?esto se uz vitamine, minerale i druge elemente korisne za ljudski organizam pominju i supstance koje se nazivaju enzimi. ?ta su enzimi i koju funkciju obavljaju u organizmu, kakva je njihova priroda i gdje se nalaze?

To su supstance proteinske prirode, biokatalizatori. Bez njih ne bi bilo hrane za bebe, gotovih ?itarica, kvasa, feta sira, sira, jogurta ili kefira. Oni uti?u na funkcionisanje svih sistema ljudskog tela. Nedovoljna ili pretjerana aktivnost ovih supstanci negativno utje?e na zdravlje, pa morate znati ?ta su enzimi kako biste izbjegli probleme uzrokovane njihovim nedostatkom.

?ta je to?

Enzimi su proteinski molekuli koje sintetiziraju ?ive stanice. Ima ih vi?e od stotinu u svakoj ?eliji. Uloga ovih supstanci je kolosalna. Oni uti?u na brzinu hemijskih reakcija na temperaturama koje su pogodne za dati organizam. Drugi naziv za enzime je biolo?ki katalizator. Do pove?anja brzine hemijske reakcije dolazi zbog olak?avanja njenog nastanka. Kao katalizatori, oni se ne tro?e tokom reakcije i ne mijenjaju njen smjer. Glavne funkcije enzima su da bi se bez njih sve reakcije u ?ivim organizmima odvijale vrlo sporo, a to bi zna?ajno uticalo na odr?ivost.

Na primjer, prilikom ?vakanja hrane koja sadr?i ?krob (krompir, pirina?) u ustima se javlja slatkast okus, koji je povezan s radom amilaze, enzima za razgradnju ?kroba prisutnog u pljuva?ki. Sam skrob je bez ukusa, jer je polisaharid. Proizvodi njegovog razgradnje (monosaharidi) imaju slatki ukus: glukoza, maltoza, dekstrini.

Svi su podijeljeni na jednostavne i slo?ene. Prvi se sastoje samo od proteina, dok se drugi sastoje od proteinskog (apoenzima) i neproteinskog (koenzimskog) dijela. Vitamini grupe B, E, K mogu biti koenzimi.

Klase enzima

Tradicionalno, ove supstance se dele u ?est grupa. Prvobitno su nazvani na osnovu supstrata na koji odre?eni enzim djeluje, dodavanjem zavr?etka -ase njegovom korijenu. Tako su oni enzimi koji hidroliziraju proteine (proteine) po?eli zvati proteinaze, masti (lipos) - lipaze, ?krob (amilon) - amilaze. Tada su enzimi koji kataliziraju sli?ne reakcije dobili nazive koji ukazuju na vrstu odgovaraju?e reakcije - acilaze, dekarboksilaze, oksidaze, dehidrogenaze i druge. Ve?ina ovih naziva se i danas koristi.

Kasnije je Me?unarodna biohemijska unija uvela nomenklaturu, prema kojoj naziv i klasifikacija enzima treba da odgovara vrsti i mehanizmu hemijske reakcije koja se katalizira. Ovaj korak je donio olak?anje u sistematizaciji podataka koji se odnose na razli?ite aspekte metabolizma. Reakcije i enzimi koji ih katalizuju podijeljeni su u ?est klasa. Svaka klasa se sastoji od nekoliko podklasa (4-13). Prvi dio naziva enzima odgovara nazivu supstrata, drugi - vrsti katalizirane reakcije sa zavr?etkom -ase. Svaki enzim prema klasifikaciji (CF) ima svoj kodni broj. Prva cifra odgovara reakcijskoj klasi, sljede?a podklasi, a tre?a podklasi. ?etvrta cifra ozna?ava broj enzima po redu u njegovoj podklasi. Na primjer, ako je EC 2.7.1.1, onda enzim pripada 2. klasi, 7. podklasi, 1. podklasi. Posljednji broj ozna?ava enzim heksokinazu.

Zna?enje

Ako govorimo o tome ?ta su enzimi, ne mo?emo zanemariti pitanje njihovog zna?aja u savremenom svetu. Na?li su ?iroku primjenu u gotovo svim sektorima ljudske djelatnosti. Njihova prevalencija je zbog ?injenice da su u stanju da zadr?e svoja jedinstvena svojstva izvan ?ivih ?elija. U medicini se, na primjer, koriste enzimi iz grupa lipaza, proteaza i amilaza. Razgra?uju masti, proteine, skrob. U pravilu, ova vrsta je uklju?ena u lijekove kao ?to su Panzinorm i Festal. Ovi lijekovi se prvenstveno koriste za lije?enje gastrointestinalnih bolesti. Neki enzimi su sposobni da otapaju krvne ugru?ke u krvnim sudovima; Enzimska terapija zauzima posebno mjesto u lije?enju raka.

Zbog svoje sposobnosti razgradnje ?kroba, enzim amilaza se ?iroko koristi u prehrambenoj industriji. U istom podru?ju se koriste lipaze koje razgra?uju masti i proteaze koje razgra?uju proteine. Enzimi amilaze se koriste u pivarstvu, proizvodnji vina i pekarstvu. Proteaze se koriste za pripremu gotovih ka?a i za omek?avanje mesa. U proizvodnji sira koriste se lipaze i sirilo. Kozmeti?ka industrija tako?er ne mo?e bez njih. Uklju?uju se u pra?kove za pranje i kreme. Na primjer, amilaza, koja razgra?uje ?krob, dodaje se u pra?kove za pranje rublja. Proteaze razgra?uju mrlje i proteine, a lipaze ?iste tkaninu od ulja i masti.

Uloga enzima u organizmu

Za metabolizam u ljudskom tijelu odgovorna su dva procesa: anabolizam i katabolizam. Prvi osigurava apsorpciju energije i potrebnih tvari, drugi - razgradnju otpadnih proizvoda. Stalna interakcija ovih procesa uti?e na apsorpciju ugljenih hidrata, proteina i masti i odr?avanje vitalnih funkcija organizma. Metaboli?ke procese reguli?u tri sistema: nervni, endokrini i cirkulatorni. Oni mogu normalno funkcionirati uz pomo? lanca enzima, koji zauzvrat osiguravaju ?ovjekovu adaptaciju na promjene vanjskih i unutarnjih uvjeta okoline. Enzimi uklju?uju proteinske i neproteinske proizvode.

U procesu biohemijskih reakcija u organizmu, u kojima u?estvuju enzimi, oni se sami ne tro?e. Svaki ima druga?iju hemijsku strukturu i jedinstvenu ulogu, tako da svaki pokre?e samo odre?enu reakciju. Biohemijski katalizatori poma?u rektumu, plu?ima, bubrezima i jetri da uklone toksine i otpadne proizvode iz tijela. Tako?e poma?u u izgradnji ko?e, kostiju, nervnih ?elija i mi?i?nog tkiva. Za oksidaciju glukoze koriste se specifi?ni enzimi.

Svi enzimi u tijelu se dijele na metaboli?ke i probavne. Metaboli?ki su uklju?eni u neutralizaciju toksina, proizvodnju proteina i energije, te ubrzavaju biohemijske procese u stanicama. Na primjer, superoksid dismutaza je mo?an antioksidans koji se prirodno nalazi u ve?ini zelenih biljaka, kupusu, prokulici i brokuli, p?eni?nim klicama, bilju i je?mu.

Aktivnost enzima

Da bi ove tvari u potpunosti obavljale svoje funkcije, potrebni su odre?eni uvjeti. Na njihovu aktivnost prvenstveno uti?e temperatura. Kada se pove?a, brzina hemijskih reakcija se pove?ava. Kao rezultat pove?anja brzine molekula, one imaju ve?e ?anse da se me?usobno sudaraju, a samim tim i mogu?nost da do?e do reakcije. Optimalna temperatura osigurava najve?u aktivnost. Zbog denaturacije proteina, koja nastaje kada optimalna temperatura odstupi od norme, brzina kemijske reakcije se smanjuje. Kada temperatura dostigne smrzavanje, enzim se ne denaturira, ve? se inaktivira. Metoda brzog zamrzavanja, koja se ?iroko koristi za dugotrajno skladi?tenje proizvoda, zaustavlja rast i razvoj mikroorganizama, nakon ?ega slijedi inaktivacija enzima koji se nalaze unutra. Kao rezultat toga, hrana se ne raspada.

Na aktivnost enzima uti?e i kiselost sredine. Djeluju na neutralnom pH. Samo neki od enzima rade u alkalnim, jako alkalnim, kiselim ili jako kiselim sredinama. Na primjer, sirilo razgra?uje proteine u visoko kiseloj sredini u ljudskom ?elucu. Na enzim mogu utjecati inhibitori i aktivatori. Aktiviraju ih neki joni, na primjer, metali. Drugi joni imaju inhibitorni efekat na aktivnost enzima.

Hiperaktivnost

Prekomjerna aktivnost enzima ima posljedice na funkcioniranje cijelog organizma. Prvo, izaziva pove?anje brzine djelovanja enzima, ?to zauzvrat uzrokuje nedostatak reakcijskog supstrata i stvaranje vi?ka produkta kemijske reakcije. Nedostatak supstrata i nakupljanje ovih proizvoda zna?ajno pogor?ava zdravstveno stanje, naru?ava vitalne funkcije organizma, uzrokuje razvoj bolesti i mo?e rezultirati smr?u osobe. Nakupljanje mokra?ne kiseline, na primjer, dovodi do gihta i zatajenja bubrega. Zbog nedostatka supstrata ne?e biti vi?ka proizvoda. Ovo radi samo u slu?ajevima kada se jedno i drugo mo?e izostaviti.

Postoji nekoliko razloga za prekomjernu aktivnost enzima. Prvi je mutacija gena, mo?e biti uro?ena ili ste?ena pod uticajem mutagena. Drugi faktor je vi?ak vitamina ili mikroelementa u vodi ili hrani, koji je neophodan za funkcioniranje enzima. Vi?ak vitamina C, na primjer, kroz poja?anu aktivnost enzima za sintezu kolagena, remeti mehanizme zacjeljivanja rana.

Hipoaktivnost

I pove?ana i smanjena aktivnost enzima negativno uti?e na funkcionisanje organizma. U drugom slu?aju mogu? je potpuni prestanak aktivnosti. Ovo stanje dramati?no smanjuje brzinu hemijske reakcije enzima. Kao rezultat toga, akumulacija supstrata je dopunjena nedostatkom proizvoda, ?to dovodi do ozbiljnih komplikacija. U pozadini poreme?aja vitalnih funkcija tijela, zdravlje se pogor?ava, razvijaju se bolesti i mo?e do?i do smrti. Akumulacija amonijaka ili nedostatak ATP-a dovodi do smrti. Oligofrenija se razvija zbog akumulacije fenilalanina. Ovdje se tako?er primjenjuje princip da u odsustvu enzimskog supstrata ne?e do?i do nakupljanja supstrata reakcije. Stanje u kojem enzimi krvi ne obavljaju svoje funkcije lo?e uti?e na organizam.

Razmatra se nekoliko uzroka hipoaktivnosti. Genska mutacija, uro?ena ili ste?ena, je prva. Stanje se mo?e ispraviti genskom terapijom. Mo?ete poku?ati da isklju?ite supstrate enzima koji nedostaju iz hrane. U nekim slu?ajevima ovo mo?e pomo?i. Drugi faktor je nedostatak vitamina ili mikroelementa u hrani neophodnog za funkcionisanje enzima. Sljede?i razlozi su poreme?ena aktivacija vitamina, nedostatak aminokiselina, acidoza, pojava inhibitora u ?eliji i denaturacija proteina. Aktivnost enzima tako?er se smanjuje sa smanjenjem tjelesne temperature. Neki faktori uti?u na funkciju svih vrsta enzima, dok drugi uti?u samo na funkciju odre?enih vrsta.

Digestivni enzimi

?ovjek u?iva u procesu jedenja i ponekad zanemaruje ?injenicu da je glavni zadatak probave pretvaranje hrane u tvari koje mogu postati izvor energije i gra?evni materijal za tijelo, apsorbiraju?i se u crijeva. Proteinski enzimi olak?avaju ovaj proces. Probavne tvari proizvode probavni organi koji u?estvuju u procesu razgradnje hrane. Djelovanje enzima je neophodno kako bi se iz hrane dobili potrebni ugljikohidrati, masti, aminokiseline koje ?ine potrebne hranjive tvari i energiju za normalno funkcioniranje organizma.

Kako bi se normalizirala poreme?ena probava, preporu?uje se istovremeno uzimanje potrebnih proteinskih tvari uz obroke. Ako se prejedate, mo?ete uzeti 1-2 tablete nakon ili tokom obroka. U ljekarnama se prodaje veliki broj razli?itih enzimskih preparata koji poma?u u pobolj?anju procesa probave. Trebali biste ih opskrbiti kada uzimate jednu vrstu hranjivih tvari. Ako imate problema sa ?vakanjem ili gutanjem hrane, trebate uzimati enzime uz obroke. Zna?ajni razlozi za njihovu upotrebu mogu biti i bolesti kao ?to su ste?ene i kongenitalne enzimopatije, sindrom iritabilnog crijeva, hepatitis, holangitis, holecistitis, pankreatitis, kolitis, kroni?ni gastritis. Enzimske preparate treba uzimati zajedno sa lekovima koji uti?u na proces varenja.

Enzimopatologija

U medicini postoji cijeli dio koji tra?i vezu izme?u bolesti i nedostatka sinteze odre?enog enzima. Ovo je oblast enzimologije - enzimopatologija. Treba uzeti u obzir i nedovoljnu sintezu enzima. Na primjer, nasljedna bolest fenilketonurija razvija se u pozadini gubitka sposobnosti stanica jetre da sintetiziraju ovu tvar, koja katalizira pretvorbu fenilalanina u tirozin. Simptomi ove bolesti su psihi?ki poreme?aji. Zbog postepenog nagomilavanja toksi?nih tvari u tijelu pacijenta, uznemiravaju se znaci poput povra?anja, anksioznosti, pove?ane razdra?ljivosti, nezainteresovanosti za bilo ?ta i jakog umora.

Pri ro?enju djeteta patologija se ne pojavljuje. Primarni simptomi se mogu primijetiti u dobi od dva do ?est mjeseci. Drugu polovinu bebinog ?ivota karakterizira izra?eno zaostajanje u mentalnom razvoju. 60% pacijenata razvije idiotizam, manje od 10% je ograni?eno na blagi stepen oligofrenije. ?elijski enzimi se ne nose sa svojim funkcijama, ali to se mo?e ispraviti. Pravovremena dijagnoza patolo?kih promjena mo?e zaustaviti razvoj bolesti do puberteta. Lije?enje se sastoji od ograni?avanja unosa fenilalanina hranom.

Enzimski preparati

Odgovaraju?i na pitanje ?ta su enzimi, mogu se uo?iti dvije definicije. Prvi su biohemijski katalizatori, a drugi lekovi koji ih sadr?e. Oni su u stanju da normalizuju stanje ?ivotne sredine u ?elucu i crevima, obezbede razgradnju finalnih proizvoda u mikro?estice i pobolj?aju proces apsorpcije. Tako?er sprje?avaju nastanak i razvoj gastroenterolo?kih bolesti. Najpoznatiji od enzima je lijek Mezim Forte. Sadr?i lipazu, amilazu i proteazu, koje poma?u u smanjenju bolova kod kroni?nog pankreatitisa. Kapsule se uzimaju kao zamjenski tretman za nedovoljnu proizvodnju potrebnih enzima od strane gu?tera?e.

Ovi lijekovi se prvenstveno koriste uz obroke. Broj kapsula ili tableta propisuje lije?nik, na osnovu utvr?enih kr?enja mehanizma apsorpcije. Bolje ih je ?uvati u fri?ideru. Dugotrajnom upotrebom probavnih enzima ne nastaje ovisnost, a to ne utje?e na funkcioniranje gu?tera?e. Prilikom odabira lijeka treba obratiti pa?nju na datum, kvalitet i omjer cijene. Enzimske preparate preporu?uje se uzimanje kod hroni?nih oboljenja probavnog sistema, kod prejedanja, kod periodi?nih stoma?nih tegoba, kao i kod trovanja hranom. Naj?e??e lije?nici propisuju tablete Mezim, koji se dobro dokazao na doma?em tr?i?tu i pouzdano dr?i svoju poziciju. Postoje i drugi analozi ovog lijeka, ne manje poznati i vi?e nego pristupa?ni. Konkretno, mnogi ljudi preferiraju Pakreatin ili Festal tablete, koje imaju ista svojstva kao i njihove skuplje kolege.

Enzimi su globularni proteini koji poma?u da se odvijaju svi ?elijski procesi. Kao i svi katalizatori, oni ne mogu preokrenuti reakciju, ve? slu?e da je ubrzaju.

Lokalizacija enzima u ?eliji

Unutar ?elije pojedini enzimi se u pravilu nalaze i djeluju u strogo odre?enim organelama. Lokalizacija enzima direktno je povezana sa funkcijom koju odre?eni dio ?elije obi?no obavlja.

Gotovo svi glikoliti?ki enzimi nalaze se u citoplazmi. Enzimi ciklusa trikarboksilne kiseline nalaze se u mitohondrijskom matriksu. Aktivne supstance hidrolize sadr?ane su u lizosomima.

Pojedina tkiva i organi ?ivotinja i biljaka razlikuju se ne samo po skupu enzima, ve? i po svojoj aktivnosti. Ova karakteristika tkiva se klini?ki koristi u dijagnostici odre?enih bolesti.

Postoje i starosne karakteristike aktivnosti i skupa enzima u tkivima. Oni su najjasnije vidljivi tokom embrionalnog razvoja tokom diferencijacije tkiva.

Nomenklatura enzima

Postoji nekoliko sistema imenovanja, od kojih svaki uzima u obzir svojstva enzima u razli?itom stepenu.

• Trivijalno. Imena supstanci su data na osnovu nasumi?nih karakteristika. Na primjer, pepsin (pepsis - "probava", gr?ki) i tripsin (tripsis - "ukapljivanje", gr?ki)
• Racionalno. Naziv enzima sastoji se od supstrata i zavr?etka "-ase". Na primjer, amilaza ubrzava (amilo - "?krob", gr?ki).
• Moskva. Usvojen je 1961. godine od strane me?unarodne komisije za nomenklaturu enzima na V me?unarodnom biohemijskom kongresu. Naziv tvari sastoji se od supstrata i reakcije koju enzim katalizira (ubrzava). Ako je funkcija enzima da prenesu grupu atoma sa jednog molekula (supstrata) na drugi (akceptor), naziv katalizatora uklju?uje hemijsko ime akceptora. Na primjer, enzim alanin: 2-oksoglutarat aminotransferaza je uklju?en u reakciju prijenosa amino grupe sa alanina na 2-hidroksiglutarnu kiselinu. Ime odra?ava:
• supstrat - alanin;
• akceptor - 2-oksoglutarna kiselina;
• amino grupa se prenosi u reakciji.

Me?unarodna komisija je sastavila listu svih poznatih enzima, koja se stalno a?urira. To je zbog otkri?a novih tvari.

Klasifikacija enzima

Enzimi se mogu podijeliti u grupe na dva na?ina. Prvi predla?e dvije klase ovih supstanci:

• jednostavno - sastoji se samo od proteina;
• kompleks - sadr?e proteinski dio (apoenzim) i neproteinski dio, koji se naziva koenzim.

Neproteinski dio kompleksnog enzima mo?e sadr?avati vitamine. Interakcija sa drugim supstancama odvija se preko aktivnog centra. Cijeli molekul enzima ne u?estvuje u procesu.

Svojstva enzima, kao i drugih proteina, odre?ena su njihovom strukturom. U zavisnosti od toga, katalizatori ubrzavaju samo svoje reakcije.

Druga metoda klasifikacije dijeli tvari prema funkciji koju enzimi obavljaju. Rezultat je ?est klasa:

• oksidoreduktaze;
• transferaze;
• hidrolaze;
• izomeraze;
• lyases;
• ligaze

Ovo su op?teprihva?ene grupe, ne razlikuju se samo po vrstama reakcija koje reguli?u enzime u njima. Supstance razli?itih grupa imaju razli?ite strukture. A funkcije enzima u ?eliji, dakle, ne mogu biti iste.

Oksidoreduktaze - redoks

Glavna funkcija enzima prve grupe je da ubrzaju redoks reakcije. Karakteristi?na karakteristika: sposobnost formiranja lanaca oksidativnih enzima u kojima se elektroni ili atomi vodika prenose od prvog supstrata do kona?nog akceptora. Ove supstance se odvajaju prema principu rada ili mestu rada u reakciji.

1. Aerobne dehidrogenaze (oksidaze) ubrzavaju prijenos elektrona ili protona direktno na atome kisika. Anaerobni vr?e iste radnje, ali u reakcijama koje se odvijaju bez prijenosa elektrona ili atoma vodika na atome kisika.
2. Primarne dehidrogenaze kataliziraju proces uklanjanja atoma vodika iz oksidirane tvari (primarni supstrat). Sekundarni - ubrzavaju uklanjanje atoma vodika sa sekundarnog supstrata dobiveni su kori?tenjem primarne dehidrogenaze.

Jo? jedna karakteristika: kao dvokomponentni katalizatori sa vrlo ograni?enim skupom koenzima (aktivnih grupa), oni mogu ubrzati ?irok spektar oksidaciono-redukcionih reakcija. To se posti?e velikim brojem opcija: isti koenzim mo?e spojiti razli?ite apoenzime. U svakom slu?aju dobija se posebna oksidoreduktaza sa sopstvenim svojstvima.

Postoji jo? jedna funkcija enzima ove grupe koja se ne mo?e zanemariti - oni ubrzavaju nastanak kemijskih procesa povezanih s osloba?anjem energije. Takve reakcije se nazivaju egzotermnim.

Transferaze - nosioci

Ovi enzimi obavljaju funkciju ubrzavanja reakcija prijenosa molekularnih ostataka i funkcionalnih grupa. Na primjer, fosfofruktokinaza.

Postoji osam grupa katalizatora na osnovu preba?ene grupe. Pogledajmo samo neke od njih.

1. Fosfotransferaze - poma?u u transportu ostataka. Dijele se u podklase prema njihovom odredi?tu (alkohol, karboksil i druge).
2. Aminotransferaze - ubrzavaju reakcije
3. Glikoziltransferaze - prenose glikozilne ostatke sa molekula fosfornog estera na molekule mono- i polisaharida. Omogu?uju reakcije razgradnje i sinteze oligo- ili polisaharida u biljkama i ?ivotinjama. Na primjer, oni su uklju?eni u reakciju razgradnje saharoze.
4. Aciltransferaze prenose ostatke karboksilne kiseline na amine, alkohole i aminokiseline. Acil-koenzim-A je univerzalni izvor acil grupa. Mo?e se smatrati aktivnom grupom aciltransferaza. Grupa koja se naj?e??e podnosi je sir?etna kiselina.

Hidrolaze - razgra?uju se vodom

U ovoj grupi, enzimi djeluju kao katalizatori za reakcije razgradnje (rje?e, sintezu) organskih spojeva u kojima je uklju?ena voda. Supstance ove grupe nalaze se u ?elijama i u probavnom soku. Molekuli katalizatora u gastrointestinalnom traktu sastoje se od jedne komponente.

Lokacija ovih enzima su lizosomi. Oni obavljaju za?titne funkcije enzima u ?eliji: razgra?uju strane tvari koje su pro?le kroz membranu. Uni?tavaju i one supstance koje vi?e nisu potrebne ?eliji, zbog ?ega su lizozomi dobili nadimak bolni?ara.

Njihov drugi "nadimak" su samoubistva ?elija, jer su oni glavni alat za autolizu ?elija. Ako do?e do infekcije, po?inju upalni procesi, membrana lizosoma postaje propusna i hidrolaze ulaze u citoplazmu uni?tavaju?i sve na svom putu i uni?tavaju?i ?eliju.

Postoji nekoliko vrsta katalizatora iz ove grupe:

• esteraze - odgovorne za hidrolizu alkoholnih estera;
• glikozidaze - ubrzavaju hidrolizu glikozida, ovisno na koji izomer djeluju, lu?e a- ili v-glikozidaze;
• peptidne hidrolaze - odgovorne su za hidrolizu peptidnih veza u proteinima, i pod odre?enim uvjetima za njihovu sintezu, ali se ova metoda sinteze proteina ne koristi u ?ivoj ?eliji;
• amidaze - odgovorne su za hidrolizu amida kiselina, na primjer, ureaza katalizira razgradnju uree na amonijak i vodu.

Izomeraze - transformacija molekula

Ove tvari ubrzavaju promjene unutar jedne molekule. Mogu biti geometrijske ili strukturalne. To se mo?e dogoditi na razli?ite na?ine:

• prijenos atoma vodika;
• kretanje fosfatne grupe;
• promjena polo?aja atomskih grupa u prostoru;
• kretanje dvostruke veze.

Organske kiseline, ugljikohidrati ili aminokiseline mogu biti predmet izomerizacije. Izomeraze mogu pretvoriti aldehide u ketone i, obrnuto, pretvoriti cis oblik u trans formu i obrnuto. Za bolje razumijevanje funkcije enzima u ovoj grupi potrebno je poznavati razlike izme?u izomera.

Lyases prekidaju veze

Ovi enzimi ubrzavaju nehidroliti?ku razgradnju organskih jedinjenja kroz veze:

• ugljik-ugljik;
• fosfor-kiseonik;
• ugljik-sumpor;
• ugljik-azot;
• ugljenik-kiseonik.

U ovom slu?aju se osloba?aju takvi jednostavni proizvodi kao ?to su voda i amonijak, a dvostruke veze se zatvaraju. Nekoliko od ovih reakcija mo?e i?i u suprotnom smjeru, odgovaraju?i enzimi, pod odgovaraju?im uvjetima, kataliziraju procese ne samo razgradnje, ve? i sinteze;

Liaze su klasifikovane prema vrsti veze koju prekidaju. Oni su kompleksni enzimi.

Ligases crosslink

Glavna funkcija enzima ove grupe je da ubrzaju reakcije sinteze. Njihova posebnost je kombinacija stvaranja i propadanja supstanci koje mogu dati energiju za provo?enje biosintetskog procesa. Postoji ?est podklasa na osnovu vrste formirane veze. Pet od njih je identi?no podgrupama liza, a ?esta je odgovorna za stvaranje veze du?ik-metal.

Neke ligaze u?estvuju u posebno va?nim ?elijskim procesima. Na primjer, DNK ligaza je uklju?ena u replikaciju deoksiribonukleinske kiseline. On umre?ava jednolan?ane prekide kako bi stvorio nove fosfodiestarske veze. Ona je ta koja povezuje fragmente Okazakija.

Isti enzim se aktivno koristi u genetskom in?enjeringu. Omogu?ava nau?nicima da spoje delove koji su im potrebni da bi stvorili jedinstvene lance deoksiribonukleinske kiseline. U njih mo?ete staviti bilo koju informaciju, stvaraju?i tako fabriku za proizvodnju potrebnih proteina. Na primjer, mo?ete ubaciti u DNK bakterije komadi? odgovoran za sintezu inzulina. A kada ?elija prevede sopstvene proteine, ona ?e tako?e proizvesti korisnu supstancu potrebnu u medicinske svrhe. Ostaje samo da ga o?istite, a to ?e pomo?i mnogim bolesnicima.

Ogromna uloga enzima u organizmu

Mogu se pove?ati vi?e od deset puta. Ovo je jednostavno neophodno za normalno funkcionisanje ?elije. A enzimi su uklju?eni u svaku reakciju. Stoga su funkcije enzima u tijelu razli?ite, kao i svi teku?i procesi. A poreme?aj rada ovih katalizatora dovodi do ozbiljnih posljedica.

Enzimi se ?iroko koriste u prehrambenoj, lakoj industriji i medicini: koriste se za proizvodnju sireva, kobasica, konzervirane hrane, a koriste se i u proizvodnji fotografskih materijala.

Ljudsko tijelo se sastoji od ogromnog broja ?ivih ?elija. ?elija se smatra jedinicom ?ivog organizma, sastoji se od strukturnih tijela izme?u kojih se odvijaju biokemijske reakcije. Va?na komponenta koja kontroli?e hemijske procese su enzimi.

Uloga enzima u organizmu

Enzim je protein koji ubrzava kemijske reakcije, uglavnom slu?i kao aktivator za razgradnju i stvaranje novih tvari u tijelu.

Enzimi slu?e kao katalizatori za biohemijske reakcije. Oni zna?ajno ubrzavaju ?ivotni proces. Oni kontroliraju procese razgradnje, sinteze, metabolizma, disanja, cirkulacije krvi bez njih, reakcije na kontrakciju mi?i?a i provo?enje nervnih impulsa ne nastaju. Svaki strukturni element sadr?i svoj jedinstveni skup enzima, a kada se sadr?aj jednog enzima isklju?i ili smanji, dolazi do zna?ajnih promjena u tijelu koje dovode do pojave patologija.

Klasifikacija enzima

U zavisnosti od strukture, razlikuju se dve grupe enzima.

• Jednostavni enzimi su proteinske prirode. Proizvodi ih tijelo.
• Slo?eni enzimi koji se sastoje od proteinske komponente i neproteinske baze. Neproteinske komponente se ne sintetiziraju u ljudskom tijelu i dolaze do nas zajedno s hranjivim tvarima, nazivaju se koenzimi. Neproteinske supstance koje ?ine enzime uklju?uju vitamine B, vitamin C i neke mikroelemente.

Enzimi se klasificiraju prema funkcijama koje obavljaju i vrsti reakcija koje katalizuju.

Prema svojoj funkciji, enzimi se dijele na:

1. Digestiv, odgovoran za procese razgradnje nutrijenata, nalazi se uglavnom u pljuva?ki, sluzoko?ama, gu?tera?i i ?elucu. Poznati su sljede?i enzimi:
   • amilaza, razgra?uje slo?ene ?e?ere (?krob) na jednostavne, saharozu i maltozu, koje potom mogu sudjelovati u vitalnim procesima u tijelu;
   • lipaza je uklju?ena u hidrolizu masnih kiselina, razgra?uju?i masti na komponente koje tijelo apsorbira;
   • Proteaze reguli?u razgradnju proteina u aminokiseline.
2. Metaboli?ki enzimi kontroli?u metaboli?ke procese na ?elijskom nivou, u?estvuju u redoks reakcijama i sintezi proteina. Tu spadaju: adenilat ciklaze (reguli?u energetski metabolizam), protein kinaze i protein defosfotaze (u?estvuju u procesu fosforilacije i defosforilacije).
3. Za?titni su uklju?eni u reakcije tijela da se odupre ?tetnim bakterijama i virusima. Va?an enzim je lizozim, razgra?uje membrane ?tetnih bakterija i aktivira brojne imunolo?ke reakcije koje ?tite organizam od upalnih reakcija.

Prema vrsti reakcija, enzimi se dijele u 6 klasa:

1. Oksidoreduktaze. Velika grupa enzima koja u?estvuje u redoks reakcijama.
2. Transferaze. Ovi enzimi su odgovorni za prijenos atomskih grupa i uklju?eni su u razgradnju i sintezu proteina.
3. Hidrolaze razgra?uju veze i poma?u molekulama vode da se integriraju u sastav tjelesnih supstanci.
4. Izomeraze kataliziraju reakcije u kojima jedna supstanca ulazi u reakciju i nastaje jedna supstanca, koja potom sudjeluje u procesu ?ivota. Dakle, izomeraze slu?e kao pretvara?i razli?itih supstanci.
5. Liaze su uklju?ene u reakcije koje proizvode metaboli?ke tvari i vodu.
6. Ligaze osiguravaju stvaranje slo?enih tvari od jednostavnijih. U?estvuje u sintezi aminokiselina, ugljenih hidrata, proteina.

Za?to dolazi do nedostatka enzima i ?ta je opasno?

S nedostatkom enzima po?inju kvarovi u op?em sistemu tijela, ?to dovodi do ozbiljnih bolesti. Da biste odr?ali optimalnu ravnote?u enzima u organizmu, potrebno je uravnote?iti svoju ishranu, jer se ove supstance sintetiziraju iz elemenata koje jedemo. Stoga je veoma va?no osigurati opskrbu mikroelementima, vitaminima, zdravim ugljikohidratima i proteinima. Uglavnom se nalaze u svje?em vo?u, povr?u, nemasnom mesu, mesu od organa i ribi, kuhanoj na pari ili pe?enoj.

Lo?a ishrana, konzumacija alkohola, brze hrane, energetskih i sinteti?kih pi?a, kao i hrana koja sadr?i velike koli?ine boja i poja?iva?a ukusa, negativno uti?u na funkcionisanje gu?tera?e. Ona je ta koja sintetizira enzime odgovorne za razgradnju i transformaciju hranjivih tvari. Dovode do poreme?aja enzimske aktivnosti pankreasa

Po?aljite svoj dobar rad u bazu znanja je jednostavno. Koristite obrazac ispod

Studenti, postdiplomci, mladi nau?nici koji koriste bazu znanja u svom studiranju i radu bi?e vam veoma zahvalni.

Objavljeno na http://www.allbest.ru/

Uvod

biolo?ki enzim protein

Koliko znamo, u na?em tijelu postoji mnogo enzima koji doprinose metaboli?kim procesima (disanje, probava, kontrakcija mi?i?a, fotosinteza), koji odre?uju sam proces ?ivota. Stoga su lijekovi dobili ?iroku primjenu u lije?enju bolesti pra?enih gnojno-nekroti?nim procesima, trombozama i tromboembolijama, te probavnim poreme?ajima. Enzimski preparati su tako?e po?eli da se koriste u lije?enju raka.

Enzimi igraju prili?no va?nu ulogu u mnogim tehnolo?kim procesima. Visokokvalitetni enzimi omogu?avaju pobolj?anje tehnologije, smanjenje tro?kova, pa ?ak i stvaranje novih proizvoda.

Trenutno se enzimi koriste u vi?e od 25 industrija: prehrambenoj industriji, farmaceutskoj industriji, industriji celuloze i papira, lakoj industriji, a tako?e iu poljoprivredi.

Svrha mog eseja je: detaljno prou?avanje pojmova enzima i enzimske katalize (biokatalize).

1) ?ta su enzimi, kakvu ulogu imaju?

2) Struktura i mehanizam djelovanja enzima.

3) Razmotrite funkcije enzima.

4) Princip delovanja enzima.

5) Klasifikacija enzima.

6) Obim primene enzima.

7) Metode za izolaciju enzima.

8) Faktori koji uti?u na enzimske reakcije?

1. ?ta su enzimi i kakvu ulogu imaju?

Enzimi su organske tvari proteinske prirode koje se sintetiziraju u stanicama i mnogo puta ubrzavaju reakcije koje se u njima odvijaju bez kemijskih transformacija. Supstance koje imaju sli?an efekat postoje i u ne?ivoj prirodi i nazivaju se katalizatori. Enzimi se ponekad nazivaju enzimima (od gr?kog en - unutra, zyme - kvasac). Sve ?ive ?elije sadr?e veoma veliki skup enzima, ?ija kataliti?ka aktivnost odre?uje funkcionisanje ?elija. Gotovo svaka od mnogih razli?itih reakcija koje se de?avaju u ?eliji zahtijeva u?e??e odre?enog enzima. Prou?avanje hemijskih svojstava enzima i reakcija koje oni katalizuju je posebna, veoma va?na oblast biohemije - enzimologija.

Mnogi enzimi su u slobodnom stanju u ?eliji, jednostavno rastvoreni u citoplazmi; drugi su povezani sa slo?enim, visoko organizovanim strukturama. Postoje i enzimi koji se normalno nalaze izvan ?elije; Dakle, enzime koji kataliziraju razgradnju ?kroba i proteina pankreas lu?i u crijeva. Izlu?uju ga enzimi i mnogi mikroorganizmi.

Prvi podaci o enzimima dobijeni su prou?avanjem procesa fermentacije i varenja. L. Pasteur je dao veliki doprinos prou?avanju fermentacije, ali je vjerovao da samo ?ive ?elije mogu izvr?iti odgovaraju?e reakcije. Po?etkom 20. vijeka. E. Buchner je pokazao da se fermentacija saharoze za stvaranje uglji?nog dioksida i etil alkohola mo?e katalizirati ekstraktom kvasca bez ?elija. Ovo va?no otkri?e potaknulo je izolaciju i prou?avanje ?elijskih enzima. Godine 1926, J. Sumner sa Univerziteta Cornell (SAD) izolovao je ureazu; bio je to prvi enzim dobijen u gotovo ?istom obliku. Od tada je otkriveno i izolovano vi?e od 700 enzima, ali mnogo vi?e ih postoji u ?ivim organizmima. Identifikacija, izolacija i prou?avanje svojstava pojedina?nih enzima zauzimaju centralno mjesto u modernoj enzimologiji.

Enzimi uklju?eni u fundamentalne procese konverzije energije, kao ?to je razgradnja ?e?era i formiranje i hidroliza visokoenergetskog spoja adenozin trifosfata (ATP), prisutni su u svim vrstama stanica – ?ivotinjskim, biljnim, bakterijskim. Me?utim, postoje enzimi koji se proizvode samo u tkivima odre?enih organizama. Dakle, enzimi uklju?eni u sintezu celuloze nalaze se u biljnim stanicama, ali ne i u ?ivotinjskim stanicama. Stoga je va?no razlikovati "univerzalne" enzime i enzime specifi?ne za odre?ene tipove stanica. Op?enito govore?i, ?to je stanica specijalizovanija, ve?a je vjerovatno?a da ?e sintetizirati skup enzima potrebnih za obavljanje odre?ene ?elijske funkcije.

Do danas je poznato preko 3000 enzima. Svi oni imaju niz specifi?nih svojstava koja ih razlikuju od anorganskih katalizatora. Hiljade enzimskih reakcija odvija se svake sekunde samo u ljudskom tijelu. Enzimi igraju vitalnu ulogu u svim ?ivotnim procesima, usmjeravaju i reguli?u metabolizam tijela.

Tako?er treba napomenuti da sva ?iva priroda postoji isklju?ivo zahvaljuju?i biokatalizi. Nije ni ?udo ?to je veliki ruski fiziolog, nobelovac I.P. Pavlov je enzime nazvao nosiocima ?ivota.

2. Struktura i mehanizam djelovanja enzima

Kao i svi proteini, enzimi se sintetiziraju kao linearni lanac aminokiselina koji se savija na specifi?an na?in. Svaka sekvenca aminokiselina se savija na poseban na?in, a rezultiraju?i molekul (proteinska globula) ima jedinstvena svojstva. Nekoliko proteinskih lanaca mo?e se kombinirati kako bi se formirao proteinski kompleks. Tercijarna struktura proteina je uni?tena toplotom ili izlaganjem odre?enim hemikalijama.

Da bi katalizirao reakciju, enzim se mora vezati za jedan ili vi?e supstrata. Proteinski lanac enzima se savija na takav na?in da se na povr?ini globule formira praznina ili udubljenje gdje se supstrati vezuju. Ovo podru?je se naziva mjesto vezivanja supstrata.

Rice. 1. Struktura enzima

3. Funkcije enzima

Enzimi su prisutni u svim ?ivim ?elijama i doprinose transformaciji odre?enih supstanci (podloge) drugima (proizvodi).

Enzimi djeluju kao katalizatori u gotovo svim biohemijskim reakcijama koje se odvijaju u ?ivim organizmima – katalizuju vi?e od 4000 razli?itih biohemijskih reakcija.

Enzimi igraju vitalnu ulogu u svim ?ivotnim procesima, usmjeravaju i reguli?u metabolizam tijela.

Kao i svi katalizatori, enzimi ubrzavaju kako naprijed tako i obrnuto, smanjuju?i energiju aktivacije procesa. U ovom slu?aju, hemijska ravnote?a se ne pomera ni napred ni nazad.

Posebnost enzima u pore?enju sa neproteinskim katalizatorima je njihova visoka specifi?nost - konstanta vezivanja nekih supstrata za protein mo?e dosti?i 10? 10 mol/l ili manje. Svaki molekul enzima je sposoban da izvr?i od nekoliko hiljada do nekoliko miliona "operacija" u sekundi.

Na primjer, jedan molekul enzima renina, koji se nalazi u ?elu?anoj sluznici teleta, zgru?a oko 106 molekula kazeinogena mlijeka za 10 minuta na temperaturi od 37°C.

?tavi?e, efikasnost enzima je mnogo ve?a od efikasnosti neproteinskih katalizatora - enzimi ubrzavaju reakcije milionima i milijardama puta, neproteinskih katalizatora - stotinama i hiljadama puta.

4. Kako enzimi rade

Supstanca koja prolazi kroz transformaciju u prisustvu enzima naziva se supstrat. Supstrat se vezuje za enzim, koji ubrzava razbijanje nekih hemijskih veza u njegovoj molekuli i stvaranje drugih; rezultiraju?i proizvod se odvaja od enzima.

Enzimi nisu podlo?ni tro?enju tokom reakcije. Oni se osloba?aju po zavr?etku reakcije i odmah su spremni za po?etak sljede?e reakcije. Teoretski, ovo se mo?e nastaviti u nedogled, barem dok ne potro?e sav supstrat. U praksi, zbog njihove osjetljivosti i organskog sastava, ?ivotni vijek enzima je ograni?en.

Prema figurativnom izrazu koji se koristi u biohemijskoj literaturi, enzim se pribli?ava supstratu poput "klju?a od brave". Ovo pravilo je formulisao E. Fischer 1894. na osnovu ?injenice da je specifi?nost djelovanja enzima odre?ena strogom korespondencijom geometrijske strukture supstrata i aktivnog centra enzima. Enzim se kombinuje sa supstratom i formira kratkotrajni kompleks enzim-supstrat (formiranje intermedijarnog kompleksa). Me?utim, iako ovaj model obja?njava visoku specifi?nost enzima, on ne obja?njava fenomen stabilizacije prelaznog stanja koji se uo?ava u praksi. Pedesetih godina na?eg veka ovu stati?ku ideju zamenila je hipoteza D. Koshlanda o indukovanoj korespondenciji supstrata i enzima. Njegova se su?tina svodi na ?injenicu da se prostorna korespondencija izme?u strukture supstrata i aktivnog centra enzima stvara u trenutku njihove me?usobne interakcije, ?to se mo?e izraziti formulom "rukavica-ruka". Enzimi op?enito nisu kruti, ve? fleksibilni molekuli. Aktivno mjesto enzima mo?e promijeniti konformaciju nakon vezivanja supstrata. Bo?ne grupe aminokiselina aktivnog mjesta zauzimaju polo?aj koji omogu?ava enzimu da izvr?i svoju kataliti?ku funkciju. U nekim slu?ajevima, molekul supstrata tako?er mijenja konformaciju nakon vezivanja na aktivnom mjestu. Za razliku od modela zaklju?avanja klju?a, model induciranog uklapanja obja?njava ne samo specifi?nost enzima, ve? i stabilizaciju prijelaznog stanja.

Ali u procesu sve ve?eg razvoja nauke, Koshlandovu hipotezu postupno zamjenjuje hipoteza topohemijske korespondencije. Zadr?avaju?i osnovne odredbe hipoteze o me?usobno indukovanom pode?avanju supstrata i enzima, skre?e pa?nju na ?injenicu da se specifi?nost delovanja enzima obja?njava prvenstveno prepoznavanjem onog dela supstrata koji se ne menja tokom kataliza. Izme?u ovog dijela supstrata i supstratnog centra enzima javljaju se brojne hidrofobne interakcije i vodikove veze.

5. Klasifikacija enzima

Sada je poznato oko 2 hiljade enzima, ali ova lista nije potpuna. Ovisno o vrsti katalizirane reakcije, svi enzimi se dijele u 6 klasa:

? Enzimi koji katalizuju redoks reakcije oksidoreduktaze;

? Enzimi koji prenose razli?ite grupe (metil, amino i fosfo grupe i druge) - transferaze.

? Enzimi koji hidrolizuju hemijske veze - hidrolaze

? Enzimi nehidroliti?kog cijepanja razli?itih grupa (NH3, CO2, H2O i drugih) iz supstrata - liaze.

? Enzimi koji ubrzavaju sintezu veza u biolo?kim molekulima uz u?e??e donatora energije, kao ?to je ATP, su ligaze.

? Enzimi koji katalizuju pretvaranje izomera jedan u drugi su izomeraze.

Oksidoreduktaze- to su enzimi koji katalizuju redoks procese u organizmu. Oni vr?e prijenos vodika i elektrona i poznati su pod zajedni?kim nazivima kao dehidrogenaze, oksidaze i peroksidaze. Ovi enzimi se razlikuju po tome ?to imaju specifi?ne koenzime i prostetske grupe. Dijele se na funkcionalne grupe donora iz kojih primaju vodonik ili elektrone i akceptore na koje ih prenose (CH-OH grupa, CH - NH grupa, C-NH grupa i druge).

Transferaze- to su enzimi koji prenose atomske grupe (u zavisnosti koju grupu prenose, prema tome se nazivaju). Transferaze, zbog raznovrsnosti ostataka koje prenose, u?estvuju u srednjem metabolizmu.

Hidrolaze- to su enzimi koji kataliziraju hidroliti?ku razgradnju razli?itih supstrata (uz sudjelovanje molekula vode). Ovisno o tome, oni uklju?uju esteraze koje cijepaju estersku vezu izme?u karboksilnih kiselina (lipaze) tiol estera, fosfoestersku vezu i tako dalje; glikozidaze koje cijepaju glikozidne veze, peptidne hidrolaze koje djeluju na peptidne veze i druge.

Lyases- ova grupa uklju?uje enzime koji mogu odcijepiti razli?ite grupe sa supstrata na nehidroliti?ki na?in sa stvaranjem dvostrukih veza ili, naprotiv, pri?vrstiti grupe na dvostruku vezu. Tokom cijepanja nastaju H2O ili CO2 ili veliki ostaci - na primjer acetil - CoA. Liaze igraju veoma va?nu ulogu u metaboli?kom procesu.

Izomeraze- enzimi koji kataliziraju transformaciju izomernih oblika jedan u drugi, odnosno provode intramolekularnu transformaciju razli?itih grupa. Tu spadaju ne samo enzimi koji stimuliraju reakcije me?usobnih prijelaza opti?kih i geometrijskih izomera, ve? i oni koji mogu doprinijeti pretvaranju aldoza u ketoze.

Ligaze. Ranije se ovi enzimi nisu odvajali od liaza, budu?i da potonje ?esto reaguju u dva smjera, no nedavno je otkriveno da se sinteza i razgradnja u ve?ini slu?ajeva odvijaju pod utjecajem razli?itih enzima, pa se na osnovu toga izdvaja posebna klasa ligaza (sintetaza ) je identifikovan. Enzimi dvostrukog djelovanja nazivaju se bifunkcionalni. Ligaze sudjeluju u reakciji spajanja dvaju molekula, odnosno sinteti?kim procesima pra?enim cijepanjem makroenergetskih veza ATP-a ili drugih makroerga.

“Prva podjela enzima na najve?e grupe (6 klasa) nije zasnovana na nazivu supstrata, ve? na prirodi kemijske reakcije koju enzim katalizira. Nadalje, unutar klasa, enzimi su podijeljeni u podklase, vo?eni strukturom supstrata. Enzimi date klase koji djeluju na sli?no izgra?ene supstrate grupirani su u podklase. Podela se tu ne zavr?ava. Enzimi svake potklase podijeljeni su u podklase, u kojima je struktura kemijskih grupa koje me?usobno razlikuju supstrate jo? stro?e specificirana. Potklasa je posljednji najni?i nivo klasifikacije. Unutar podklasa navedeni su pojedina?ni enzimi.

6. Obim enzima

?ivi organizmi koriste visoko selektivne enzime za izvo?enje ?irokog spektra hemijskih reakcija velikom brzinom; oni zadr?avaju svoju aktivnost ne samo u mikroprostoru ?elije, ve? i izvan tela. Enzimi se ?iroko koriste u industrijama kao ?to su pekarska, pivarska, vinarstvo, proizvodnja ?aja, ko?e i krzna, proizvodnja sira, kuhanje (prerada mesa) itd. Poslednjih godina enzimi su se po?eli koristiti u finoj hemijskoj industriji za izvo?enje reakcija organske hemije kao ?to su oksidacija, redukcija, deaminacija, dekarboksilacija, dehidracija, kondenzacija, kao i za odvajanje i izolaciju izomera L-serije. aminokiseline (tokom hemijske sinteze formiraju se racemske smjese L- i D-izomeri), koje se koriste u industriji, poljoprivredi i medicini. Ovladavanje suptilnim mehanizmima djelovanja enzima nesumnjivo ?e pru?iti neograni?ene mogu?nosti za dobivanje korisnih tvari u ogromnim koli?inama i velikom brzinom u laboratoriji sa skoro 100% prinosom. Trenutno se razvija nova grana nauke - industrijska enzimologija, koja je osnova biotehnologije. Enzim koji je kovalentno vezan (“povezan”) za bilo koji organski ili neorganski polimerni nosa? (matriks) naziva se imobiliziranim. Tehnika imobilizacije enzima omogu?ava rje?avanje niza klju?nih pitanja u enzimologiji: osiguravanje visoke specifi?nosti djelovanja enzima i pove?anje njihove stabilnosti, lako?e rukovanja, mogu?nosti ponovne upotrebe i njihove upotrebe u sinteti?kim reakcijama u toku. Upotreba takve tehnologije u industriji naziva se in?enjerska enzimologija. Brojni primjeri ukazuju na ogroman potencijal in?enjerske enzimologije u razli?itim oblastima industrije, medicine i poljoprivrede. Konkretno, imobilizirana v-galaktozidaza pri?vr??ena na magnetnu ?ipku za mije?anje se koristi za smanjenje sadr?aja ?e?era laktoze u mlijeku, tj. proizvod koji se ne razgra?uje u organizmu bolesnog djeteta s nasljednom intolerancijom na laktozu. Osim toga, ovako prera?eno mlijeko mo?e se ?uvati u zamrznutom stanju mnogo du?e i ne zgu?njava se. Razvijeni su projekti za proizvodnju prehrambenih proizvoda od celuloze, pretvaranje iste uz pomo? imobiliziranih enzima - celulaza - u glukozu, koja se mo?e pretvoriti u prehrambeni proizvod - ?krob. Koriste?i enzimsku tehnologiju, u principu, mogu?e je dobiti i prehrambene proizvode, posebno ugljikohidrate, iz teku?eg goriva (ulja), razgra?uju?i ga do gliceraldehida, a zatim, uz sudjelovanje enzima, iz njega sintetizirati glukozu i ?krob. Bez sumnje, velika je budu?nost u modeliranju procesa fotosinteze primjenom in?enjerske enzimologije, tj. prirodni proces fiksacije CO2; Osim imobilizacije, ovaj vitalni proces za cijelo ?ovje?anstvo zahtijevat ?e razvoj novih originalnih pristupa i kori?tenje niza specifi?nih imobiliziranih koenzima. Kao primer imobilizacije enzima i njihove upotrebe u industriji, predstavljamo dijagram kontinuiranog procesa dobijanja aminokiseline alanina i regeneracije koenzima (posebno NAD) u model sistemu (slika 2). U ovom sistemu, po?etni supstrat (mlije?na kiselina) se pumpa u reaktorsku komoru koja sadr?i NAD+ imobiliziran na dekstranu i dvije NAD zavisne dehidrogenaze: laktat i alanin dehidrogenaze; sa suprotnog kraja reaktora, produkt reakcije - alanin - se uklanja odre?enom brzinom.

Rice. 2. ?ema kontinuiranog procesa za dobijanje aminokiselina

Takvi reaktori na?li su primjenu u farmaceutskoj industriji, na primjer, u sintezi antireumatoidnog lijeka prednizolona iz hidrokortizona. Osim toga, mogu poslu?iti kao model za upotrebu u sintezi i proizvodnji esencijalnih faktora, jer je uz pomo? imobiliziranih enzima i koenzima mogu?e specifi?no provoditi spregnute kemijske reakcije (uklju?uju?i biosintezu esencijalnih metabolita), ?ime se elimini?u nedostatak supstanci kod nasljednih metaboli?kih mana. Tako, uz pomo? novog metodolo?kog pristupa, nauka ?ini prve korake u oblasti „sinteti?ke biohemije“. Ni?ta manje va?na podru?ja istra?ivanja su imobilizacija ?elija i stvaranje metodama genetskog in?enjeringa (geneti?kog in?enjeringa) industrijskih sojeva mikroorganizama - proizvo?a?a vitamina i esencijalnih aminokiselina. Primjer medicinske primjene biotehnologije je imobilizacija stanica ?titnja?e radi odre?ivanja tireostimuliraju?eg hormona u biolo?kim teku?inama ili ekstraktima tkiva. Sljede?e na redu je stvaranje biotehnolo?ke metode za proizvodnju nekalori?nih slatki?a, tj. zamjene za ?e?er za hranu koje mogu pru?iti osje?aj slatko?e bez visoke kalorijske vrijednosti. Jedna od ovih obe?avaju?ih supstanci je aspartam, koji je metil ester dipeptida aspartilfenilalanina (vidi ranije). Aspartam je skoro 300 puta sla?i od ?e?era, bezopasan je i razgra?uje se u tijelu na prirodne slobodne aminokiseline: asparaginsku kiselinu (aspartat) i fenilalanin. Aspartam ?e nesumnjivo na?i ?iroku upotrebu kako u medicini tako i u prehrambenoj industriji (u SAD se, na primjer, koristi za dje?ju hranu i dodaje se umjesto ?e?era u dijetnu Coca-Colu). Za proizvodnju aspartama metodama genetskog in?enjeringa potrebno je dobiti ne samo slobodnu asparaginsku kiselinu i fenilalanin (prekursore), ve? i bakterijski enzim koji katalizira biosintezu ovog dipeptida. Zna?aj in?enjerske enzimologije, kao i biotehnologije op?enito, ?e se pove?ati u budu?nosti. Prema procenama stru?njaka, proizvodi svih biotehnolo?kih procesa u hemijskoj, farmaceutskoj, prehrambenoj industriji, medicini i poljoprivredi, dobijeni za godinu dana u svetu, do 2000. godine iznosi?e desetine milijardi dolara. 2000. godine proizvodnja primenom metoda genetskog in?enjeringa L-treonina i vitamina B2. Do 1998. godine o?ekuje se da ?e se proizvoditi odre?eni broj enzima, antibiotika, b1-, b-, g-interferona; Inzulin i preparati hormona rasta su u fazi klini?kih ispitivanja. Hybridoma tehnologija je kori?tena u zemlji za proizvodnju reagensa za metode enzimskog imunotestiranja za odre?ivanje mnogih hemijskih komponenti u biolo?kim teku?inama.

7. Metode izolacije enzima

Proces izolacije proteina po?inje prijenosom proteina tkiva u otopinu. Da bi se to postiglo, tkivo (materijal) iz kojeg se dobija enzim temeljito se usitnjava u homogenizatoru u prisustvu puferske otopine. Za bolje uni?tavanje ?elija materijalu se dodaje kvarcni pijesak ako se materijal samlje u malteru. Kao rezultat, dobije se ka?a - homogenat. Ako nije izvr?eno prethodno frakcionisanje ?elijskih organela, homogenat sadr?i ?elijske fragmente, jezgra, hloroplaste i druge ?elijske organele, rastvorljive pigmente i proteine.

Prilikom izolacije enzima iz tkiva ?ivih organizama, uklju?uju?i biljke, potrebno je po?tivati uvjete koji ne uzrokuju denaturaciju proteina. Sav rad se odvija na niskoj temperaturi (40 C) i pri pH vrijednostima puferske otopine koje su optimalne za dati enzim.

Nakon prelaska enzima iz tkiva u otopljeno stanje, homogenat se podvrgava centrifugiranju kako bi se odvojio nerastvorljivi dio materijala, a zatim se slijede?i enzimi izoluju u odvojenim frakcijama ekstrakta centrifuge.

Po?to su svi enzimi proteini, za dobijanje pre?i??enih enzimskih preparata koriste se iste metode izolacije kao i kod rada sa proteinima.

Metode odabira:

· precipitacija proteina organskim rastvara?ima;

· soljenje;

· metoda elektroforeze;

· metoda jonske hromatografije;

· metoda centrifugiranja;

· metoda gel filtracije;

· metoda afinitetne hromatografije, ili metoda afinitetne hromatografije;

· selektivna denaturacija.

8. Faktori koji uti?u na enzimske reakcije

Na aktivnost enzima, a samim tim i na brzinu reakcija enzimske katalize, uti?u razli?iti faktori:

? Koncentracija i dostupnost supstrata. Pri konstantnoj koli?ini enzima, brzina raste s pove?anjem koncentracije supstrata. Ova reakcija podlije?e zakonu masovnog djelovanja i razmatra se u svjetlu Michaelis-Mentonove teorije.

? Koncentracija enzima. Koncentracija enzima je uvijek relativno niska. Brzina bilo kojeg enzimskog procesa u velikoj mjeri ovisi o koncentraciji enzima. Za ve?inu primjena u hrani, brzina reakcija je proporcionalna koncentraciji enzima. Izuzetak je kada su reakcije dovedene do vrlo niskih nivoa supstrata.

? Temperatura reakcije. Do odre?ene temperature (u prosjeku do 50°C) kataliti?ka aktivnost se pove?ava, a za svakih 10°C stopa konverzije supstrata raste otprilike 2 puta. Op?enito, za enzime ?ivotinjskog porijekla ona je izme?u 40 i 50°C, a za biljne enzime izme?u 50 i 60°C. Najoptimalnija temperatura je 37 o C, pri kojoj se procesi u ?ivom organizmu odvijaju brzo, ?tede?i veliku koli?inu energije. Me?utim, postoje enzimi sa vi?im temperaturnim optimumom, na primjer, papain ima optimum na 8°C. Istovremeno, katalaza ima optimalnu temperaturu djelovanja izme?u 0 i -10°C.

Sh pH reakcije. Svaki enzim karakterizira odre?eni pH raspon pri kojem enzim pokazuje maksimalnu aktivnost. Me?utim, najbolji uvjeti za njihovo funkcioniranje su pH vrijednost bliska neutralnoj. Samo neki enzimi dobro rade u o?tro kiseloj ili jako alkalnoj sredini. Utjecaj pH na djelovanje enzima zasniva se na ?injenici da dolazi do promjene naboja razli?itih proteinskih grupa u aktivnom centru enzima, ?to uzrokuje zna?ajnu promjenu konformacije polipeptidnog lanca.

? Trajanje procesa. Za reakciju prvog reda kataliziranu enzima, brzina reakcije se smanjuje tokom vremena kako se smanjuje dostupnost supstrata. Takve reakcije katalizirane enzimima zahtijevaju dosta vremena da se zavr?e.

? Prisutnost inhibitora ili aktivatora. Hemikalije koje mogu imati ?tetan u?inak na reakciju fermentacije nazivaju se "inhibitori". Takve supstance mogu biti metali (bakar, gvo??e, kalcijum) ili jedinjenja iz supstrata. Neke tvari mogu aktivirati ili stabilizirati enzime. Prisustvo odre?enih jona u reakcionom mediju mo?e aktivirati formiranje aktivnog supstratnog enzimskog kompleksa, u kom slu?aju ?e se brzina enzimske reakcije pove?ati. Takve supstance se nazivaju aktivatori.

Zaklju?ak

U ovom sa?etku ispitali smo jednu od biolo?ki aktivnih supstanci, odnosno enzime. Enzimi su biolo?ki katalizator proteinske prirode koji ubrzava kemijske reakcije u ?ivim organizmima i izvan njih. Enzimi imaju jedinstvena svojstva koja ih razlikuju od konvencionalnih organskih katalizatora. To je, prije svega, neobi?no visoka kataliti?ka aktivnost. Jo? jedno va?no svojstvo enzima je selektivnost njihovog djelovanja.

Va?no svojstvo enzima koje se mora uzeti u obzir prilikom njihove prakti?ne upotrebe je stabilnost, tj. njihovu sposobnost da odr?e kataliti?ku aktivnost.

Zahvaljuju?i visokoj specifi?nosti enzima, u tijelu ne vlada haos: svaki enzim obavlja svoje strogo dodijeljene funkcije, bez utjecaja na tok mnogih desetina i stotina drugih reakcija koje se de?avaju u njegovom okru?enju. Uloga enzima u ?ivotu organizama je velika.

Budu?nost enzima je veoma uzbudljiva. Tehnologija za otkrivanje i proizvodnju novih enzima razvija se velikom brzinom. Ranije se upotreba i proizvodnja enzima razvijala uglavnom putem poku?aja i gre?aka. Po?to su detalji koji uti?u na hemiju i delovanje enzima bili slabo poznati, u preparatima su kori??ene me?avine najuniverzalnijih enzima. Zahvaljuju?i novim istra?ivanjima, mogu?e je koristiti specifi?nije enzime u proizvodnji tr?i?nih proizvoda.

Danas, tehnologije u razvoju svakodnevno otkrivaju sve vi?e novih ?uda stvaranja ?ivota, a „biomimetika“ kao nauka bira primjere odli?nih sistema u organizmima ?ivih bi?a, stvaraju?i izume po njihovoj slici za dobrobit ljudi. Nau?nici ?e poku?ati prona?i kemijske analoge enzima i koristiti ih za stvaranje novih industrijskih procesa.

Knji?evnost

1. “Biofizi?ka hemija” / A.G. Pasynski [Tekst] -375 str.

2. Nechaev A.P., Kochetkova A.A., Zaitsev A.N. / Aditivi u hrani [Tekst] // M., 2001. - 232 str.

3. “Osnove biohemije” / G.A. Smirnova. [Tekst] -278 str.

4. “Enzimi-motori ?ivota” / V.I. Rosengart. [Tekst] -378 str.

5. “Enciklopedijski re?nik mladog biologa” / M.S. Gilyarov. [Tekst] -488 str.

Objavljeno na Allbest.ru

Sli?ni dokumenti

Karakteristike enzima, organskih katalizatora proteinske prirode koji ubrzavaju reakcije neophodne za funkcionisanje ?ivih organizama. Uvjeti djelovanja, proizvodnje i upotrebe enzima. Bolesti povezane s poreme?enom proizvodnjom enzima.

prezentacija, dodano 19.10.2013


Klasifikacija enzima, njihove funkcije. Konvencije imenovanja enzima, struktura i mehanizam djelovanja. Opis kinetike jednosupstratnih enzimskih reakcija. Modeli indukovane korespondencije sa klju?em. Modifikacije, kofaktori enzima.

prezentacija, dodano 17.10.2012


Hemijski sastav, priroda i struktura proteina. Mehanizam djelovanja enzima, vrste njihove aktivacije i inhibicije. Savremena klasifikacija i nomenklatura enzima i vitamina. Mehanizam biolo?ke oksidacije, glavni lanac respiratornih enzima.

cheat sheet, dodano 20.06.2013


Prou?avanje biolo?ke uloge enzima u mehanizmima interakcije izme?u adrenergi?kog i peptidergijskog sistema. Odre?ivanje aktivnosti enzima fluorometrijskom metodom. Studija hipofize, hipotalamusa, mo?danih hemisfera i kvadrigeminalnog regiona mu?jaka pacova.

?lanak, dodan 01.09.2013


Definicija enzima kao specifi?nih proteina prisutnih u svim ?ivim ?elijama biolo?kih katalizatora. Prostornost strukturne molekule enzima, proces biosinteze oksidoreduktaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze i ligaze.

test, dodano 27.01.2011


Koncept enzima kao globularnih proteina koji se sastoje od jednog ili vi?e polipeptidnih lanaca. Osobine strukture jednostavnih i slo?enih enzima. Supstratni, alosteri?ni i kataliti?ki centri u strukturi jednostavnih i slo?enih enzima.

prezentacija, dodano 07.02.2017


Enzimi (enzimi) su kataliti?ki proteini. Karakteristike, funkcija i principi strukture enzima. Uslovi za maksimalnu aktivnost, kofaktori i koenzimi. Raspodjela enzima u tijelu. Dijagnosti?ka vrijednost markera, sekretornih i izoenzima.

prezentacija, dodano 28.11.2015


Biolo?ki zna?aj, klasifikacija, prou?avanje i regulacija kataliti?ke aktivnosti biolo?kih membranskih enzima, njihove razlike od rastvorljivih enzima. Metode rekonstrukcije proteina. Funkcije lipida i metode za prou?avanje njihovog utjecaja na membranske enzime.

kurs, dodan 13.04.2009


Karakteristike biosinteze kao procesa stvaranja organskih supstanci koji se odvija u ?elijama uz pomo? enzima i unutar?elijskih struktura. U?esnici u biosintezi proteina. Sinteza RNK koriste?i DNK kao ?ablon. Uloga i zna?aj ribozoma.

prezentacija, dodano 21.12.2013


Enzimi, ili enzimi, su proteinski molekuli ili njihovi kompleksi koji ubrzavaju hemijske reakcije u ?ivim sistemima; koenzimi i supstrati: istorijat prou?avanja, klasifikacija, nomenklatura, funkcije. Struktura i mehanizam djelovanja enzima, njihov biomedicinski zna?aj.

Termin "enzim" prvi je predlo?io holandski prirodnjak Van Helmont, koji ga je koristio da ozna?i nepoznati agens koji poti?e alkoholnu fermentaciju. Prevedeno sa latinskogenzimzna?i "kvasac", sinonim za ovu rije? na gr?kom je enzim, ?to zna?i "u kvascu". Obje rije?i povezuju se s fermentacijom kvasca, ?to je nemogu?e bez sudjelovanja enzima koji igraju klju?nu ulogu u procesima fermentacije - kemijskim reakcijama povezanim s probavom i razgradnjom ?e?era. Po svojoj prirodi, enzimi su biolo?ki katalizatori za hemijske i biohemijske reakcije koje se de?avaju unutar ?elija. Hemijske reakcije se mogu odvijati i bez u?e??a enzima, ali ?esto su za to potrebni odre?eni uslovi: visoka temperatura, pritisak, prisustvo metala (gvo??e, cink, bakar i platina itd.), koji mogu da deluju i kao katalizatori – akceleratori hemijskih reakcija , ali ?e njihova brzina bez enzima biti vrlo mala.

Enzimi u na?em tijelu djeluju kao biolo?ki katalizatori, ubrzavaju?i biohemijske reakcije stotine i hiljade puta, doprinose potpunoj probavi, apsorpciji hranljivih materija i ?i??enju organizma. Enzimi u?estvuju u gotovo svim vitalnim procesima u tijelu: poma?u u uspostavljanju endoekolo?ke ravnote?e, podr?avaju hematopoetski sistem, smanjuju stvaranje tromba, normaliziraju viskoznost krvi, pobolj?avaju mikrocirkulaciju, kao i opskrbu tkiva kisikom i hranjivim tvarima, normaliziraju metabolizam lipida. i smanjuju sintezu holesterola niske gustine. Vi?e od tri hiljade trenutno poznatih enzima uklju?eno je u sve vitalne biohemijske reakcije. Nedostatak enzima, uzrokovan genetskim poreme?ajima ili drugim fiziolo?kim razlozima, dovodi do lo?eg zdravlja i ozbiljnih bolesti.

Mnogi enzimi mogu djelovati kao razlaga?i i reduktori, ovisno o okolnostima, razgra?uju?i biomolekule na fragmente ili rekombiniraju?i proizvode razgradnje. Hiljade razli?itih enzima neprestano rade u ljudskom tijelu. Samo uz njihovu pomo? mogu?e je obnavljanje stanica, pretvaranje hranjivih tvari u energiju i gra?evinske materijale, neutraliziranje metaboli?kog otpada i stranih tvari, za?tita organizma od patogena i zacjeljivanje rana. Ovisno o tome koje vrste tjelesnih reakcija katalizuju enzimi, naj?e??e se dijele na razli?ite funkcije digestivni I metaboli?ki.

Digestive se osloba?aju u gastrointestinalnom traktu, uni?tavaju hranjive tvari, omogu?avaju?i im da u?u u sistemski krvotok. Samo u prisustvu enzima dolazi do metabolizma masti, proteina i ugljikohidrata. Enzimi nikada ne zamjenjuju jedni druge, svaki od njih ima svoju funkciju, glavni probavni enzimi su amilaze, proteaza I lipaza.

*Amilaza- hidroliti?ki enzim, formiran uglavnom u pljuva?nim ?lijezdama i gu?tera?i, zatim ulazi u usnu ?upljinu odnosno lumen duodenuma i poti?e kori?tenje glukoze iz krvi. Amilaza je uklju?ena u probavu ugljikohidrata hrane, razgra?uje slo?ene ugljikohidrate – ?krob i glikogen, te osigurava odr?avanje normalnog nivoa ?e?era u krvi. Sada je dokazano da 86% pacijenata sa dijabetesom nema dovoljno amilaze u crijevima. Razli?ite vrste amilaza djeluju na odre?ene ?e?ere: laktaza razgra?uje mlije?ni ?e?er - laktozu, maltaza- maltoza, sucraza razgra?uje ?e?er od repe saharozu.

*Lipaza prisutan u ?eluda?nom soku, u sekretu pankreasa, kao i u mastima iz ishrane i najva?niji je enzim u procesu varenja masti, sinteti?e se u gu?tera?i i izlu?uje u creva, gde razgra?uje masti koje snabdevaju hranu i hidrolizuje molekule masti. Aktivnost lipaze se zna?ajno mijenja kod bolesti pankreasa, raka i lo?e ishrane.

Metaboli?ki enzimi (enzimi)katalizuju biohemijske procese unutar ?elija, tokom kojih dolazi do proizvodnje energije i detoksikacije organizma i uklanjanja otpadnih produkata raspadanja. Svaki sistem, organ i tkivo u tijelu ima svoju mre?u enzima.

Enzimi i metabolizam

Metabolizam u ljudskom tijelu sastoji se od dva procesa. Prvi proces je "anabolizam", ?to zna?i apsorpciju potrebnih supstanci i energije. Drugi proces je "katabolizam" - razgradnja otpadnih proizvoda tijela. Ovi va?ni procesi su u stalnoj interakciji, podr?avaju?i vitalne funkcije tijela.

*Nervni sistem- prvi regulatorni sistem za odr?avanje ravnote?e metaboli?kih procesa, obra?uje informacije koje dolaze iz svih sistema, organa i tkiva organizma. Uzimaju?i u obzir prirodu informacija u metaboli?kim procesima, nervni sistem donosi jednu ili drugu odluku i postavlja jedan ili drugi program djelovanja.

*Endokrini sistem- drugi regulatorni sistem, zahvaljuju?i hormonima koji proizvodi, aktiviraju se ili usporavaju svi procesi koji se odvijaju u organima i tkivima tijela.

*Cirkulatorno sistem- tre?i sistem koji reguli?e metabolizam, jer krv prenosi hormone i hranljive materije - vitamine, makroelemente i mineralne soli.

Svi ovi sistemi provode svoj program kroz lanac razli?itih enzima, zahvaljuju?i kojima se osoba mo?e adekvatno prilagoditi promjenjivim uvjetima vanjskog i unutra?njeg okru?enja. Svi enzimi su proteini koji se sastoje od aminokiselina. Sve biohemijske reakcije koje uklju?uju enzime odvijaju se u vodenoj sredini u kojoj se nalazi na?e tijelo, kao u ?ahuri. Neki enzimi su dio plazma membrane ?elija, drugi se nalaze i rade unutar ?elija, tre?i se lu?e od strane ?elija i ulaze u me?u?elijski prostor organa i tkiva, ulaze u cirkulatorni i limfni sistem ili u lumen ?eluca, male i debelog crijeva.

Zahvaljuju?i djelovanju enzima, tijelo skladi?ti ?eljezo, krvni ugru?ci tijekom krvarenja, mokra?na kiselina se pretvara u mokra?u, a uglji?ni monoksid se uklanja iz plu?a. Enzimi poma?u jetri, bubrezima, plu?ima i gastrointestinalnom traktu da uklone otpadne tvari i toksine iz tijela, poti?u kori?tenje hranjivih tvari, grade novo mi?i?no tkivo, nervne stanice, kosti, ko?u i obnavljaju tkivo endokrinih ?lijezda.

Enzimi u?estvuju u gotovo svim vitalnim procesima u organizmu: poma?u u uspostavljanju ekolo?ke ravnote?e organizma, pobolj?avaju funkcionisanje imunog sistema, reguli?u proizvodnju interferona, ispoljavaju antivirusno i antimikrobno dejstvo, smanjuju verovatno?u razvoja alergija i autoimune reakcije. Tako?e podr?avaju hematopoetski sistem, smanjuju agregaciju trombocita, normalizuju viskoznost krvi, pobolj?avaju mikrocirkulaciju, kao i snabdevanje tkiva kiseonikom i hranljivim materijama. Kompleksno djelovanje enzima pobolj?ava proces probave i apsorpcije hrane, normalizira metabolizam lipida, smanjuje sintezu kolesterola, pove?ava sadr?aj kolesterola visoke gusto?e, a tako?er smanjuje nuspojave povezane s uzimanjem antibiotika i hormonskih lijekova.

Enzimi, koenzimi i elementi u tragovima

U ljudskom tijelu postoji oko 3.000 razli?itih enzima, ?ija je struktura kodirana u genetici svakog pojedinca. Glavna funkcionalna karakteristika svakog enzima je brzina kojom on djeluje, uni?tavaju?i, transformiraju?i ili sintetiziraju?i odre?ene tvari. Funkcije enzima su strogo individualne i svaki od njih u?estvuje u aktiviranju odre?enog biohemijskog procesa. Vremenom enzimi gube svoju efikasnost i stoga se moraju stalno obnavljati. Aktivnost enzima ovisi o mnogim vanjskim faktorima: kada se temperatura smanji, brzina kemijskih reakcija opada kada se temperatura pove?a, brzina kemijskih reakcija se prvo pove?ava, ali zatim po?inje opadati, jer pri visokim temperaturama blizu klju?anja dolazi do denaturacije; nastaje - uni?tavanje proteinskih molekula enzima. Enzimi sadr?e neke mikroelemente - bakar, ?eljezo, cink, nikal, selen, kobalt, mangan itd. Bez mineralnih molekula enzimi nisu aktivni i ne mogu katalizirati biohemijske reakcije. Aktivacija enzima nastaje dodavanjem atoma mineralnih tvari njihovim molekulama, dok vezani atom anorganske tvari postaje aktivni centar cijelog enzimskog kompleksa, na primjer:

*Gvo??e dio je va?nih oksidativnih enzima - katalaze, peroksidaze, citokroma ugljika i du?ika, me?usobno povezuje atome, zbog ?ega se od aminokiselina formiraju proteinski molekuli, osim toga, ?eljezo iz molekule hemoglobina mo?e vezati kisik kako bi prenijeti ga na tkiva;

*Cink u stanju je povezati atome kisika i du?ika, kao i atome sumpora, stoga probavni enzimi pepsin i tripsin zahtijevaju dodavanje atoma cinka za aktivaciju;

*Bakar ima sposobnost razbijanja ili obnavljanja veza izme?u atoma ugljika i sumpora;

*Kobalt sposoban i za uni?tavanje i za obnavljanje kemijskih veza izme?u atoma ugljika;

*Molibden dio je enzima koji fiksiraju du?ik i sposoban je pretvoriti atmosferski du?ik u vezano stanje, koji je prili?no inertna tvar i s velikim pote?ko?ama ulazi u biokemijske reakcije.

Mnogi enzimi velike molekularne mase ispoljavaju kataliti?ku aktivnost samo u prisustvu specifi?nih niskomolekularnih supstanci zvanih koenzimi (koenzimi imaju ulogu koenzima koji su dio aktivnog centra enzima i osiguravaju njegovo djelovanje); . Koenzim Q10 igra posebnu ulogu u ljudskom tijelu – on je direktan u?esnik u procesima koji imaju za cilj proizvodnju energije u ljudskom tijelu. Koenzim Q10 je ?elijska komponenta uklju?ena u proizvodnju energije u mitohondrijima - unutar?elijskim elektranama, i igra va?nu ulogu u tjelesnoj proizvodnji adenozin trifosforne kiseline (ATP), koja je primarni izvor energije u mi?i?nom tkivu. Koenzim Q10 pove?ava otpornost mi?i?nog tkiva na vr?na optere?enja, smanjuje toksi?ne i bolne efekte hipoksije, ubrzava metaboli?ke procese i uklanjanje krajnjih produkata metabolizma. Na osnovu rezultata eksperimentalnih i klini?kih studija zaklju?eno je da koenzim Q10 ima i svojstva efikasnog antioksidansa i za?titnika od preranog starenja, ne samo da mo?e produ?iti ?ivot, ve? ga i zasititi energijom.

Imaju?i u vidu navedeno, mo?emo zaklju?iti da je za punu funkciju enzima neophodna stalna i kontinuirana opskrba vitaminima, makro- i mikroelementima u hrani. Samo u tom slu?aju ?e enzimi i enzimski sistemi organizma uspje?no funkcionisati.

KLINI?KA ISPITIVANJA ENZIMA

Istra?ivanja posljednjih desetlje?a dokazala su da su enzimi neophodni za normalno funkcioniranje imunolo?kog sistema tijela: reguli?u proizvodnju interferona, ispoljavaju antivirusno i antimikrobno djelovanje, a tako?er smanjuju vjerovatno?u razvoja alergijskih i autoimunih reakcija. Odbrambeni mehanizmi mogu odr?ati ljudsko tijelo zdravim samo ako tijelo ima dovoljan broj funkcionalnih enzima. Svaki enzim u tijelu obavlja svoj zadatak: neki enzimi omogu?avaju tijelu da se brani aktiviranjem makrofaga - bijelih krvnih zrnaca sposobnih da prepoznaju i uni?te neprijatelje u tijelu. Drugi enzimi poma?u limfocitima da stvore specifi?na antitijela koja ve?u "strane agense" - bakterijske, virusne i druge, daju?i tijelu priliku da ih neutralizira na vrijeme. Najva?nija uloga uzdravlje imunolo?kog sistemaigraju proteoliti?ke enzime, posebnoproteaza, koji je aktivno uklju?en u procese metabolizma i probave, sposoban je uni?titi gotovo sve proteine koji nisu sastavni dijelovi ?ivih stanica tijela - proteinske strukture virusa, bakterija i drugih patogena. Enzimi proteaze su se pokazali kao odli?na antivirusna terapija koja djeluje na vi?e nivoa. Mnogi virusi su okru?eni za?titnom proteinskom ljuskom koju proteaze mogu probaviti, ?ine?i viruse ranjivijim na efekte antivirusnih lijekova. Osim toga, proteaza razgra?uje neprobavljene proteine, ?elijske ostatke i krvne toksine, ?to rezultira aktiviranjem imunolo?kog sistema za borbu protiv bakterijskih i virusnih infekcija.

Naj?e??a kroni?na virusna infekcija ljudi je herpes, preveden s gr?kog kao „puzanje“ Herodot je ovim imenom opisao osip na ko?i sa mjehuri?ima, pra?en svrabom i temperaturom. Statistike govore da su 90% svjetske populacije nosioci herpes infekcije. Herpeti?na infekcija postoji u organizmu dugo vremena, uglavnom u latentnom obliku i manifestuje se na pozadini stanja imunodeficijencije lezijama ko?e, sluzoko?e, o?iju, jetre i centralnog nervnog sistema.

Evropski nau?nici su 1995. prvi put objavili rezultate studije enzimske terapije kao alternativnog tretmana za herpes zoster - virus vari?ele i ?indre. Istra?ivanje je provedeno na grupi od 192 pacijenta, od kojih je polovina primala standardni antivirusni lijek Acyclovir, a druga polovina enzimsku terapiju. Kao rezultat istra?ivanja do?lo se do zaklju?ka da su, generalno, enzimski preparati pokazali identi?nu efikasnost kao i aciklovir. Od 1968. godine u zapadnim zemljama virus herpes zoster se uspje?no lije?i enzimima.

zaklju?ak: Enzimi imaju ?iroku primjenu i mogu se preporu?iti ne samo za pobolj?anje probave, kod akutnih i kroni?nih upalnih procesa u gastrointestinalnom traktu i jetri, ve? i kod infektivnih bolesti, vaskularne patologije, stanja prije i poslije hirur?kih intervencija. Do danas su sprovedene brojne studije koje potvr?uju efikasnost enzima u prevenciji i oporavku od raka.

kompanijeNutricarepreporu?uje se:

Za potpunu apsorpciju proteinske hrane: Papain, bromelain, proteaza pobolj?avaju dobrobit kod raznih bolesti probavnog trakta, razla?u slo?ene proteine u aminokiseline, Proteaza tako?er je sposoban uni?titi gotovo sve proteine koji nisu sastavni dijelovi ?ivih stanica tijela - proteinske strukture virusa, bakterija i drugih patogena;

Za potpunu apsorpciju masti: Bromelain i lipaza lu?e se u crijeva, gdje razgra?uju masti dostavljene hranom, osim toga, Bromelain uti?e na molekule masnog tkiva, spre?avaju?i ih da se me?usobno pove?u i talo?e u masnom depou i u?estvuje u razgradnji masti, ?to ga ?ini nezamjenjivim u lije?enju gojaznosti;

Za potpunu apsorpciju ugljikohidrata: Amylaze u?estvuje u probavi ugljikohidrata hrane, razgra?uje slo?ene ugljikohidrate – ?krob i glikogen, te osigurava odr?avanje normalnog nivoa ?e?era u krvi. Sada je dokazano da 86% pacijenata sa dijabetesom nema dovoljno amilaze u crijevima;

Za bolesti gastrointestinalnog trakta (zatvor, gastritis, kolitis, ?ir na ?elucu, helminti?ke infestacije) : Enzimski kompleks neophodan za obnavljanje probave u slu?aju nedostatka enzima, disbakterioze, dispepsije i gotovo svih bolesti probavnog sistema.