki her enzim kendi g?revini yerine getirir: Baz? enzimler, v?cuttaki d??manlar? tan?yabilen ve yok edebilen beyaz kan h?creleri olan makrofajlar? aktive ederek v?cudun kendini savunmas?na izin verir. Di?er enzimler, lenfositlerin bakteriyel, viral ve di?erleri gibi "yabanc? ajanlar?" ba?layan spesifik antikorlar olu?turmas?na yard?mc? olur ve v?cuda bunlar? zaman?nda n?tralize etme f?rsat? verir. En ?nemli rol?ba????kl?k sistemi sa?l????zellikle proteolitik enzimler oynarproteazMetabolizma ve sindirim s?re?lerinde aktif olarak yer alan, v?cudun canl? h?crelerinin bile?enleri olmayan hemen hemen t?m proteinleri - vir?slerin, bakterilerin ve di?er patojenlerin protein yap?lar? - yok etme yetene?ine sahiptir. Proteaz enzimlerinin birden fazla d?zeyde ?al??an m?kemmel bir antiviral tedavi oldu?u kan?tlanm??t?r. Bir?ok vir?s, proteazlar?n sindirebildi?i koruyucu bir protein kabu?uyla ?evrelenmi?tir, bu da vir?sleri antiviral ila?lar?n etkilerine kar?? daha savunmas?z hale getirir. Ek olarak proteaz, sindirilmemi? proteini, h?cresel kal?nt?lar? ve kandaki toksinleri par?alayarak ba????kl?k sisteminin bakteriyel ve viral enfeksiyonlarla sava?mak ?zere etkinle?tirilmesini sa?lar.

?nsanlarda en s?k g?r?len kronik viral enfeksiyon, Yunancadan "s?r?nen" olarak ?evrilen herpes'tir; Herodot, bu ismi ciltte ka??nt? ve ate?in e?lik etti?i kabarc?kl? d?k?nt?leri tan?mlamak i?in kullanm??t?r. ?statistikler d?nya n?fusunun %90'?n?n herpes enfeksiyonunun ta??y?c?lar? oldu?unu s?yl?yor. Herpetik enfeksiyon v?cutta uzun s?re, ?o?unlukla gizli bir formda bulunur ve cilt, mukoza, g?z, karaci?er ve merkezi sinir sistemi lezyonlar? ile imm?n yetmezlik durumlar?n?n arka plan?nda kendini g?sterir.

Avrupal? bilim insanlar? ilk olarak 1995 y?l?nda herpes zoster (su ?i?e?i vir?s? ve zona) i?in alternatif bir tedavi olarak enzim terapisine ili?kin bir ?al??man?n sonu?lar?n? yay?nlad?lar. ?al??malar, yar?s? standart antiviral ila? olan Asiklovir, di?er yar?s? ise enzim tedavisi alan 192 hastadan olu?an bir grup ?zerinde ger?ekle?tirildi. Ara?t?rma sonucunda genel olarak enzim preparatlar?n?n asiklovire benzer etkinlik g?sterdi?i sonucuna var?ld?. 1968'den beri Bat? ?lkelerinde herpes zoster vir?s? enzimlerle ba?ar?l? bir ?ekilde tedavi ediliyor.

??z?m: Enzimler geni? bir uygulama alan?na sahiptir ve sadece sindirimi iyile?tirmek, gastrointestinal sistem ve karaci?erdeki akut ve kronik inflamatuar s?re?ler i?in de?il, ayn? zamanda bula??c? hastal?klar, vask?ler patoloji, cerrahi m?dahalelerden ?nceki ve sonraki durumlar i?in de ?nerilebilir. Bug?ne kadar enzimlerin kanserin ?nlenmesinde ve iyile?mesinde etkinli?ini do?rulayan ?ok say?da ?al??ma yap?lm??t?r.

?irketlerBeslenmetavsiye edilen:

Proteinli g?dalar?n tamamen emilmesi i?in: Papain, Bromelain, Proteaz sindirim sisteminin ?e?itli hastal?klar?nda refah? iyile?tirmek, karma??k proteinleri amino asitlere ay?rmak, Proteaz ayn? zamanda v?cudun canl? h?crelerinin bile?enleri olmayan hemen hemen t?m proteinleri - vir?slerin, bakterilerin ve di?er patojenlerin protein yap?lar?;

Ya?lar?n tamamen emilmesi i?in: Bromelain ve Lipaz ba??rsaklara salg?lan?r ve burada yiyeceklerle sa?lanan ya?lar? par?alarlar, ayr?ca Bromelain ya? dokusu molek?llerini etkileyerek birbirleriyle ba?lant? kurmas?n? ve ya? deposunda birikmesini engeller ve ya?lar?n par?alanmas?nda rol al?r, bu da onu obezite tedavisinde vazge?ilmez k?lar;

Karbonhidratlar?n tam emilimi i?in: Amilaz G?da karbonhidratlar?n?n sindirimine kat?l?r, karma??k karbonhidratlar? (ni?asta ve glikojen) ayr??t?r?r ve normal kan ?ekeri seviyelerinin korunmas?n? sa?lar. Art?k diyabet hastalar?n?n %86's?n?n ba??rsaklar?nda yetersiz amilaz oldu?u kan?tland?;

Gastrointestinal sistem hastal?klar? i?in (kab?zl?k, gastrit, kolit, mide ?lseri, helmint istilas?) : Enzim kompleksi Enzim eksikli?i, disbiyoz, dispepsi ve sindirim sisteminin hemen hemen t?m hastal?klar?nda sindirimi yeniden sa?lamak i?in gereklidir.